BOCKMÜHL, Dirk (Am Anschlag 61, Wuppertal, 42113, DE)
KYAS, Andrea (Feuerbachstr. 42, Düsseldorf, 40223, DE)
O'CONNELL, Timothy (Cheruskerstr. 17, Düsseldorf, 40545, DE)
HEINZEL, Michael (Ehrlichstraße 12, Bonn, 53127, DE)
BOCKMÜHL, Dirk (Am Anschlag 61, Wuppertal, 42113, DE)
KYAS, Andrea (Feuerbachstr. 42, Düsseldorf, 40223, DE)
O'CONNELL, Timothy (Cheruskerstr. 17, Düsseldorf, 40545, DE)
| Patentansprüche 1. Verfahren zur Desinfektion von Textilien und/oder harten Oberflächen, dadurch gekennzeichnet, dass das Textil und/oder die harte Oberfläche mit einer viruziden Behandlungslösung, die mindestens ein hydrolytisches Enzym umfasst, in Kontakt gebracht wird. 2. Verfahren nach Anspruch 1 , dadurch gekennzeichnet, dass das hydrolytische Enzym in der viruziden Behandlungslösung in einer Konzentration von 0,000005-0,1 g Trockenenzym pro 100 g Behandlungslösung und zunehmend bevorzugt von 0,0005-0,1 g Trockenenzym pro 100 g Behandlungslösung und 0,005-0,05 g Trockenenzym pro 100 g Behandlungslösung vorliegt. 3. Verfahren nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass die viruzide Behandlungslösung ferner mindestens einen weiteren desinfizierenden Inhaltsstoff umfasst. 4. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, dass die viruzide Behandlungslösung ferner eine Tensidzubereitung umfasst, insbesondere ein verdünntes oder unverdünntes Wasch-, Reinigungs-, Textilvor- oder Nachbehandlungsmittel oder Desinfektionsmittel. 5. Verfahren nach Anspruch 4, dadurch gekennzeichnet, dass die Tensidzubereitung ferner mindestens einen weiteren Inhaltsstoff umfasst, bevorzugt einen, der ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Tensid, Builder, Persauerstoffverbindung, Bleichaktivator, Alkohol, Säure, Vergrauungsinhibitor, optischer Aufheller, Schauminhibitor, wasserlösliches Salz, polymeres Verdickungsmittel, flüchtiges Alkali und/oder Base, hydrophilierendes Agens sowie Kombinationen hiervon. 6. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, dass das hydrolytische Enzym eine Viruswirksamkeit gegen ein Virus aufweist, das ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Adenoviridae, Alphaherpesvirinae, Astroviridae, Betaherpesvirinae, Birnaviridae, Bornaviridae, Bunyaviridae, Caliciviridae, Chordopoxviridae, Filoviridae, Flaviviridae, Gammaherpesvirinae, Hepadnaviridae, Herpesviridae, Iridoviridae, Orthomyxoviridae, Orthoretroviridae, Papillomaviridae, Paramyxovirinae, Parvovirinae, Picornaviridae, Pneumovirinae, Polyomaviridae, Reoviridae, Rhabdoviridae, Roniviridae, Spumaretroviridae und Togaviridae. 7. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass es in einem Temperaturbereich zwischen 1O0C und 6O0C, insbesondere zwischen 1O0C und 5O0C und besonders bevorzugt zwischen 1O0C und 4O0C erfolgt. 8. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, dass die viruzide Behandlungslösung für mindestens 10 Sekunden und zunehmend bevorzugt für mindestens 15, 20, 25 und 30 Sekunden in Kontakt mit dem Textil oder der harten Oberfläche ist. 9. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 8, dadurch gekennzeichnet, dass das hydrolytische Enzym oder die das hydrolytische Enzym enthaltende viruzide Behandlungslösung einen RF- Wert größer eins aufweist, bestimmt gemäß der DVV/RKI-Leitlinie. 10. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 9, dadurch gekennzeichnet, dass das hydrolytische Enzym eine Protease, Amylase, Cellulase, Glycosidase, Hemicellulase, Mannanase, Xylanase, Pectinase, ß-Glucosidase, Carrageenase oder eine Lipase oder eine Mischung ist, die mindestens zwei dieser Enzyme umfasst, insbesondere eine Protease, bevorzugt eine Serinprotease, weiter bevorzugt eine Subtilase und besonders bevorzugt ein Subtilisin. 11. Verfahren zur Herstellung einer viruziden Behandlungslösung zur Desinfektion von Textilien und/oder harten Oberflächen, dadurch gekennzeichnet, dass der Behandlungslösung mindestens ein hydrolytisches Enzym zugesetzt wird. |
Die Erfindung richtet sich auf ein Verfahren zur Desinfektion von Textilien und/oder harten Oberflächen durch eine viruzide Behandlungslösung, die mindestens ein hydrolytisches Enzym umfasst.
Bei der Wäsche von Textilien beziehungsweise der Reinigung harter Oberflächen wie zum Beispiel Badezimmerfliesen oder Geschirr erwartet man nicht nur eine optisch einwandfreie Sauberkeit, sondern immer mehr auch eine verbesserte Hygienewirkung bzw. Desinfektion der für die Reinigung eingesetzten Mittel. Bei Desinfektionsmitteln ist eine zufriendenstellende Hygienewirkung ohnehin notwendig. Hinsichtlich der Desinfektion von Textilien oder harten Oberflächen, die insbesondere durch ein Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittel erreicht werden soll, wird üblicherweise zwischen der Wirksamkeit gegenüber Keimen und der Wirksamkeit gegenüber Viren unterschieden, wobei Keime üblicherweise selbstständig vermehrungsfähige Keime (so genannte koloniebildende Einheiten - KBE) sind, also insbesondere Bakterien und Pilze. Die Desinfektion von Viren an Textilien oder harten Oberflächen ist im Gegensatz zur Desinfektion von Keimen bislang nicht zufrieden stellend.
Aus dem Stand der Technik ist bekannt, dass Wasch- oder Reinigungsmittel Enzyme enthalten, die die Reinigungsleistung der Mittel verbessern. Typische Enzyme in Wasch- oder Reinigungsmitteln sind Proteasen, Amylasen, Cellulasen, Lipasen, aber auch weitere hydrolytische Enzyme.
Es ist ferner bekannt, dass Enzyme befähigt sind, Viren zu inaktivieren. Dies gilt insbesondere für RNasen, DNasen, Transkriptasen oder Aminosäure-Lyasen. Einige dieser Enzyme sind hydrolytische Enzyme wie beispielsweise RNasen oder DNasen. Die genannten antiviralen Enzyme werden aber hauptsächlich in der Therapie von Virusinfektionen eingesetzt. Weiterhin ist der Einsatz hydrolytischer Enzyme in der Virusanalytik oder im Pflanzenschutz bekannt. Beispielsweise werden Proteasen bei der präparativen Analyse viraler Hüllproteine eingesetzt. Weder RNasen, DNasen noch weitere hydrolytische Enzyme sind aber bislang für die antivirale Desinfektion von Textilien oder harten Oberflächen vorgesehen.
Zur Inaktivierung von Viren an harten Oberflächen ist das enzymbasierte Desinfektionsmittel Enzodine™ bekannt (vgl. Kessler & Richards, Symbollon Corp., Sudbury, 1993) bekannt. Dieses umfasst als Enzym eine Peroxidase, die eine entsprechende viruzide Wirkung aufweist. Diese Zusammensetzung enthält jedoch kein hydrolytisches Enzym, insbesondere keine Protease, Amylase, Cellulase, Glycosidase, Hemicellulase, Mannanase, Xylanase, Pectinase, ß- Glucosidase, Carrageenase oder Lipase.
Aus dem Stand der Technik ist somit bislang nicht bekannt, dass ein hydrolytisches Enzym eine viruzide Wirkung, d.h. eine Wirksamkeit gegenüber einem Virus, besitzt, wenn das hydrolytische Enzym als Bestandteil einer Behandlungslösung mit Textilien oder harten Oberflächen in Kontakt gebracht wird.
Überraschenderweise wurde nun gefunden, dass Textilien oder harte Oberflächen verbessert desinfiziert werden, wenn sie mit einer viruziden Lösung behandelt werden, die mindestens ein hydrolytisches Enzym enthält. Insbesondere wird durch das hydrolytische Enzym die Viruswirksamkeit einer Lösung verbessert, die dieses Enzym enthält.
Gegenstand der Erfindung ist somit ein Verfahren zur Desinfektion von Textilien und/oder harten Oberflächen, welches dadurch gekennzeichnet ist, dass das Textil und/oder die harte Oberfläche mit einer viruziden Behandlungslösung, die mindestens ein hydrolytisches Enzym umfasst, in Kontakt gebracht wird. Ein erfindungsgemäßes Verfahren bewirkt daher eine zumindest anteilige Desinfektion des Textils bzw. der harten Oberfläche.
Unter Desinfektion wird im Rahmen der vorliegenden Erfindung eine Wirksamkeit gegenüber mindestens einer Virusspezies (Viruswirksamkeit) verstanden. Eine viruzide Behandlungslösung ist daher eine flüssige Zusammensetzung, die eine Viruswirksamkeit gegenüber mindestens einer Virusspezies aufweist.
Unter Viruswirksamkeit wird jede Verminderung des Virustiters und damit verbunden der Infektiosität eines Virus verstanden, wobei die Infektiosität die Fähigkeit eines Virus ist, einen Wirt zu infizieren. Eine Viruswirksamkeit wird daher vorteilhafterweise erreicht durch eine Schädigung des Virus bzw. der Viren, insbesondere hinsichtlich der Fähigkeit zur Adhäsion an eine Wirtszelle und/oder zum Einbringen des Erbmaterials in eine Wirtszelle und/oder zur Replikation des Erbmaterials in einer Wirtszelle. Erfindungsgemäß weist das hydrolytische Enzym, das in der viruziden Behandlungslösung enthalten ist, eine Viruswirksamkeit auf und leistet daher einen Beitrag zur Viruswirksamkeit der viruziden Behandlungslösung.
Die Bestimmung der Viruswirksamkeit des hydrolytischen Enzyms wie auch der viruziden Behandlungslösung kann nach der etablierten und anerkannten Methodik der DVV/RKI-Leitlinie (Leitlinie der Deutschen Vereinigung zur Bekämpfung der Viruskrankheiten e.V. und des Robert Koch-Instituts zur Prüfung von chemischen Desinfektionsmitteln auf Wirksamkeit gegen Viren in der Humanmedizin; Fassung vom 15. Juni 2005, Bundesgesundheitsblatt (Bundesgesundheitsblatt 48, (2005) 1420-1426) erfolgen, auf deren Offenbarung ausdrücklich verwiesen bzw. deren Offenbarung ausdrücklich in die vorliegende Anmeldung einbezogen wird. Diese Methodik dient der Prüfung von chemischen Desinfektionsmitteln auf Wirksamkeit gegen Viren, sie ist allerdings auch anwendbar, wenn beispielsweise die Viruswirksamkeit von einem Stoff ermittelt werden soll, also beispielsweise diejenige des in der viruziden Behandlungslösung enthaltenen hydrolytischen Enzyms. Die Methodik ist in gleichartiger Weise auch für Stoffgemische und Zubereitungen anwendbar, wie sie weiter unten beschrieben sind. In diesem Fall wird anstelle des hydrolytischen Enzyms das Stoffgemisch bzw. die Zubereitung verwendet.
Es handelt sich um einen in-vitro Suspensionstest, bei dem die Abnahme (Reduktion) des Virustiters in Anwesenheit des hydrolytischen Enzyms als Wirkstoff im Vergleich zu einem Wirkstoff-freien Wasseransatz bestimmt und als Logarithmus dieses Reduktionsfaktors (RF) ausgedrückt wird. Der Virustiter ist ein Maß für eine Konzentration eines Virus. Er wird dadurch bestimmt, dass die Probe fortlaufend verdünnt wird und mit den Verdünnungen ein Nachweistest auf das jeweilige zu bestimmende Virus durchgeführt wird, indem die Verdünnungen auf Zellkulturen überimpft werden, deren Zellen für das jeweilige Virus permissiv sind. Die weitestgehende Verdünnung, bei der noch eine positive Testreaktion nachweisbar ist, wird als Titer angegeben. Im vorliegenden Fall wird daher ein Versuchsansatz mit einem hydrolytischen Enzym mit einem Parallelansatz ohne dieses hydrolytische Enzym verglichen. Das hydrolytische Enzym wird in einer Konzentration von 100 ppm („parts per million" (Teile pro Million); 1 ppm = 10 ~6 = 0,0001 %) eingesetzt. Die Einwirkzeit im Rahmen der vorliegenden Erfindung beträgt 15 oder 30 Minuten. RF-Werte kleiner oder gleich 1 werden im Rahmen der vorliegenden Erfindung als nicht signifikante Viruswirksamkeit gewertet. RF-Werte größer eins dagegen zeigen eine Viruswirksamkeit an, da in diesem Fall die Abnahme des Virustiters im Testansatz größer als die Abnahme des Virustiters im Wasseransatz ist. Eine Viruswirksamkeit liegt demnach bereits dann vor, wenn eine Verminderung des Virustiters gegenüber dem Wasseransatz vorhanden bzw. nachweisbar ist. Es ist nicht notwendig, dass eine vollständige Viruswirksamkeit, d.h. eine vollständige Inaktivierung aller Viren einer Virusspezies, vorliegt in dem Sinne, dass kein Virustiter mehr vorhanden bzw. nachweisbar ist. Bevorzugt wird von einer Viruswirksamkeit immer dann ausgegangen, wenn nach der geprüften Einwirkzeit unter den jeweiligen Prüfbedingungen eine Reduktion des Virustiters um mindestens 50% und zunehmend bevorzugt um mindestens 60%, 70%, 80%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% und besonders bevorzugt um 99.99 % (entspricht mindestens 4 Iog10 Stufen) erreicht wird. Eine bevorzugte Viruswirksamkeit wird insbesondere durch RF-Werte von zunehmend bevorzugt 1 ,5, 2, 2,5, 3, 3,5 und besonders bevorzugt 4 oder mehr angezeigt.
Die genannte DVV/RKI-Leitlinie sieht vor, dass die Temperatur während der Einwirkzeit 2O 0 C +/- 0,5 0 C beträgt. Jedoch erlaubt es die Leitlinie ferner explizit, dass niedrigere Temperaturen gewählt werden können, sofern eine Inaktivierung der Viren bei niedrigeren Temperaturen vorgesehen ist. Konsequenterweise ist es im Rahmen der Bestimmung der Viruswirksamkeit im Rahmen der vorliegenden Anmeldung auch möglich, höhere Temperaturen während der Einwirkzeit zu wählen, sofern es vorgesehen ist, das hydrolytische Enzym bzw. die es enthaltende viruzide Behandlungslösung bei einer höheren Temperatur erfindungsgemäß anzuwenden.
Unter Viren (Singular: Virus) werden intrazelluläre, selbst aber nichtzelluläre Parasiten verstanden, die Zellen von Lebewesen infizieren können. Viren enthalten das genetische Programm (Erbmaterial) in Form von mindestens einer Nukleinsäure (Desoxyribonukleinsäure (DNA) oder Ribonukleinsäure (RNA)) und optional auch weitere Hilfskomponenten zu ihrer Vermehrung und Ausbreitung. Jedoch besitzen sie keinen eigenen Stoffwechsel, denn sie besitzen kein Zytoplasma, das ein Medium für Stoffwechselvorgänge darstellen könnte, und ihnen fehlen sowohl Ribosomen wie auch Mitochondrien. Daher können sie allein keine Proteine herstellen, keine Energie umwandeln und sich auch nicht selbst replizieren. Sie sind deshalb auf den Stoffwechsel der Wirtszelle angewiesen. Damit sind sie intrazelluläre Parasiten. Im Wesentlichen ist ein Virus also eine Nukleinsäure, auf der die Informationen zur Steuerung des Stoffwechsels einer Wirtszelle enthalten sind, insbesondere zur Replikation der Virus-Nukleinsäure und zur weiteren Ausstattung der Viruspartikel (Virionen). Ein Virus kann im Sinne der vorliegenden Patentanmeldung daher sowohl ein einzelnes Virus bzw. Viruspartikel als auch ein bestimmter Typ Virus sein, der dann natürlich mehrere bzw. viele einzelne Viren bzw. Viruspartikel gleichen Typs (beispielsweise der gleichen Familie, der gleichen Gattung, der gleichen Art oder des gleichen Serotyps) umfasst.
Viren kommen in zwei Erscheinungsformen vor. In der ersten Erscheinungsform als Nukleinsäure in den Zellen des Wirts enthält diese Nukleinsäure die Informationen zu ihrer Replikation durch die Wirtszelle und zur Produktion der zweiten Erscheinungsform, dem Viruspartikel (Virion). Das Virion wird zur Verbreitung des Virus aus den Wirtszellen ausgeschleust. Virionen sind etwa 15 bis 400 nm große Partikel, die aus Nukleinsäuren und aus einer Protein-Hülle (Kapsid) bestehen. Virionen sind deutlich kleiner als Bakterien. Einige Virionen sind zusätzlich von einer Membran umgeben, die als Virushülle bezeichnet wird, oder besitzen andere zusätzliche Bestandteile. Bei einigen Virenarten besitzen die Virionen beispielsweise eine Lipoproteinhülle. Solche Viren, die vorübergehend bis zum Beginn der Replikationsphase zusätzlich zum Kapsid eine Lipoproteinhülle aufweisen, sind behüllte Viren, Viren ohne derartige Hülle sind unbehüllte Viren. Virionen sind zur Verbreitung der Viren geeignet. Sie dringen ganz oder teilweise (mindestens ihre Nukleinsäure) in die Wirtszellen ein (infizieren sie) und die Virus-Nukleinsäure programmiert danach deren Stoffwechsel zur Vermehrung der Virus-Nukleinsäure und zur Produktion der anderen Virionen- Bestandteile um. Ein hydrolytisches Enzym ist eine Hydrolase (E. C. 3.X.X.X) und damit ein Enzym, das Ester, Ether, Peptide, Glykoside, Säureanhydride oder C-C-Bindungen in reversibler Reaktion hydrolytisch spaltet. Das hydrolytische Enzym katalysiert daher die hydrolytische Spaltung von Stoffen gemäß A-B + H 2 O <→ AH + B-OH.
Hydrolasen bilden die dritte Hauptklasse der EC-Klassifikation der Enzyme. Die EC-Nummern (engl. Enzyme Commission numbers) bilden ein numerisches Klassifikationssystem für Enzyme. Jede EC-Nummer besteht aus vier durch Punkte voneinander getrennten Zahlen, wobei die erste Ziffer eine der sechs Enzymhauptklassen bezeichnet und Hydrolasen mit E. C. 3.X.X.X entsprechend die dritte Hauptklasse darstellen. Ihre Vertreter sind Proteasen, Peptidasen, Nukleasen, Phosphatasen, Glykosidasen und Esterasen, wobei Nukleasen, insbesondere DNasen und RNasen, nicht als hydrolytische Enzyme im Sinne der vorliegenden Erfindung zu betrachten sind.
Üblicherweise liegen die Viren in der Erscheinungsform des Virions auf Textilien und harten Oberflächen vor. Erfindungsgemäß ist es daher insbesondere und vorteilhafterweise möglich, selbst ein Virus, das in Form eines Virions auf dem Textil oder der harten Oberfläche vorliegt, mit einem hydrolytischen Enzym zu inaktivieren. Nukleasen, insbesondere DNasen oder RNasen, sind hierfür jedoch ungeeignet, da sie das Erbmaterial der Viren angreifen, das im Virion aber nicht frei zugänglich, sondern in zum Teil äußerst komplexe Strukturen verpackt ist. Virionen sind auf Textilen oder harten Oberflächen daher für RNasen oder DNasen nicht oder im Hinblick auf ein erfindungsgemäßes Verfahren nur unzureichend adressierbar. Zudem sind solche Enzyme vergleichsweise teuer. Insgesamt sind Nukleasen daher nicht für vergleichsweise großflächige Applikationen geeignet, wie sie erfindungsgemäße Verfahren erfordern, und werden daher nicht als hydrolytisches Enzym im Sinne der vorliegenden Erfindung betrachtet.
Erfindungsgemäß bevorzugte Hydrolasen sind als bevorzugte Ausführungsformen weiter unten beschrieben.
Textilien umfassen sämtliche Arten von Gewebe, auch unterschiedlicher Zusammensetzung, zum Beispiel aus Baumwolle, Wolle, Seide, weiteren Naturfasern, Polyester und Mischgeweben jeglicher Art. Bevorzugte Textilien sind Wäsche. Hierunter werden die Gesamtheit der waschbaren Textilien verstanden. Zu harten Oberflächen zählen beispielsweise Oberflächen aus Metall, Glas, Porzellan, Keramik, Kacheln, Stein, Kunststoff, Holz oder lackierte Oberflächen. Zu harten Oberflächen gehören insbesondere Badezimmerfliesen, Kacheln, Oberflächen von Duschkabinen oder sonstige keramische Gegenstände in sanitären Einrichtungen. Zu harten Oberflächen zählen ferner jegliche Art von Geschirr, Arbeitsplatten, Bodenbeläge oder Tischoberflächen. Auch Teppiche und Leder werden erfindungsgemäß harten Oberflächen zugerechnet. Bei einer viruziden Behandlungslösung kann es sich beispielsweise um eine Flüssigkeit auf wässriger Basis, insbesondere Wasser, um eine Mischung mit einem oder mehreren Lösungsmitteln, die üblicherweise in flüssigen Wasch- oder Reinigungsmitteln enthalten sind, oder um eine Flüssigkeit auf alkoholischer Basis, insbesondere Ethanol oder Isopropanol, handeln, wobei Wasser bevorzugt ist. Eine solche Flüssigkeit kann als Bestandteil lediglich das hydrolytische Enzym umfassen und stellt dann auf Grund der Viruswirksamkeit des hydrolytischen Enzyms eine erfindungsgemäße viruzide Behandlungslösung dar. Das hydrolytische Enzym kann aber auch Bestandteil einer flüssigen Zusammensetzung sein, die neben dem hydrolytischen Enzym weitere Inhaltsstoffe umfasst und eine viruzide Behandlungslösung im Sinne der Erfindung darstellt.
Die Konzentration des hydrolytischen Enzyms in der viruziden Behandlungslösung liegt vorzugsweise in einem Bereich von 0,000005-0,1 g Trockenenzym pro 100 g Behandlungslösung und zunehmend bevorzugt von 0,0005-0,1 g Trockenenzym pro 100 g Behandlungslösung und 0,005-0,05 g Trockenenzym pro 100 g Behandlungslösung. Diesbezüglich wird das Gewicht der viruziden Behandlungslösung bestimmt, so dass die Angaben bezogen sind auf Gewicht Enzym und Gewicht viruzide Behandlungslösung.
Die Konzentration des Enzyms in der viruziden Behandlungslösung kann mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem BCA-Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2'-Bichinolyl-4,4'-dicarbonsäure) oder dem Biuret-Verfahren (A. G. Gornall, C. S. Bardawill und M. M. David, J. Biol. Chem., 177 (1948), S. 751-766) bestimmt werden.
In einer weiteren Ausführungsform der Erfindung ist ein erfindungsgemäßes Verfahren dadurch gekennzeichnet, dass die viruzide Behandlungslösung ferner mindestens einen weiteren desinfizierenden Inhaltsstoff umfasst. Unter einem desinfizierenden Inhaltsstoff werden neben Inhaltsstoffen mit einer Viruswirksamkeit auch solche Inhaltsstoffe verstanden, die ergänzend oder alternativ eine antimikrobielle Wirksamkeit besitzen, also Keime abtöten. Die keimabtötende Wirkung ist dabei abhängig von dem Gehalt des desinfizierenden Inhaltsstoffes in der viruziden Behandlungslösung, wobei die keimabtötende Wirkung mit abnehmendem Gehalt an desinfizierendem Inhaltsstoff bzw. zunehmender Verdünnung der viruziden Behandlungslösung abnimmt.
Ein bevorzugter desinfizierender Inhaltsstoff ist Ethanol oder Propanol. Diese einwertigen Alkohole werden aufgrund ihrer Lösemitteleigenschaften und ihrer keimtötenden Wirkung häufig in Desinfektionsmitteln und auch in Reinigungsmitteln allgemein eingesetzt. Dabei umfasst der Begriff „Propanol" sowohl das 1 -Propanol (n-Propanol) als auch das 2-Propanol („Isopropanol"). Ethanol und/oder Propanol ist beispielsweise in einer Menge von insgesamt 10 bis 65 Gew.-%, vorzugsweise 25 bis 55 Gew.-% in der viruziden Behandlungslösung enthalten. Ein weiterer bevorzugter desinfizierender Inhaltsstoff ist Teebaumöl. Hierbei handelt es sich um das ätherische Öl des Australischen Teebaums (Melaleuca alternifolia), einem in New South Wales und Queensland beheimateten immergrünen Strauch aus der Gattung Myrtenheiden (Melaleuca), sowie weiterer Teebaum-Arten aus verschiedenen Gattungen (z.B. Baeckea, Kunzea und Leptospermum) in der Familie der Myrtengewächse (Myrtaceae). Das Teebaumöl wird durch Wasserdampfdestillation aus den Blättern und Zweigspitzen dieser Bäume gewonnen und ist ein Gemisch aus ca. 100 Substanzen; zu den Hauptbestandteilen zählen (+)-Terpinen-4-ol, α- Terpinen, Terpinolen, Terpineol, Pinen, Myrcen, Phellandren, p-Cymen, Limonen und 1 ,8-Cineol. Teebaumöl ist beispielsweise in einer Menge von 0,05 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,1 bis 5,0 Gew.-%, in der viruziden Behandlungslösung enthalten. Ein weiterer bevorzugter desinfizierender Inhaltsstoff ist Milchsäure. Die Milchsäure oder 2-Hydroxypropionsäure ist ein Gärungsprodukt, das von verschiedenen Mikroorganismen erzeugt wird. Sie ist schwach antibiotisch aktiv. Milchsäure ist beispielsweise in Mengen von bis zu 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,2 bis 5,0 Gew.-% in der viruziden Behandlungslösung enthalten.
Weitere desinfizierende Inhaltsstoffe sind beispielsweise Wirkstoffe aus den Gruppen der Alkohole, Aldehyde, antimikrobiellen Säuren bzw. deren Salze, Carbonsäureester, Säureamide, Phenole, Phenolderivate, Diphenyle, Diphenylalkane, Harnstoffderivate, Sauerstoff-, Stickstoff-Acetale sowie Formale, Benzamidine, Isothiazole und deren Derivate wie Isothiazoline und Isothiazolinone, Phthalimidderivate, Pyridinderivate, antimikrobiellen oberflächenaktiven Verbindungen, Guanidine, antimikrobiellen amphoteren Verbindungen, Chinoline, 1 ,2-Dibrom-2,4-dicyanobutan, lodo-2- propynyl-butyl-carbamat, lod, lodophore und Peroxide. Hierunter bevorzugte Wirkstoffe werden vorzugsweise ausgewählt aus der Gruppe umfassend 1 ,3-Butandiol, Phenoxyethanol, 1 ,2- Propylenglykol, Glycerin, Undecylensäure, Zitronensäure, Milchsäure, Benzoeesäure, Salicylsäure, Thymol, 2-Benzyl-4-chlorphenol, 2,2'-Methylen-bis-(6-brom-4-chlorphenol), 2,4,4'-Trichlor-2'- hydroxydiphenylether, N-(4-Chlorphenyl)-N-(3,4-dichlorphenyl)-harnstoff, N,N'-(1 ,10-decandiyldi-1- pyridinyl-4-yliden)-bis-(1-octanamin)-dihydrochlorid, N,N'-Bis-(4-Chlorphenyl)-3,12-diimino- 2,4,11 ,13-tetraazatetradecandiimidamid, quaternäre oberflächenaktive Verbindungen, Guanidine. Bevorzugte oberflächenaktive quaternäre Verbindungen enthalten eine Ammonium-, Sulfonium-, Phosphonium-, Jodonium- oder Arsoniumgruppe. Weiterhin können auch desinfizierende ätherische Öle eingesetzt werden, die gleichzeitig fü eine Beduftung der viruziden Behandlungslösung sorgen. Besonders bevorzugte Wirkstoffe sind jedoch ausgewählt aus der Gruppe umfassend Salicylsäure, quaternäre Tenside, insbesondere Benzalkoniumchlorid, Peroxo- Verbindungen, insbesondere Wasserstoffperoxid, Alkalimetallhypochlorit sowie Gemische derselben. Ein solcher weiterer desinfizierender Inhaltsstoff ist beispielsweise in einer Menge von 0,01 bis 1 Gew.-%, vorzugsweise 0,02 bis 0,8 Gew.-%, insbesondere 0,05 bis 0,5 Gew.-%, besonders bevorzugt 0,1 bis 0,3 Gew.-%, äußerst bevorzugt 0,2 Gew.-% in der viruziden Behandlungslösung enthalten.
In einer weiteren Ausführungsform der Erfindung umfasst die viruzide Behandlungslösung ferner eine Tensidzubereitung. Im Rahmen der vorliegenden Erfindung wird unter Tensidzubereitung jede Zusammensetzung verstanden, die mindestens ein Tensid beinhaltet, vorzugsweise mindestens eines der nachfolgend genannten Tenside. In einer bevorzugten Ausführungsform handelt es sich bei der Tensidzubereitung insbesondere um ein verdünntes oder unverdünntes Wasch-, Reinigungs-, Textilvor- oder Nachbehandlungsmittel oder Desinfektionsmittel. Diese werden nachfolgend ebenfalls unter dem Begriff „Tensidzubereitung" verstanden. Hierdurch erfährt das behandelte Textil oder die behandelte harte Oberfläche neben einer Desinfektion von Viren gleichzeitig eine Reinigung von Anschmutzungen und/oder eine Desinfektion von Keimen.
Derartige Tensidzubereitungen können als solche oder nach Verdünnen mit Wasser im Rahmen der erfindungsgemäßen Verfahren eingesetzt werden. Solche Tensidzubereitungen sind für die Reinigung und/oder Desinfektion von Textilien oder harten Oberflächen, gegebenenfalls mit einer darauf abgelagerten Verschmutzung, nützlich. Sofern es sich um eine eine flüssige Tensidzubereitung handelt, kann sie als solche erfindungsgemäß verwendet werden und stellt eine Tensidzubereitung im Sinne der Erfindung dar. Eine entsprechende Zubereitung kann jedoch auch verdünnt werden, um dann die Tensidzubereitung im Sinne der Erfindung darzustellen. Eine solche Tensidzubereitung kann leicht hergestellt werden, indem eine abgemessene Menge der Tensidzubereitung in einer weiteren Menge Wasser verdünnt wird in bestimmten Gewichtsverhältnissen von Tensidzubereitung : Wasser und optional diese Verdünnung geschüttelt wird, um eine gleichmäßige Verteilung der Tensidzubereitung im Wasser sicherzustellen. Mögliche Gewichts- oder Volumenverhältnisse der Verdünnungen sind von 1 :0 Tensidzubereitung : Wasser bis 1 :10000 oder 1 :20000 Tensidzubereitung : Wasser, vorzugsweise von 1 :10 bis 1 :2000 Tensidzubereitung : Wasser. Ferner kann auch eine ursprünglich feste Tensidzubereitung, also beispielsweise eine pulverförmige Zubereitung oder eine in Tablettenform, in einer Flüssigkeit und vorzugsweise in Wasser gelöst werden, um dann eine Tensidzubereitung im Sinne der Erfindung darzustellen.
Als Waschmittel können hierbei alle festen, flüssigen bzw. fließfähigen, gelförmigen, por- tionsverpackten oder individuell portionierbaren, pulverförmigen, granulierten, zu Tabletten verpreßten, pastenförmigen, versprühbaren oder in sonstigen üblichen Darreichungsformen konfektionierten Mittel zur maschinellen oder manuellen Textilwäsche dienen. Zu den Waschmitteln zählen ferner Waschhilfsmittel, die bei der manuellen oder maschinellen Textilwäsche zum eigentlichen Waschmittel hinzudosiert werden, um eine weitere Wirkung zu erzielen. Zu den Reinigungsmitteln werden alle, ebenfalls in sämtlichen genannten Darreichungsformen vorkommenden Mittel zur Reinigung harter Oberflächen, manuelle und maschinelle Geschirrspülmittel, Teppichreiniger, Scheuermittel, Glasreiniger, WC-Duftspüler, usw. gezählt. Textilvor- und Nachbehandlungsmittel sind schließlich auf der einen Seite solche Mittel, mit denen das Wäschestück vor der eigentlichen Wäsche in Kontakt gebracht wird, beispielsweise zum Anlösen hartnäckiger Verschmutzungen, auf der anderen Seite solche, die in einem der eigentlichen Textilwäsche nachgeschalteten Schritt dem Waschgut weitere wünschenswerte Eigenschaften wie angenehmen Griff, Knitterfreiheit oder geringe statische Aufladung verleihen. Zu letztgenannten Mittel werden u.a. die Weichspüler gerechnet. Desinfektionsmittel sind beispielsweise Händedesinfektionsmittel, Flächendesinfektionsmittel und Instrumentendesinfektionsmittel, die ebenfalls in sämtlichen genannten Darreichungsformen vorkommen können. Ein Desinfektionsmittel bewirkt vorzugsweise eine Keimreduktion um einen Faktor von mindestens 10 4 , das heißt dass von ursprünglich 10.000 vermehrungsfähigen Keimen (so genannte koloniebildende Einheiten - KBE) nicht mehr als ein Einziger überlebt, wobei Viren diesbezüglich nicht als Keime gelten, da sie kein Zytoplasma und keinen eigenen Stoffwechsel aufweisen. Bevorzugte Desinfektionsmittel bewirken eine Keimreduktion um einen Faktor von mindestens 10 5 . Auch Desinfektionsmittel mit einer bereits vorhandenen keimreduzierenden Wirkung können daher im Rahmen eines erfindungsgemäßen Verfahrens in ihrer Viruswirksamkeit verbessert werden. „Fließfähig" im Sinne der vorliegenden Anmeldung sind dabei Mittel, welche gießbar sind und Viskositäten bis hin zu mehreren 10.000 mPas aufweisen können. Die Viskosität kann mit üblichen Standardmethoden (beispielsweise Brookfield-Viskosimeter LVT-II bei 20 U/min und 2O 0 C, Spindel 3) gemessen werden und liegt vorzugsweise im Bereich von 5 bis 10000 mPas. Bevorzugte Mittel haben Viskositäten von 10 bis 8000 mPas, wobei Werte zwischen 120 bis 3000 mPas besonders bevorzugt sind.
Als Tenside kommen insbesondere anionische Tenside, nichtionische Tenside und deren Gemische, aber auch kationische, zwitterionische und amphotere Tenside in Frage.
Geeignete nichtionische Tenside sind insbesondere Alkylglykoside und Ethoxylierungs- und/oder Propoxylierungsprodukte von Alkylglykosiden oder linearen oder verzweigten Alkoholen mit jeweils 12 bis 18 C-Atomen im Alkylteil und 3 bis 20, vorzugsweise 4 bis 10 Alkylethergruppen. Weiterhin sind entsprechende Ethoxylierungs- und/oder Propoxylierungsprodukte von N-Alkyl-aminen, vicinalen Diolen, Fettsäureestern und Fettsäureamiden, die hinsichtlich des Alkylteils den genannten langkettigen Alkoholderivaten entsprechen, sowie von Alkylphenolen mit 5 bis 12 C- Atomen im Alkylrest brauchbar.
Als nichtionische Tenside werden vorzugsweise alkoxylierte, vorteilhafterweise ethoxylierte, insbesondere primäre Alkohole mit vorzugsweise 8 bis 18 C-Atomen und durchschnittlich 1 bis 12 Mol Ethylenoxid (EO) pro Mol Alkohol eingesetzt, in denen der Alkoholrest linear oder bevorzugt in 2-Stellung methylverzweigt sein kann beziehungsweise lineare und methylverzweigte Reste im Gemisch enthalten kann, so wie sie üblicherweise in Oxoalkoholresten vorliegen. Insbesondere sind jedoch Alkoholethoxylate mit linearen Resten aus Alkoholen nativen Ursprungs mit 12 bis 18 C-Atomen, z.B. aus Kokos-, Palm-, Taigfett- oder Oleylalkohol, und durchschnittlich 2 bis 8 EO pro Mol Alkohol bevorzugt. Zu den bevorzugten ethoxylierten Alkoholen gehören beispielsweise C 12 - C 14 -AIkOhOIe mit 3 EO oder 4 EO, C 9 -C 11 -AIkOhOIe mit 7 EO sowie 2-Propylheptanol mit 7 EO, C 13 - C 15 -AIkOhOIe mit 3 EO, 5 EO, 7 EO oder 8 EO, C 12 -C 18 -Alkohole mit 3 EO, 5 EO oder 7 EO und Mischungen aus diesen, wie Mischungen aus C 12 -C 14 -Alkohol mit 3 EO und C 12 -C 18 -Alkohol mit 7 EO. Die angegebenen Ethoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte Alkoholethoxylate weisen eine eingeengte Homologenverteilung auf (narrow ränge ethoxylates, NRE). Zusätzlich zu diesen nichtionischen Tensiden können auch Fettalkohole mit mehr als 12 EO eingesetzt werden. Beispiele hierfür sind (TaIg-) Fettalkohole mit 14 EO, 16 EO, 20 EO, 25 EO, 30 EO oder 40 EO. Insbesondere in Tensidzubereitungen für den Einsatz in maschinellen Verfahren werden üblicherweise extrem schaumarme Verbindungen eingesetzt. Hierzu zählen vorzugsweise C 12 -C 18 -Alkylpolyethylenglykol-polypropylenglykolether mit jeweils bei zu 8 Mol Ethylenoxid- und Propylenoxideinheiten im Molekül. Man kann aber auch andere bekannt schaumarme nichtionische Tenside verwenden, wie zum Beispiel C 12 -C 18 -Alkylpolyethylenglykol-polybutylenglykolether mit jeweils bis zu 8 Mol Ethylenoxid- und Butylenoxideinheiten im Molekül sowie endgruppenverschlos- sene Alkylpolyalkylenglykolmischether. Besonders bevorzugt sind auch die hydroxylgruppenhaltigen alkoxylierten Alkohole, wie sie in der europäischen Patentanmeldung EP 0 300 305 beschrieben sind, sogenannte Hydroxymischether. Zu den nichtionischen Tensiden zählen auch Alkylglykoside der allgemeinen Formel RO(G) x eingesetzt werden, in der R einen primären geradkettigen oder methylverzweigten, insbesondere in 2-Stellung methylverzweigten aliphatischen Rest mit 8 bis 22, vorzugsweise 12 bis 18 C-Atomen bedeutet und G für eine Glykoseeinheit mit 5 oder 6 C-Atomen, vorzugsweise für Glucose, steht. Der Oligomerisierungs- grad x, der die Verteilung von Monoglykosiden und Oligoglykosiden angibt, ist eine beliebige Zahl - die als analytisch zu bestimmende Größe auch gebrochene Werte annehmen kann - zwischen 1 und 10; vorzugsweise liegt x bei 1 ,2 bis 1 ,4. Ebenfalls geeignet sind Polyhydroxyfettsäureamide der Formel (III), in der R 1 CO für einen aliphatischen Acylrest mit 6 bis 22 Kohlenstoffatomen, R 2 für Wasserstoff, einen Alkyl- oder Hydroxyalkylrest mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen und [Z] für einen linearen oder verzweigten Polyhydroxyalkylrest mit 3 bis 10 Kohlenstoffatomen und 3 bis 10 Hydroxylgruppen steht:
R 2
R 1 -C0-N-[Z] (III) Vorzugsweise leiten sich die Polyhydroxyfettsäureamide von reduzierenden Zuckern mit 5 oder 6 Kohlenstoffatomen, insbesondere von der Glucose ab. Zur Gruppe der Polyhydroxyfettsäureamide gehören auch Verbindungen der Formel (IV),
R 4 -O-R 5
(IV)
R 3 -CO-N-[Z]
in der R 3 für einen linearen oder verzweigten Alkyl- oder Alkenylrest mit 7 bis 12 Kohlenstoffatomen, R 4 für einen linearen, verzweigten oder cyclischen Alkylenrest oder einen Arylenrest mit 2 bis 8 Kohlenstoffatomen und R 5 für einen linearen, verzweigten oder cyclischen Alkylrest oder einen Arylrest oder einen Oxy-Alkylrest mit 1 bis 8 Kohlenstoffatomen steht, wobei d-C 4 -Alkyl- oder Phenylreste bevorzugt sind, und [Z] für einen linearen Polyhydroxyalkylrest, dessen Alkylkette mit mindestens zwei Hydroxylgruppen substituiert ist, oder alkoxylierte, vorzugsweise ethoxylierte oder propoxylierte Derivate dieses Restes steht. [Z] wird auch hier vorzugsweise durch reduktive Aminierung eines Zuckers wie Glucose, Fructose, Maltose, Lactose, Galactose, Mannose oder Xylose erhalten. Die N-Alkoxy- oder N-Aryloxy-substituierten Verbindungen können dann beispielsweise durch Umsetzung mit Fettsäuremethylestern in Gegenwart eines Alkoxids als Katalysator in die gewünschten Polyhydroxyfettsäureamide überführt werden. Eine weitere Klasse bevorzugt eingesetzter nichtionischer Tenside, die entweder als alleiniges nichtionisches Tensid oder in Kombination mit anderen nichtionischen Tensiden, insbesondere zusammen mit alkoxylierten Fettalkoholen und/oder Alkylglykosiden, eingesetzt werden, sind alkoxylierte, vorzugsweise ethoxylierte oder ethoxylierte und propoxylierte Fettsäurealkylester, vorzugsweise mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen in der Alkylkette, insbesondere Fettsäuremethylester. Auch nichtionische Tenside vom Typ der Aminoxide, beispielsweise N-Kokosalkyl-N,N-dimethylaminoxid und N-Talgalkyl-N,N-dihydroxyethylaminoxid, und der Fettsäurealkanolamide können geeignet sein. Die Menge dieser nichtionischen Tenside beträgt vorzugsweise nicht mehr als die der ethoxylierten Fettalkohole, insbesondere nicht mehr als die Hälfte davon. Als weitere Tenside kommen sogenannte Gemini-Tenside in Betracht. Hierunter werden im Allgemeinen solche Verbindungen verstanden, die zwei hydrophile Gruppen pro Molekül besitzen. Diese Gruppen sind in der Regel durch einen sogenannten "Spacer" voneinander getrennt. Dieser Spacer ist in der Regel eine Kohlenstoffkette, die lang genug sein sollte, dass die hydrophilen Gruppen einen ausreichenden Abstand haben, damit sie unabhängig voneinander agieren können. Derartige Tenside zeichnen sich im Allgemeinen durch eine ungewöhnlich geringe kritische Micellkonzentration und die Fähigkeit, die Oberflächenspannung des Wassers stark zu reduzieren, aus. In Ausnahmefällen werden unter dem Ausdruck Gemini-Tenside nicht nur derartig "dimere", sondern auch entsprechend "trimere" Tenside verstanden. Geeignete Gemini-Tenside sind beispielsweise sulfatierte Hydroxymischether oder Dimeralkohol-bis- und Trimeralkohol-tris-sulfate und -ethersulfate. Endgruppenverschlossene dimere und trimere Mischether zeichnen sich insbesondere durch ihre Bi- und Multifunktionalität aus. So besitzen die genannten endgruppenverschlossenen Tenside gute Netzeigenschaften und sind dabei schaumarm, so dass sie sich insbesondere für den Einsatz in maschinellen Wasch- oder Reinigungsverfahren eignen. Eingesetzt werden können aber auch Gemini-Polyhydroxyfettsäureamide oder Poly-Polyhydroxy- fettsäureamide. Geeignet sind auch die Schwefelsäuremonoester der mit 1 bis 6 Mol Ethylenoxid ethoxylierten geradkettigen oder verzweigten C 7 -C 2 i-Alkohole, wie 2-Methylverzweigte C 9 -C 11 - Alkohole mit im Durchschnitt 3,5 Mol Ethylenoxid (EO) oder C 12 -C 18 -Fettalkohole mit 1 bis 4 EO. Zu den bevorzugten Aniontensiden gehören auch die Salze der Alkylsulfobernsteinsäure, die auch als Sulfosuccinate oder als Sulfobernsteinsäureester bezeichnet werden, und die Monoester und/oder Diester der Sulfobernsteinsäure mit Alkoholen, vorzugsweise Fettalkoholen und insbesondere ethoxylierten Fettalkoholen darstellen. Bevorzugte Sulfosuccinate enthalten C 8 - bis C 18 - Fettalkoholreste oder Mischungen aus diesen. Insbesondere bevorzugte Sulfosuccinate enthalten einen Fettalkoholrest, der sich von ethoxylierten Fettalkoholen ableitet, die für sich betrachtet nichtionische Tenside darstellen. Dabei sind wiederum Sulfosuccinate, deren Fettalkohol-Reste sich von ethoxylierten Fettalkoholen mit eingeengter Homologenverteilung ableiten, besonders bevorzugt. Ebenso ist es auch möglich, Alk(en)ylbernsteinsäure mit vorzugsweise 8 bis 18 Kohlenstoffatomen in der Alk(en)ylkette oder deren Salze einzusetzen. Als weitere anionische Tenside kommen Fettsäure-Derivate von Aminosäuren, beispielsweise von N-Methyltaurin (Tauride) und/oder von N-Methylglycin (Sarkoside) in Betracht. Insbesondere bevorzugt sind dabei die Sarkoside beziehungsweise die Sarkosinate und hier vor allem Sarkosinate von höheren und gegebenenfalls einfach oder mehrfach ungesättigten Fettsäuren wie Oleylsarkosinat. Als weitere anionische Tenside kommen insbesondere Seifen in Betracht. Geeignet sind insbesondere gesättigte Fettsäureseifen, wie die Salze der Laurinsäure, Myristinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure, hydrierten Erucasäure und Behensäure sowie insbesondere aus natürlichen Fettsäuren, zum Beispiel Kokos-, Palmkern- oder Taigfettsäuren, abgeleitete Seifengemische. Zusammen mit diesen Seifen oder als Ersatzmittel für Seifen können auch die bekannten Alkenylbernsteinsäuresalze eingesetzt werden.
Die anionischen Tenside, einschließlich der Seifen, können in Form ihrer Natrium-, Kalium- oder Ammoniumsalze sowie als lösliche Salze organischer Basen, wie Mono-, Di- oder Triethanolamin, vorliegen. Vorzugsweise liegen die anionischen Tenside in Form ihrer Natrium- oder Kaliumsalze, insbesondere in Form der Natriumsalze vor.
Tenside sind in der Tensidzubereitung vorzugsweise in Mengenanteilen von 5 Gew.-% bis 50 Gew.-%, insbesondere von 8 Gew.-% bis 30 Gew.-%, enthalten. In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform umfasst die Tensidzubereitung mindestens einen weiteren Inhaltsstoff, bevorzugt einen, der ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Builder, Persauerstoffverbindung, Bleichaktivator, Alkohol, Säure, Vergrauungsinhibitor, optischer Aufheller, Schauminhibitor, wasserlösliches Salz, polymeres Verdickungsmittel, flüchtiges Alkali und/oder Base, hydrophilierendes Agens sowie Kombinationen hiervon.
Insbesondere eine Kombination des hydrolytischen Enzyms als erste Komponente mit einem oder mehreren weiteren lnhaltsstoff(en) der viruziden Behandlungslösung als zweite Komponente erweist sich als vorteilhaft, da eine solche Behandlungslösung eine weiter verbesserte Viruswirksamkeit durch sich ergebende Synergien bewirkt. Dies bedeutet, dass die Behandlungslösung eine verbesserte Viruswirksamkeit aufweist im Vergleich mit einer Behandlungslösung, die entweder nur eine der beiden Komponenten beinhaltet, oder auch im Vergleich zur erwarteten Viruswirksamkeit einer Behandlungslösung mit beiden Komponenten auf Grund der bloßen Addition der jeweiligen Einzelbeiträge dieser beiden Komponenten zur Viruswirksamkeit. Insbesondere durch die Kombination des hydrolytischen Enzyms mit einem der vorstehend beschriebenen weiteren desinfizierenden Inhaltsstoffe und/oder mit einem der vorstehend beschriebenen Tenside und/oder mit einer der nachfolgend beschriebenen Builder und/oder mit einer der nachfolgend beschriebenen Persauerstoffverbindungen und/oder mit einem der nachfolgend beschriebenen Alkohole wird eine solche Synergie erreicht.
Eine Tensidzubereitung im Sinne der Erfindung kann ferner mindestens einen wasserlöslichen und/oder wasserunlöslichen, organischen und/oder anorganischen Builder enthalten. Zu den wasserlöslichen organischen Buildersubstanzen gehören Polycarbonsäuren, insbesondere Citronensäure und Zuckersäuren, monomere und polymere Aminopolycarbonsäuren, insbesondere Methylglycindiessigsäure, Nitrilotriessigsäure und Ethylendiamintetraessigsäure sowie Polyasparaginsäure, Polyphosphonsäuren, insbesondere Aminotris(methylenphosphonsäure), Ethylendiamintetrakis(methylenphosphonsäure) und 1-Hydroxyethan-1 ,1-diphosphonsäure, polymere Hydroxyverbindungen wie Dextrin sowie polymere (Poly-)carbonsäuren, insbesondere die durch Oxidation von Polysacchariden beziehungsweise Dextrinen zugänglichen Polycarboxyla- te, polymere Acrylsäuren, Methacrylsäuren, Maleinsäuren und Mischpolymere aus diesen, die auch geringe Anteile polymerisierbarer Substanzen ohne Carbonsäurefunktionalität einpolymeri- siert enthalten können. Die relative Molekülmasse der Homopolymeren ungesättiger Carbonsäuren liegt im allgemeinen zwischen 3 000 und 200 000, die der Copolymeren zwischen 2 000 und 200 000, vorzugsweise 30 000 bis 120 000, jeweils bezogen auf freie Säure. Ein besonders bevorzugtes Acrylsäure-Maleinsäure-Copolymer weist eine relative Molekülmasse von 30 000 bis 100 000 auf. Handelsübliche Produkte sind zum Beispiel Sokalan® CP 5, CP 10 und PA 30 der Firma BASF. Geeignete, wenn auch weniger bevorzugte Verbindungen dieser Klasse sind Copoly- mere der Acrylsäure oder Methacrylsäure mit Vinylethern, wie Vinylmethylethern, Vinylester, Ethy- len, Propylen und Styrol, in denen der Anteil der Säure mindestens 50 Gew.-% beträgt. Als wasserlösliche organische Buildersubstanzen können auch Terpolymere eingesetzt werden, die als Monomere zwei ungesättigte Säuren und/oder deren Salze sowie als drittes Monomer Vinylalkohol und/oder einem veresterten Vinylalkohol oder ein Kohlenhydrat enthalten. Das erste saure Monomer beziehungsweise dessen Salz leitet sich von einer monoethylenisch ungesättigten C 3 -C 8 - Carbonsäure und vorzugsweise von einer C 3 -C 4 -Monocarbonsäure, insbesondere von (Meth)- acrylsäure ab. Das zweite saure Monomer beziehungsweise dessen Salz kann ein Derivat einer C 4 -C 8 -Dicarbonsäure, wobei Maleinsäure besonders bevorzugt ist, und/oder ein Derivat einer Al- lylsulfonsäure, die in 2-Stellung mit einem Alkyl- oder Arylrest substituiert ist, sein. Derartige Polymere weisen im Allgemeinen eine relative Molekülmasse zwischen 1 000 und 200 000 auf. Weitere bevorzugte Copolymere sind solche, die als Monomere vorzugsweise Acrolein und Acrylsäure/Acrylsäuresalze beziehungsweise Vinylacetat aufweisen. Die organischen Buildersubstanzen können, insbesondere zur Herstellung flüssiger Tensidzubereitungen, in Form wäßriger Lösungen, vorzugsweise in Form 30- bis 50-gewichtsprozentiger wäßriger Lösungen eingesetzt werden. Alle genannten Säuren werden in der Regel in Form ihrer wasserlöslichen Salze, insbesondere ihre Alkalisalze, eingesetzt.
Derartige organische Buildersubstanzen können gewünschtenfalls in Mengen bis zu 40 Gew.-%, insbesondere bis zu 25 Gew.-% und vorzugsweise von 1 Gew.-% bis 8 Gew.-% enthalten sein. Mengen nahe der genannten Obergrenze werden vorzugsweise in pastenförmigen oder flüssigen, insbesondere wasserhaltigen, Tensidzubereitungen eingesetzt.
Als wasserlösliche anorganische Buildermaterialien kommen insbesondere Alkalisilikate, Alkalicarbonate und Alkaliphosphate, die in Form ihrer alkalischen, neutralen oder sauren Natriumoder Kaliumsalze vorliegen können, in Betracht. Beispiele hierfür sind Trinatriumphosphat, Tetra- natriumdiphosphat, Dinatriumdihydrogendiphosphat, Pentanatriumtriphosphat, sogenanntes Natriumhexametaphosphat, oligomeres Trinatriumphosphat mit Oligomerisierungsgraden von 5 bis 1000, insbesondere 5 bis 50, sowie die entsprechenden Kaliumsalze beziehungsweise Gemische aus Natrium- und Kaliumsalzen. Als wasserunlösliche, wasserdispergierbare anorganische Buildermaterialien werden insbesondere kristalline oder amorphe Alkalialumosilikate, in Mengen von bis zu 50 Gew.-%, vorzugsweise nicht über 40 Gew.-% und in flüssigen Tensidzubereitungen insbesondere von 1 Gew.-% bis 5 Gew.-%, eingesetzt. Unter diesen sind die kristallinen Natriumalumosilikate in Waschmittelqualität, insbesondere Zeolith A, P und gegebenenfalls X, allein oder in Mischungen, beispielsweise in Form eines Co-Kristallisats aus den Zeolithen A und X (Vegobond® AX, ein Handelsprodukt der Condea Augusta S.p.A.), bevorzugt. Mengen nahe der genannten Obergrenze werden vorzugsweise in festen, teilchenförmigen Tensidzubereitungen eingesetzt. Geeignete Alumosilikate weisen insbesondere keine Teilchen mit einer Korngröße über 30 μm auf und bestehen vorzugsweise zu wenigstens 80 Gew.-% aus Teilchen mit einer Größe unter 10 μm. Ihr Calciumbindevermögen, das nach den Angaben der deutschen Patentschrift DE 24 12 837 bestimmt werden kann, liegt in der Regel im Bereich von 100 bis 200 mg CaO pro Gramm.
Geeignete Substitute beziehungsweise Teilsubstitute für das genannte Alumosilikat sind kristalline Alkalisilikate, die allein oder im Gemisch mit amorphen Silikaten vorliegen können. Die in den Tensidzubereitungen als Gerüststoffe brauchbaren Alkalisilikate weisen vorzugsweise ein molares Verhältnis von Alkalioxid zu SiO 2 unter 0,95, insbesondere von 1 :1 ,1 bis 1 :12 auf und können amorph oder kristallin vorliegen. Bevorzugte Alkalisilikate sind die Natriumsilikate, insbesondere die amorphen Natriumsilikate, mit einem molaren Verhältnis Na 2 O:SiO 2 von 1 :2 bis 1 :2,8. Als kristalline Silikate, die allein oder im Gemisch mit amorphen Silikaten vorliegen können, werden vorzugsweise kristalline Schichtsilikate der allgemeinen Formel Na 2 Si x O 2x+1 y H 2 O eingesetzt, in der x, das sogenannte Modul, eine Zahl von 1 ,9 bis 22, insbesondere 1 ,9 bis 4 und y eine Zahl von 0 bis 33 ist und bevorzugte Werte für x 2, 3 oder 4 sind. Bevorzugte kristalline Schichtsilikate sind solche, bei denen x in der genannten allgemeinen Formel die Werte 2 oder 3 annimmt. Insbesondere sind sowohl ß- als auch δ-Natriumdisilikate (Na 2 Si 2 O 5 y H 2 O) bevorzugt. Auch aus amorphen Alkalisilikaten hergestellte, praktisch wasserfreie kristalline Alkalisilikate der obengenannten allgemeinen Formel, in der x eine Zahl von 1 ,9 bis 2,1 bedeutet, können in Tensidzubereitungen im Sinne der Erfindung eingesetzt werden. In einer weiteren bevorzugten Tensidzubereitung wird ein kristallines Natriumschichtsilikat mit einem Modul von 2 bis 3 eingesetzt, wie es aus Sand und Soda hergestellt werden kann. Kristalline Natriumsilikate mit einem Modul im Bereich von 1 ,9 bis 3,5 werden in einer weiteren bevorzugten Tensidzubereitung eingesetzt. Kristalline schichtförmige Silikate der oben angegebenen Formel (I) werden von der Fa. Clariant GmbH unter dem Handelsnamen Na-SKS vertrieben, z.B. Na-SKS-1 (Na 2 Si 22 O 45 XH 2 O, Kenyait), Na-SKS-2 (Na 2 Sii 4 0 29 xH 2 0, Magadiit), Na-SKS-3 (Na 2 Si 8 Oi 7 XH 2 O) oder Na-SKS-4 (Na 2 Si 4 O 9 XH 2 O, Makatit). Von diesen eignen sich vor allem Na-SKS-5 ((X-Na 2 Si 2 O 5 ), Na-SKS-7 (ß-Na 2 Si 2 0 5 , Natrosilit), Na- SKS-9 (NaHSi 2 O 5 3H 2 O), Na-SKS-10 (NaHSi 2 O 5 3H 2 O, Kanemit), Na-SKS-11 (t-Na 2 Si 2 0 5 ) und Na- SKS-13 (NaHSi 2 O 5 ), insbesondere aber Na-SKS-6 (5-Na 2 Si 2 O 5 ). In einer bevorzugten Ausgestaltung einer Tensidzubereitung im Sinne der Erfindung setzt man ein granuläres Compound aus kristallinem Schichtsilikat und Citrat, aus kristallinem Schichtsilikat und oben genannter (co-)polymerer Polycarbonsäure, oder aus Alkalisilikat und Alkalicarbonat ein, wie es beispielsweise unter dem Namen Nabion® 15 im Handel erhältlich ist.
Buildersubstanzen sind in den Tensidzubereitungen vorzugsweise in Mengen bis zu 75 Gew.-%, insbesondere 5 Gew.-% bis 50 Gew.-% enthalten.
Als für den Einsatz in Tensidzubereitungen im Sinne der Erfindung geeignete Persauerstoffverbindungen kommen insbesondere organische Persäuren beziehungsweise persaure Salze organischer Säuren, wie Phthalimidopercapronsäure, Perbenzoesäure oder Salze der Diperdodecandisäure, Wasserstoffperoxid und unter den Waschbedingungen Wasserstoffperoxid abgebende anorganische Salze, zu denen Perborat, Percarbonat, Persilikat und/oder Persulfat wie Caroat gehören, in Betracht. Sofern feste Persauerstoffverbindungen eingesetzt werden sollen, können diese in Form von Pulvern oder Granulaten verwendet werden, die auch in im Prinzip bekannter Weise umhüllt sein können. Falls eine Tensidzubereitung Persauerstoffverbindungen enthält, sind diese in Mengen von vorzugsweise bis zu 50 Gew.-%, insbesondere von 5 Gew.-% bis 30 Gew.-%, vorhanden. Der Zusatz geringer Mengen bekannter Bleichmittelstabilisatoren wie beispielsweise von Phosphonaten, Boraten beziehungsweise Metaboraten und Metasili- katen sowie Magnesiumsalzen wie Magnesiumsulfat kann zweckdienlich sein.
Als Bleichaktivatoren können Verbindungen, die unter Perhydrolysebedingungen aliphatische Peroxocarbonsäuren mit vorzugsweise 1 bis 10 C-Atomen, insbesondere 2 bis 4 C-Atomen, und/oder gegebenenfalls substituierte Perbenzoesäure ergeben, eingesetzt werden. Geeignet sind Substanzen, die O- und/oder N-Acylgruppen der genannten C-Atomzahl und/oder gegebenenfalls substituierte Benzoylgruppen tragen. Bevorzugt sind mehrfach acylierte Alkylendiamine, insbesondere Tetraacetylethylendiamin (TAED), acylierte Triazinderivate, insbesondere 1 ,5- Diacetyl-2,4-dioxohexahydro-1 ,3,5-triazin (DADHT), acylierte Glykolurile, insbesondere Tetraacetylglykoluril (TAGU), N-Acylimide, insbesondere N-Nonanoylsuccinimid (NOSI), acylierte Phenolsulfonate, insbesondere n-Nonanoyl- oder Isononanoyloxybenzolsulfonat (n- bzw. iso- NOBS), Carbonsäureanhydride, insbesondere Phthalsäureanhydrid, acylierte mehrwertige Alkohole, insbesondere Triacetin, Ethylenglykoldiacetat, 2,5-Diacetoxy-2,5-dihydrofuran und Enolester sowie acetyliertes Sorbitol und Mannitol beziehungsweise deren beschriebene Mischungen (SORMAN), acylierte Zuckerderivate, insbesondere Pentaacetylglukose (PAG), Pentaacetylfruktose, Tetraacetylxylose und Octaacetyllactose sowie acetyliertes, gegebenenfalls N-alkyliertes Glucamin und Gluconolacton, und/oder N-acylierte Lactame, beispielsweise N- Benzoylcaprolactam. Die hydrophil substituierten Acylacetale und die Acyllactame werden ebenfalls bevorzugt eingesetzt. Auch Kombinationen konventioneller Bleichaktivatoren können eingesetzt werden. Derartige Bleichaktivatoren können, insbesondere bei Anwesenheit obengenannter Wasserstoffperoxid-Iiefernder Bleichmittel, im üblichen Mengenbereich, vorzugsweise in Mengen von 0,5 Gew.-% bis 10 Gew.-%, insbesondere 1 Gew.-% bis 8 Gew.-%, bezogen auf gesamte Tensidzubereitung, enthalten sein, fehlen bei Einsatz von Percarbonsäure als alleinigem Bleichmittel jedoch vorzugsweise ganz.
Zusätzlich zu den konventionellen Bleichaktivatoren oder an deren Stelle können auch Sulfonimine und/oder bleichverstärkende Übergangsmetallsalze beziehungsweise Übergangsmetallkomplexe als sogenannte Bleichkatalysatoren enthalten sein. Zu den in den Tensidzubereitungen, insbesondere wenn sie in flüssiger oder pastöser Form vorliegen, neben Wasser verwendbaren organischen Lösungsmitteln gehören Alkohole mit 1 bis 4 C-Atomen, insbesondere Methanol, Ethanol, Isopropanol und tert.-Butanol, Diole mit 2 bis 4 C-Ato- men, insbesondere Ethylenglykol und Propylenglykol, sowie deren Gemische und die aus den genannten Verbindungsklassen ableitbaren Ether. Derartige wassermischbare Lösungsmittel sind in den Tensidzubereitungen vorzugsweise in Mengen nicht über 30 Gew.-%, insbesondere von 6 Gew.-% bis 20 Gew.-%, vorhanden.
Zur Einstellung eines gewünschten, sich durch die Mischung der übrigen Komponenten nicht von selbst ergebenden pH-Werts können die Tensidzubereitungen System- und umweltverträgliche Säuren, insbesondere Citronensäure, Essigsäure, Weinsäure, Äpfelsäure, Milchsäure, Glykolsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure und/oder Adipinsäure, aber auch Mineralsäuren, insbesondere Schwefelsäure, oder Basen, insbesondere Ammonium- oder Alkalihydroxide, enthalten. Derartige pH-Regulatoren sind in den Tensidzubereitungen in Mengen von vorzugsweise nicht über 20 Gew.-%, insbesondere von 1 ,2 Gew.-% bis 17 Gew.-%, enthalten.
Vergrauungsinhibitoren haben die Aufgabe, den von der Textilfaser abgelösten Schmutz in der Flotte suspendiert zu halten. Hierzu sind wasserlösliche Kolloide meist organischer Natur geeignet, beispielsweise Stärke, Leim, Gelatine, Salze von Ethercarbonsäuren oder Ethersulfonsäuren der Stärke oder der Cellulose oder Salze von sauren Schwefelsäureestern der Cellulose oder der Stärke. Auch wasserlösliche, saure Gruppen enthaltende Polyamide sind für diesen Zweck geeignet. Weiterhin lassen sich andere als die obengenannten Stärkederivate verwenden, zum Beispiel Aldehydstärken. Bevorzugt werden Celluloseether, wie Carboxymethylcellulose (Na-SaIz), Methylcellulose, Hydroxyalkylcellulose und Mischether, wie Methylhydroxyethylcellulose, Methyl- hydroxypropylcellulose, Methylcarboxymethylcellulose und deren Gemische, beispielsweise in Mengen von 0,1 bis 5 Gew.-%, bezogen auf die Tensidzubereitung, eingesetzt.
Textilwaschmittel können als optische Aufheller beispielsweise Derivate der Diaminostilbendisulfonsäure beziehungsweise deren Alkalimetallsalze enthalten, obgleich sie für den Einsatz als Colorwaschmittel vorzugsweise frei von optischen Aufhellern sind. Geeignet sind zum Beispiel Salze der 4,4'-Bis(2-anilino-4-morpholino-1 ,3,5-triazinyl-6-amino)stilben-2,2'- disulfonsäure oder gleichartig aufgebaute Verbindungen, die anstelle der Morpholino-Gruppe eine Diethanolaminogruppe, eine Methylaminogruppe, eine Anilinogruppe oder eine 2- Methoxyethylaminogruppe tragen. Weiterhin können Aufheller vom Typ der substituierten Diphenylstyryle anwesend sein, zum Beispiel die Alkalisalze des 4,4'-Bis(2-sulfostyryl)-diphenyls, 4,4'-Bis(4-chlor-3-sulfostyryl)-diphenyls, oder 4-(4-Chlorstyryl)-4'-(2-sulfostyryl)-diphenyls. Auch Gemische der vorgenannten optischen Aufheller können verwendet werden. Insbesondere beim Einsatz in maschinellen Verfahren kann es von Vorteil sein, den Tensidzubereitungen übliche Schauminhibitoren zuzusetzen. Als Schauminhibitoren eignen sich beispielsweise Seifen natürlicher oder synthetischer Herkunft, die einen hohen Anteil an C 18 -C 24 - Fettsäuren aufweisen. Geeignete nichttensidartige Schauminhibitoren sind beispielsweise Organo- polysiloxane und deren Gemische mit mikrofeiner, gegebenenfalls silanierter Kieselsäure sowie Paraffine, Wachse, Mikrokristallinwachse und deren Gemische mit silanierter Kieselsäure oder Bisfettsäurealkylendiamiden. Mit Vorteilen werden auch Gemische aus verschiedenen Schauminhibitoren verwendet, zum Beispiel solche aus Silikonen, Paraffinen oder Wachsen. Vorzugsweise sind die Schauminhibitoren, insbesondere Silikon- und/oder Paraffin-haltige Schauminhibitoren, an eine granuläre, in Wasser lösliche beziehungsweise dispergierbare Trägersubstanz gebunden. Insbesondere sind dabei Mischungen aus Paraffinen und Bistearylethylendiamid bevorzugt.
Ein Tensidzubereitung im Sinne der Erfindung kann weiterhin ein oder mehrere wasserlösliche Salze enthalten, die beispielsweise zur Viskositätseinstellung dienen. Es kann sich dabei um anorganische und/oder organische Salze handeln. Einsetzbare anorganische Salze sind dabei vorzugsweise ausgewählt aus der Gruppe umfassend farblose wasserlösliche Halogenide, Sulfate, Sulfite, Carbonate, Hydrogencarbonate, Nitrate, Nitrite, Phosphate und/oder Oxide der Alkalimetalle, der Erdalkalimetalle, des Aluminiums und/oder der Übergangsmetalle; weiterhin sind Ammoniumsalze einsetzbar. Besonders bevorzugt sind dabei Halogenide und Sulfate der Alkalimetalle; vorzugsweise ist das anorganische Salz daher ausgewählt aus der Gruppe umfassend Natriumchlorid, Kaliumchlorid, Natriumsulfat, Kaliumsulfat sowie Gemische derselben. Einsetzbare organische Salze sind beispielsweise farblose wasserlösliche Alkalimetall-, Erdalkalimetall-, Ammonium-, Aluminium- und/oder Übergangsmetallsalze der Carbonsäuren. Vorzugsweise sind die Salze ausgewählt aus der Gruppe umfassend Formiat, Acetat, Propionat, Citrat, Malat, Tartrat, Succinat, Malonat, Oxalat, Lactat sowie Gemische derselben.
Zur Verdickung kann eine Tensidzubereitung ein oder mehrere polymere Verdickungsmittel enthalten. Polymere Verdickungsmittel sind die als Polyelektrolyte verdickend wirkenden Polycarboxylate, vorzugsweise Homo- und Copolymerisate der Acrylsäure, insbesondere Acrylsäure-Copolymere wie Acrylsäure-Methacrylsäure-Copolymere, und die Polysaccharide, insbesondere Heteropolysaccharide, sowie andere übliche verdickende Polymere. Geeignete Polysaccharide bzw. Heteropolysaccharide sind die Polysaccharidgummen, beispielsweise Gummi arabicum, Agar, Alginate, Carrageene und ihre Salze, Guar, Guaran, Tragacant, Gellan, Ramsan, Dextran oder Xanthan und ihre Derivate, z.B. propoxyliertes Guar, sowie ihre Mischungen. Andere Polysaccharidverdicker, wie Stärken oder Cellulosederivate, können alternativ, vorzugsweise aber zusätzlich zu einem Polysaccharidgummi eingesetzt werden, beispielsweise Stärken verschiedensten Ursprungs und Stärkederivate, z.B. Hydroxyethylstärke, Stärkephosphatester oder Stärkeacetate, oder Carboxymethylcellulose bzw. ihr Natriumsalz, Methyl-, Ethyl-, Hydroxyethyl-, Hydroxypropyl-, Hydroxypropyl-methyl- oder Hydroxyethyl-methyl-cellulose oder Celluloseacetat.
Ein bevorzugtes polymeres Verdickungsmittel ist das mikrobielle anionische Heteropolysaccharid Xanthan Gum, das von Xanthomonas campestris und einigen anderen Species unter aeroben Bedingungen mit einem Molekulargewicht von 2-15x10 6 produziert wird und beispielsweise von der Fa. Kelco unter dem Handelsnamen Keltrol® erhältlich ist, z.B. als cremefarbenes Pulver Keltrol® T (Transparent) oder als weißes Granulat Keltrol® RD (Readily Dispersable).
Als polymere Verdickungsmittel geeignete Acrylsäure-Polymere sind beispielsweise ferner hochmolekulare mit einem Polyalkenylpolyether, insbesondere einem Allylether von Saccharose, Pentaerythrit oder Propylen, vernetzte Homopolymere der Acrylsäure (INCI Carbomer), die auch als Carboxyvinylpolymere bezeichnet werden. Solche Polyacrylsäuren sind u.a. von der Fa. BFGoodrich unter dem Handelsnamen Carbopol® erhältlich, z.B. Carbopol® 940 (Molekulargewicht ca. 4.000.000), Carbopol® 941 (Molekulargewicht ca. 1.250.000) oder Carbopol® 934 (Molekulargewicht ca. 3.000.000). Der Gehalt an polymerem Verdickungsmittel beträgt üblicherweise nicht mehr als 8 Gew.-%, vorzugsweise zwischen 0,1 und 7 Gew.-%, besonders bevorzugt zwischen 0,5 und 6 Gew.-%, insbesondere zwischen 1 und 5 Gew.-% und äußerst bevorzugt zwischen 1 ,5 und 4 Gew.-%, beispielsweise zwischen 2 und 2,5 Gew.-%.
Eine Tensidzubereitung kann weiterhin flüchtiges Alkali enthalten. Als solches werden Ammoniak und/oder Alkanolamine, die bis zu 9 C Atome im Molekül enthalten können, verwendet. Als Alkanolamine werden die Ethanolamine bevorzugt und von diesen wiederum das Monoethanolamin. Der Gehalt an Ammoniak und/oder Alkanolamin beträgt vorzugsweise 0,01 bis 2 Gew.-%; besonders bevorzugt wird Ammoniak eingesetzt. Daneben können auch geringe Mengen an Basen enthalten sein. Bevorzugte Basen stammen aus der Gruppe der Alkali- und Erdalkalimetallhydroxide und -carbonate, insbesondere der Alkalimetallhydroxide, von denen Kaliumhydroxid und vor allem Natriumhydroxid besonders bevorzugt ist.
Eine Tensidzubereitung kann auch ein hydrophilierendes Agens enthaltens. Hierunter werden im Rahmen der vorliegenden Erfindung Mittel zur Hydrophilierung von Oberflächen verstanden. Zur Hydrophilierung eignen sich insbesondere kolloidale Silica-Sole, in denen das Siliciumdioxid vorzugsweise nanopartikulär vorliegt. Kolloidale nanopartikuläre Silica-Sole im Sinne dieser Erfindung sind stabile Dispersionen von amorphem partikulärem Siliciumdioxid SiO 2 mit Partikelgrößen im Bereich von 1 bis 100 nm. Vorzugsweise liegen die Teilchengrößen dabei im Bereich 3 bis 50 nm, besonders bevorzugt 4 bis 40 nm. Ein Beispiel für ein Silica-Sol, welches geeignet ist, im Sinne dieser Erfindung eingesetzt zu werden, ist das unter dem Handelsnamen Bindzil® 30/360 von der Firma Akzo erhältliche Silica-Sol mit einer Partikelgröße von 9 nm. Weitere geeignete Silica-Sole sind Bindzil® 15/500, 30/220, 40/200 (Akzo), Nyacol® 215, 830, 1430, 2034DI sowie Nyacol® DP5820, DP5480, DP5540 etc. (Nyacol Products), Levasil® 100/30, 100F/30, 100S/30, 200/30, 200F/30, 300F/30, VP 4038, VP 4055 (H. C. Starck/ Bayer) oder auch CAB-O-SPERSE® PG 001 , PG 002 (wäßrige Dispersionen von CAB-O-SIL®, Cabot), Quartron PL-1 , PL-3 (FusoChemical Co.), Köstrosol 0830, 1030, 1430 (Chemiewerk Bad Köstritz). Bei den eingesetzten Silica-Solen kann es sich auch um oberflächenmodifiziertes Silica handeln, das mit Natriumaluminat behandelt wurde (Alumina-modifiziertes Silica).
Daneben lassen sich auch bestimmte Polymere zur Hydrophilierung von Oberflächen einsetzen. Als hydrophilierende Polymere sind insbesondere amphotere Polymer geeignet, beispielsweise Copolymere aus Acryl- oder Methacrylsäure und MAPTAC, DADMAC oder einer anderen polymerisierbaren quaternären Ammoniumverbindung. Weiterhin können auch Copolymere mit AMPS (2-Acrylamido-2-methylpropansulfonsäure) verwendet werden. Polyethersiloxane, also Copolymere von Polymethylsiloxanen mit Ethylenoxid- oder Propylenoxidsegmenten sind weitere geeignete Polymere. Ebenfalls einsetzbar sind Acrylpolymere, Maleinsäure-Copolymere und Polyurethane mit PEG (Polyethylenglykol)-Einheiten. Geeignete Polymere sind beispielsweise unter den Handelsnamen Mirapol Surf-S 100, 110, 200, 210, 400, 410, A 300, A 400 (Rhodia), Tegopren 5843 (Goldschmidt), Sokalan CP 9 (BASF) oder Polyquart Ampho 149 (Cognis) kommerziell erhältlich.
Die zu wählenden Inhaltsstoffe der Tensidzubereitung wie auch die Bedingungen, unter denen sie erfindungsgemäß angewendet wird, wie beispielsweise Temperatur, pH-Wert, lonenstärke, Redox- Verhältnisse oder mechanische Einflüsse, sind üblicherweise für das jeweilige Anwendungsgebiet optimiert.
Im Rahmen der vorliegenden Erfindung weist das hydrolytische Enzym und damit die es enthaltende viruzide Behandlungslösung eine Viruswirksamkeit gegenüber mindestens einem Virus, bevorzugt gegenüber mehreren Viren, auf. Es ist jedoch nicht zwingend notwendig, dass eine Viruswirksamkeit gegenüber einem Virus vorliegt, das zugehörig ist zur Spezies Poliovirus. Polioviren können von erfindungsgemäßen Verfahren ausgenommen werden, da sie auf Grund stetig verbesserter Impfungen bzw. Impfkampagnen effizient bekämpft werden können und zudem nahezu weltweit als ausgerottet gelten. Ein weiteres erfindungsgemäßes Verfahren ist daher dadurch gekennzeichnet, dass das Verfahren nicht gegen ein Virus gerichtet ist, das zugehörig ist zur Spezies Poliovirus. Ein solches Verfahren kann daher auch mit einer viruziden Behandlungslösung erfolgen, die eine Viruswirksamkeit gegen ein Virus aufweist, das nicht zugehörig ist zur Spezies Poliovirus. Das Poliovirus ist ein Virus zugehörig zur Gattung Enterovirus der Familie Picornaviridae. Es löst beim Menschen die Kinderlähmung oder Poliomyelitis aus. Es handelt sich um ein sehr einfaches Virus ohne Hülle mit einem Genom aus einzelsträngiger plus-RNA. Das annähernd runde Viruspartikel hat einen Durchmesser von 28 bis 30 Nanometer. Jedes Virion enthält eine Kopie des einzelsträngigen RNA-Genoms, das von einem ikosaedrischen Kapsid umhüllt wird. Das Kapsid setzt sich aus je 60 Kopien der vier Kapsid proteine (VP1 , VP2, VP3 und VP4) zusammen. Das Virus hat keine Hülle. Das Poliovirus vermehrt sich im Zytoplasma der Wirtszelle. Um in die Zelle eindringen zu können, benötigt das Virus einen spezifischen Rezeptor, das CD155-Protein. Dann kann das Virus seine RNA in die Zelle übertragen, wo diese unmittelbar zum Polyprotein translatiert wird. Das Polyprotein kann sich selbst proteolytisch in einzelne strukturelle und funktionelle Proteine zerlegen. Die RNA wird nicht nur translatiert sondern auch repliziert. Letzteres geschieht durch eine virale RNA-abhängige RNA-Polymerase (3Dpol), die die ursprüngliche plus- RNA in eine minus-RNA umschreibt und von dieser sogleich wieder neue plus-RNA erzeugt. Die RNA wird schließlich mit den Strukturproteinen zu einem neuen Virion verpackt. Schließlich stirbt die Wirtszelle und die Viren werden freigesetzt.
Erfindungsgemäß bevorzugte Verfahren sind dadurch gekennzeichnet, dass das hydrolytische Enzym eine Viruswirksamkeit gegen ein Virus aufweist, das ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Adenoviridae, Alphaherpesvirinae, Astroviridae, Betaherpesvirinae, Birnaviridae, Bornaviridae, Bunyaviridae, Caliciviridae, Chordopoxviridae, Filoviridae, Flaviviridae, Gammaherpesvirinae, Hepadnaviridae, Herpesviridae, Iridoviridae, Orthomyxoviridae, Orthoretroviridae, Papillomaviridae, Paramyxovirinae, Parvovirinae, Picornaviridae, Pneumovirinae, Polyomaviridae, Reoviridae, Rhabdoviridae, Roniviridae, Spumaretroviridae und Togaviridae.
Darunter handelt es sich insbesondere um ein Virus, das zugehörig ist zu einem der folgenden Genera: Alphapapillomavirus, Alpharetrovirus, Alphavirus, Aphthovirus, Aquabirnavirus, Aquareovirus, Avibirnavirus, Avulavirus, Betapapillomavirus, Betaretrovirus, Bocavirus, Bornavirus, Cardiovirus, Coltivirus, Cypovirus, Cytomegalovirus, Deltaretrovirus, Deltavirus, Dependovirus, Ebolavirus, Enterovirus, Ephemerovirus, Epsilonretrovirus, Erbovirus, Erythrovirus, Fijivirus, Flavivirus, Fungal Prions, Gammapapillomavirus, Gammaretrovirus, Hantavirus, Henipavirus, Hepacivirus, Hepatovirus, Hepevirus, Ictalurivirus, Idnoreovirus, Iflavirus, Influenzavirus A, Influenzavirus B, Influenzavirus C, Iridovirus, Kobuvirus, Lentivirus, Lymphocryptovirus, Lyssavirus, Mamastrovirus, Marburgvirus, Mastadenovirus, Megalocytivirus, Morbillivirus, Mupapillomavirus, Muromegalovirus, Mycoreovirus, Nairovirus, Norovirus, Novirhabdovirus, Nupapillomavirus, Okavirus, Orbivirus, Orthobunyavirus, Orthohepadnavirus, Orthopoxvirus, Orthoreovirus, Oryzavirus, Parechovirus, Parvovirus, Pestivirus, Phlebovirus, Phytoreovirus, Pneumovirus, Polyomavirus, Respirovirus, Rhadinovirus, Rhinovirus, Roseolovirus, Rotavirus, Rubivirus, Rubulavirus, Sapovirus, Seadornavirus, Simplexvirus, Spumavirus, Teschovirus, Varicellovirus, Vesiculovirus, Vesivirus.
Die genannten Genera umfassen wiederum eine oder mehrere Virus-Spezies (Virus-Arten), und diese können wiederum verschiedene Virus-Serotypen umfassen. Serotypen sind serologisch unterscheidbare Variationen eines Virus. Der Serotyp kann durch serologische Tests (beispielsweise ELISA („enzyme-linked immuno sorbent assay")) bestimmt werden. Solche serologischen Tests beruhen auf den spezifischen Eigenschaften der Antikörper, die gegen bestimmte Oberflächenstrukturen (Antigene) des Viruspartikels gerichtet sind. Diverse Viren kommen in unterschiedlichen Formen mit verschiedenen Antigentypen vor. Die unterschiedlichen Stämme stellen jeweils einen eigenständigen Serotyp dar, der mittels eines serologischen Tests bestimmt werden kann. Das Immunsystem behandelt jeden Serotyp eines Virus als einen immunologisch unterschiedlichen Virus, so dass jeder Serotyp zu einer typspezifischen Immunität führt. Einzelne Serotypen sind daher insbesondere anhand der gegen sie gerichteten Antikörper unterscheid bar.
Die Bezeichnung der Viren erfolgt gemäß der üblichen und etablierten Virus-Taxonomie des International Committee on Taxonomy of Viruses (ICTV, vgl. insbesondere CM. Fauquet, M.A. Mayo et al.: Eighth Report of the International Committee on Taxonomy of Viruses, London, San Diego, 2004). Diese Taxonomie berücksicht insbesondere die Genomstruktur (DNA, RNA, einzelsträngig, doppelsträngig, Polarität, linear, zirkulär, segmentiert), die Form (Symmetrie) des Kapsids, das Vorhandensein einer Hülle, die Anordnung der Gene innerhalb des Genoms, die Replikationsstrategie und die Virusgröße.
Für Viren der vorstehend genannten Virusfamilien und Virus-Genera wurde festgestellt, dass deren Desinfektion an Textilien und/oder harten Oberflächen durch die hydrolytischen Enzyme in der viruziden Behandlungslösung besonders vorteilhaft ist.
Da das hydrolytische Enzym einen wesentlichen Beitrag zur Desinfektion des Textils oder der harten Oberfläche leistet, erfolgt ein erfindugsgemäßes Verfahren unter solchen Bedingungen (wie beispielsweise Temperatur, pH-Wert, lonenstärke, Redox-Verhältnisse), unter denen das hydrolytische Enzym katalytisch aktiv ist. Umgekehrt kann das hydrolytische Enzym so gewählt werden, dass es unter den jeweiligen Bedingungen, unter denen die viruzide Behandlungslösung angewendet wird, katalytisch aktiv ist. Bevorzugt erfolgt ein erfindungsgemäßes Verfahren in einem Temperaturbereich zwischen 1O 0 C und 6O 0 C, insbesondere zwischen 1O 0 C und 5O 0 C und besonders bevorzugt zwischen 1O 0 C und 4O 0 C. Thermostabile hydrolytische Enzyme könnten selbst bei noch höheren Temperaturen als 6O 0 C in erfindungsgemäßen Verfahren angewendet werden, beispielsweise bis 7O 0 C oder 75 0 C. Der pH-Wert, bei dem ein erfindungsgemäßes Verfahren vorteilhafterweise durchgeführt wird, kann abhängig sein von dem erfindungsgemäß zu desinfizierenden Gegenstand. Beispielsweise weist eine viruzide Behandlungslösung, die auf einem Reinigungsmittel für Toiletten basiert, vorteilhafterweise einen sauren pH-Wert auf, beispielsweise einen pH-Wert zwischen pH2 und pH5. Eine viruzide Behandlungslösung, die auf einem Textilwaschmittel oder einem Reinigungsmittel für sonstige harte Oberflächen basiert, weist vorteilhafterweise einen leicht sauren, neutralen oder alkalischen pH-Wert auf, beispielsweise einen pH-Wert zwischen pH6 und pH1 1 oder zwischen pH7 und pH10. Eine viruzide Behandlunglösung, die auf einem Handgeschirrspülmittel basiert, weist beispielsweise einen pH Wert zwischen pH6,5 und pH8 auf.
In einer weiteren Ausführungsform ist ein erfindungsgemäßes Verfahren dadurch gekennzeichnet, dass die viruzide Behandlungslösung für mindestens 10 Sekunden und zunehmend bevorzugt für mindestens 15, 20, 25 und 30 Sekunden in Kontakt mit dem Textil oder der harten Oberfläche ist. Dieser Aspekt betrifft die minimale Einwirkzeit der viruziden Behandlungslösung auf das Virus, um eine zufriedenstellende Viruswirksamkeit zu erreichen. Die Einwirkzeit kann aber auch länger sein, beispielsweise mindestens 60, 90, 120, 150, 180, 210, 240, 270 oder 300 Sekunden, oder auch mindestens 10, 20, 30, 40, 50 oder 60 Minuten.
In einer weiteren Ausführungsform weist das hydrolytische Enzym oder die das hydrolytische Enzym enthaltende viruzide Behandlungslösung einen RF-Wert größer eins auf, bestimmt gemäß der DVV/RKI-Leitlinie. Wie vorstehend erläutert ist der RF-Wert ein Maß für die Abnahme des Virustiters in Anwesenheit eines hydrolytischen Enzyms bzw. einer virzuziden Behandlungslösung, die das hydrolytische Enzym enthält, im Vergleich zu einem Wasseransatz. Der RF-Wert wird ermittelt wie vorstehend beschrieben. RF-Werte größer als eins zeigen eine Viruswirksamkeit an, da in diesem Fall die Abnahme des Virustiters im Testansatz größer als die Abnahme des Virustiters im Wasseransatz ist. Zunehmend bevorzugt weist das hydrolytische Enzym oder die das hydrolytische Enzym enthaltende viruzide Behandlungslösung einen RF-Wert größer oder gleich 1 ,5, 2, 2,5, 3, 3,5 und besonders bevorzugt größer oder gleich 4 auf.
In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform eines erfindungsgemäßen Verfahrens ist das hydrolytische Enzym eine Protease, Amylase, Cellulase, Glycosidase, Hemicellulase, Mannanase, Xylanase, Pectinase, ß-Glucosidase, Carrageenase oder eine Lipase oder eine Mischung, die mindestens zwei dieser Enzyme umfasst.
Denn für alle diese Enzyme wurde eine Viruswirksamkeit festgestellt, so dass sie zur Desinfektion von Viren an Textilien und/oder harten Oberflächen im Rahmen erfindungsgemäßer Verfahren geeignet sind. Besonders bevorzugt handelt es sich bei dem hydrolytischen Enzym um eine Protease und darunter bevorzugt um eine Serinprotease, weiter bevorzugt um eine Subtilase und besonders bevorzugt um ein Subtilisin.
Subtilasen (auch Subtilopeptidasen, EC 3.4.21.62) sind Serinproteasen und wirken als unspezifische Endopeptidasen, das heißt, sie hydrolysieren beliebige Säureamidbindungen, die im Inneren von Peptiden oder Proteinen liegen. Ihr pH-Optimum liegt meist im deutlich alkalischen Bereich. Einen Überblick über diese Familie bietet beispielsweise der Artikel „Subtilases: Subtilisin- like Proteases" von R. Siezen, Seite 75-95 in „Subtilisin enzymes", herausgegegeben von R. Bott und C. Betzel, New York, 1996. Subtilasen werden natürlicherweise von Mikroorganismen gebildet. Unter den Subtilasen sind die meist von Bacillus-Spezies gebildeten und sezernierten Subtilisine die bedeutendste Gruppe.
Zahlreiche Proteasen und insbesondere Subtilisine werden als sogenannte Präproteine, also zusammen mit einem Propeptid und einem Signalpeptid gebildet, wobei die Funktion des Signalpeptids üblicherweise darin besteht, die Ausschleusung der Protease aus der sie produzierenden Zelle in das Periplasma oder das die Zelle umgebende Medium zu gewährleisten, und das Propeptid üblicherweise für die korrekte Faltung der Protease nötig ist. Das Signalpeptid und das Propeptid sind in der Regel der N-terminale Teil des Präproteins. Das Signalpeptid und das Propeptid werden unter natürlichen Bedigungen im Zuge des Sekretions- und Faltungsprozesses von der übrigen Protease abgespalten. Für erfindungsgemäße Verfahren sind aufgrund ihrer enzymatischen Aktivität die reifen (maturen) Proteasen, d.h. die nach ihrer Herstellung fertig prozessierten Enzyme ohne Signal- und Propeptid, gegenüber den Präproteinen bevorzugt. Die Proteasen können von den sie produzierenden Zellen nach der Herstellung der Polypeptidkette modifiziert werden, beispielsweise durch Anknüpfung von Zuckermolekülen, Formylierungen, Aminierungen, usw. Solche posttranslationalen Modifizierungen können, müssen jedoch nicht einen Einfluss auf die Funktion der Protease ausüben.
Beispiele für Proteasen sind die Subtilisine BPN' aus Bacillus amyloliquefaciens und Carlsberg aus Bacillus licheniformis, die Protease PB92, die Subtilisine 147 und 309, die Protease aus Bacillus lentus, Subtilisin DY und die den Subtilasen, nicht mehr jedoch den Subtilisinen im engeren Sinne zuzuordnenden Enzyme Thermitase, Proteinase K und die Proteasen TW3 und TW7. Subtilisin Carlsberg ist in weiterentwickelter Form unter dem Handelsnamen Alcalase® von dem Unternehmen Novozymes A/S, Bagsvaerd, Dänemark, erhältlich. Die Subtilisine 147 und 309 werden unter den Handelsnamen Esperase®, beziehungsweise Savinase® von dem Unternehmen Novozymes vertrieben. Von der Protease aus Bacillus lentus DSM 5483 leiten sich die unter der Bezeichnung BLAP® geführten Protease-Varianten ab. Weitere brauchbare Proteasen sind beispielsweise die unter den Handelsnamen Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym®, Natalase®, Kannase® und Ovozyme® von dem Unternehmen Novozymes, die unter den Handelsnamen, Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime, Excellase® und Properase® von dem Unternehmen Danisco/Genencor, das unter dem Handelsnamen Protosol® von dem Unternehmen Advanced Biochemicals Ltd., Thane, Indien, das unter dem Handelsnamen Wuxi® von dem Unternehmen Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., China, die unter den Handelsnamen Proleather® und Protease P® von dem Unternehmen Amano Pharmaceuticals Ltd., Nagoya, Japan, und das unter der Bezeichnung Proteinase K-16 von dem Unternehmen Kao Corp., Tokyo, Japan, erhältlichen Enzyme. Besonders bevorzugt eingesetzt werden auch die Proteasen aus Bacillus gibsonii und Bacillus pumilus, die offenbart sind in den internationalen Patentanmeldungen WO 08/086916 und WO 07/131656. Weitere vorteilhaft einsetzbare Proteasen sind offenbart in den Patentanmeldungen WO 91/02792, WO 08/007319, WO 93/18140, WO 01/44452, GB 1243784, WO 96/34946, WO 02/029024 und WO 03/057246. Weitere verwendbare Proteasen sind diejenigen, die in den Mikroorganismen Stenotrophomonas maltophilia, insbesondere Stenotrophomonas maltophilia K279a, Bacillus intermedius sowie Bacillus sphaericus natürlicherweise vorhanden sind.
Beispiele für Amylasen sind die α-Amylasen aus Bacillus licheniformis, aus Bacillus amyloliquefaciens oder aus Bacillus stearothermophilus sowie insbesondere auch deren für den Einsatz in Wasch- oder Reinigungsmitteln verbesserte Weiterentwicklungen. Das Enzym aus Bacillus licheniformis ist von dem Unternehmen Novozymes unter dem Namen Termamyl® und von dem Unternehmen Danisco/Genencor unter dem Namen Purastar®ST erhältlich. Weiterentwicklungsprodukte dieser α-Amylase sind von dem Unternehmen Novozymes unter den Handelsnamen Duramyl® und Termamyl®ultra, von dem Unternehmen Danisco/Genencor unter dem Namen Purastar®OxAm und von dem Unternehmen Daiwa Seiko Inc., Tokyo, Japan, als Keistase® erhältlich. Die α-Amylase von Bacillus amyloliquefaciens wird von dem Unternehmen Novozymes unter dem Namen BAN® vertrieben, und abgeleitete Varianten von der α-Amylase aus Bacillus stearothermophilus unter den Namen BSG® und Novamyl®, ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes. Desweiteren sind für diesen Zweck die α-Amylase aus Bacillus sp. A 7- 7 (DSM 12368) und die Cyclodextrin-Glucanotransferase (CGTase) aus Bacillus agaradherens (DSM 9948) hervorzuheben. Ferner sind die amylolytischen Enzyme einsetzbar, die in den internationalen Patentanmeldungen WO 03/002711 , WO 03/054177 und WO07/079938 offenbart sind. Ebenso sind Fusionsprodukte aller genannten Moleküle einsetzbar. Darüber hinaus sind die unter den Handelsnamen Fungamyl® von dem Unternehmen Novozymes erhältlichen Weiterentwicklungen der α-Amylase aus Aspergillus niger und A. oryzae geeignet. Weitere einsetzbare Handelsprodukte sind beispielsweise die Amylase-LT® und Stainzyme® oder Stainzyme ultra® bzw. Stainzyme plus®, letztere ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes. Auch durch Punktmutationen erhältliche Varianten dieser Enzyme können erfindungsgemäß eingesetzt werden. Beispiele für Cellulasen (Endoglucanasen, EG) ist die pilzliche, Endoglucanase(EG)-reiche Cellulase-Präparation beziehungsweise deren Weiterentwicklungen, die von dem Unternehmen Novozymes unter dem Handelsnamen Celluzyme® angeboten wird. Die ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes erhältlichen Produkte Endolase® und Carezyme® basieren auf der 50 kD-EG, beziehungsweise der 43 kD-EG aus Humicola insolens DSM 1800. Weitere einsetzbare Handelsprodukte dieses Unternehmens sind Cellusoft®, Renozyme® und Celluclean®. Weiterhin einsetzbar sind beispielsweise die 20 kD-EG aus Melanocarpus, die von dem Unternehmen AB Enzymes, Finnland, unter den Handelsnamen Ecostone® und Biotouch® erhältlich sind. Weitere Handelsprodukte dem Unternehmen AB Enzymes sind Econase® und Ecopulp®. Weitere geeignete Cellulasen sind aus Bacillus sp. CBS 670.93 und CBS 669.93, wobei die aus Bacillus sp. CBS 670.93 von dem Unternehmen Danisco/Genencor unter dem Handelsnamen Puradax® erhältlich ist. Weitere Handelsprodukte dem Unternehmen Danisco/Genencor sind „Genencor detergent cellulase L" und lndiAge®Neutra.
Weitere bevorzugte hydrolytische Enzyme sind solche, die unter dem Begriff Glycosidasen (E. C. 3.2.1.X) zusammengefasst sind. Hierzu zählen insbesondere Arabinasen, Fucosidasen, Galactosidasen, Galactanasen, Arabico-Galactan-Galactosidasen, Mannanasen (auch bezeichnet als Mannosidasen oder Mannasen), Glucuronosidasen, Agarase, Carrageenasen, Pullulanasen, ß- Glucosidasen, Xyloglucanasen (Xylanasen) und Pectin-abbauende Enzyme (Pectinasen). Bevorzugte Gylcosidasen werden auch unter dem Begriff Hemicellulasen zusammengefasst. Zu Hemicellulasen zählen insbesondere Mannanasen, Xyloglucanasen (Xylanasen), ß-Glucosidasen und Carrageenasen sowie ferner Pectinasen, Pullulanasen und ß-Glucanasen. Pectinasen sind Pectin-abbauende Enzyme, wobei die hydrolytischen Pectin-abbauenden Enzyme insbesondere zugehörig sind zu den Enzymklassen EC 3.1.1.1 1 , EC 3.2.1.15, EC 3.2.1.67 und EC 3.2.1.82. Andere Namen hierfür sind Pectinesterase, Pectindemethoxylase, Pectinmethoxylase, Pectinmethylesterase, Pectase, Pectinmethylesterase, Pectinoesterase, Pectinpectylhydrolase, Pectindepolymerase, Endopolygalacturonase, Pectolase, Pectinhydrolase, Pectin- Polygalacturonase, Endo-Polygalacturonase, Poly-α-1 ,4-Galacturonid Glycanohydrolase, Endogalacturonase, Endo-D-galacturonase, Galacturan 1 ,4-α-Galacturonidase, Exopolygalacturonase, Poly(galacturonat) Hydrolase, Exo-D-Galacturonase, Exo-D- Galacturonanase, Exopoly-D-Galacturonase, Exo-poly-α-Galacturonosidase, Exopolygalacturonosidase oder Exopolygalacturanosidase.
Diesbezüglich geeignete Enzyme sind beispielsweise unter den Namen Gamanase® und Pektinex AR® von dem Unternehmen Novozymes, unter dem Namen Rohapec® B1 L von dem Unternehmen AB Enzymes und unter dem Namen Pyrolase® von dem Unternehmen Diversa Corp., San Diego, CA, USA erhältlich. Die aus Bacillus subtilis gewonnene ß-Glucanase ist unter dem Namen Cereflo® von dem Unternehmen Novozymes erhältlich. Erfindungsgemäß besonders bevorzugte Glycosidasen beziehungsweise Hemicellulasen sind Mannanasen, welche beispielsweise unter den Handelsnamen Mannaway® von dem Unternehmen Novozymes oder Purabrite® von dem Unternehmen Danisco/Genencor vertrieben werden.
Beispiele für Lipasen oder Cutinasen sind die ursprünglich aus Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) erhältlichen beziehungsweise daraus weiterentwickelten Lipasen, insbesondere solche mit dem Aminosäureaustausch D96L. Sie werden beispielsweise von dem Unternehmen Novozymes unter den Handelsnamen Lipolase®, Lipolase®Ultra, LipoPrime®, Lipozyme® und Lipex® vertrieben. Desweiteren sind beispielsweise die Cutinasen einsetzbar, die ursprünglich aus Fusarium solani pisi und Humicola insolens isoliert worden sind. Ebenso brauchbare Lipasen sind von dem Unternehmen Amano unter den Bezeichnungen Lipase CE®, Lipase P®, Lipase B®, beziehungsweise Lipase CES®, Lipase AKG®, Bacillis sp. Lipase®, Lipase AP®, Lipase M-AP® und Lipase AML® erhältlich. Von dem Unternehmen Danisco/Genencor sind beispielsweise die Lipasen beziehungsweise Cutinasen einsetzbar, deren Ausgangsenzyme ursprünglich aus Pseudomonas mendocina und Fusarium solanii isoliert worden sind. Als weitere wichtige Handelsprodukte sind die ursprünglich von dem Unternehmen Gist-Brocades (inzwischen Danisco/Genencor) vertriebenen Präparationen M1 Lipase® und Lipomax® und die von dem Unternehmen Meito Sangyo KK, Japan, unter den Namen Lipase MY-30®, Lipase OF® und Lipase PL® vertriebenen Enzyme zu erwähnen, ferner das Produkt Lumafast® von dem Unternehmen Danisco/Genencor.
Unter all diesen Enzymen sind solche besonders bevorzugt, die an sich gegenüber einer Oxidation vergleichsweise stabil sind oder beispielsweise durch Mutationen, insbesondere durch Substitution, Deletion oder Insertion von einer oder mehreren Aminosäuren, stabilisiert worden sind. Hierfür sind insbesondere die bereits erwähnten Handelsprodukte Everlase und Purafect® OxP als Beispiele für solche Proteasen und Duramyl als Beispiel für eine solche α-Amylase anzuführen.
Die erfindungsgemäß eingesetzten Enzyme stammen bevorzugt ursprünglich aus Mikroorganismen, etwa der Gattungen Bacillus, Streptomyces, Humicola, oder Pseudomonas, und/oder werden nach an sich bekannten biotechnologischen Verfahren durch geeignete Mikroorganismen produziert, etwa durch transgene Expressionswirte der Gattungen Bacillus oder durch filamentöse Pilze. Es wird betont, dass es sich insbesondere auch um technische Enzym präparationen des jeweiligen hydrolytischen Enzyms handeln kann, d.h. Begleitstoffe vorliegen können. Daher können die Enzyme zusammen mit Begleitstoffen, etwa aus der Fermentation oder mit Stabilisatoren konfektioniert und eingesetzt werden.
Sofern mehrere hydrolytische Enzyme erfindungsgemäß zur Desinfektion von Viren an Textilien oder harten Oberflächen angewendet werden, zeigen sie diesbezüglich besonders bevorzugt eine synergistische Wirkung. Dies bedeutet, dass die Kombination der verwendeten hydrolytischen Enzyme eine verbesserte Viruswirksamkeit aufweist im Vergleich mit der Viruswirksamkeit von jeweils einem dieser Enzyme, oder auch im Vergleich zur erwarteten Viruswirksamkeit der Enzyme auf Grund der bloßen Addition der jeweiligen Einzelbeiträge dieser Enzyme zur Viruswirksamkeit. Ganz besonders bevorzugt liegt eine solche Synergie vor zwischen zwei Proteasen oder zwischen einer Protease und einer Amylase und/oder einer Mannanase und/oder einer Lipase.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist ein Verfahren zur Herstellung einer viruziden Behandlungslösung zur Desinfektion von Textilien und/oder harten Oberflächen, das dadurch gekennzeichnet ist, dass der Behandlungslösung mindestens ein hydrolytisches Enzym zugesetzt wird.
Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die vorstehend für erfindungsgemäße Verfahren beschrieben sind, sind auch auf diesen Erfindungsgegenstand anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für das vorstehende erfindungsgemäße Verfahren zur Herstellung einer viruziden Behandlungslösung zur Desinfektion von Textilien und/oder harten Oberflächen gilt.
Beispiel:
Die Viruswirksamkeit der nachfolgend angegebenen hydrolytischen Enzyme wurde bestimmt gemäß der DVV/RKI-Leitlinie (Deutsche Vereinigung zur Bekämpfung der Viruskrankheiten e.V./Robert-Koch-lnstitut; vgl. Bundesgesundheitsblatt (2005), 48, 1420-1426), d.h. es wurde die Abnahme des Virustiters des untersuchten Virus in Anwesenheit des jeweiligen hydrolytischen Enzyms bestimmt im Vergleich zu der Abnahme des Virustiters des untersuchten Virus in einem Wasseransatz ohne das hydrolytische Enzym. Alle Prüflösungen wurden in dest. Wasser angesetzt. Die Inkubation erfolgte bei 4O 0 C für die in der nachfolgenden Tabelle angegeben Zeiten. Die Anwendungskonzentration des hydrolytischen Enzyms betrug 100 ppm. Für einige Enzyme wurden zusätzliche Messungen bei einer Anwendungskonzentration von 1 ppm durchgeführt. Die für die Titerbestimmung gemäß der DVV/RKI-Leitlinie verwendeten Wirtszellen sind in den nachfolgenden Tabellen 1 und 2 ebenfalls angegeben.
Folgende Enzyme wurden verwendet:
1. Variante F49 der Protease aus Bacillus lentus gemäß WO 95/23221
2. Everlase® 16 LEX (Novozymes A/S, Krogshoejvej 36, 2880 Bagsvaerd, Dänemark)
3. Alcalase® 2,5 L (Novozymes A/S, Krogshoejvej 36, 2880 Bagsvaerd, Dänemark)
4. Stainzyme® 12.0 L(Novozymes A/S, Krogshoejvej 36, 2880 Bagsvaerd, Dänemark)
5. Ecostone® N400 (AB Enzymes GmbH, Feldbergstrasse 78, 64293 Darmstadt, Deutschland)
6. Carezyme® 4500 L (Novozymes A/S, Krogshoejvej 36, 2880 Bagsvaerd, Dänemark)
7. Mannaway® 4.0 T (Novozymes A/S, Krogshoejvej 36, 2880 Bagsvaerd, Dänemark)
8. Lipolase® 100 L (Novozymes A/S, Krogshoejvej 36, 2880 Bagsvaerd, Dänemark)
Die Ergebnisse sind in den nachfolgenden Tabellen 1 und 2 als RF-Werte dargestellt. Doppelbestimmungen sind durch Schrägstriche voneinander getrennt. Es wird deutlich, dass die hydrolytischen Enzyme insbesondere nach 30 minütiger Inkubationsdauer eine signifikante Viruswirksamkeit gegenüber dem angegebenen Virus aufweisen (angezeigt durch RF-Werte größer oder gleich eins, insbesondere RF-Werte größer als zwei oder sogar größer als drei). Damit können hydrolytische Enzyme viruswirksam im Rahmen erfindungsgemäßer Verfahren zur Desinfektion von Textilien und/oder harten Oberflächen eingesetzt werden. Tabelle 1 :
Tabelle 2: