Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung von mit Transglutaminase vernetzten Proteinen pflanz- licher Herkunft sowie formstabile Proteingele mit ei- nem niedrigen Trockensubstanzanteil.

In der Lebensmittelindustrie besteht in vielen Berei- chen Bedarf an texturgebenden Zutaten. Diese verlei- hen dem Produkt Struktur, Festigkeit und Mundgefühl.

Außerdem soll im Produkt enthaltenes Wasser stabil gebunden und eine Synärese, d. h. ein Austreten des Wassers, verhindert werden. Ziel ist häufig die Bin- dung eines möglichst hohen Wassergehaltes in einer festen Struktur. Anwendungsbereiche sind beispiels- weise Fleisch-und Wurstwaren, Desserts, Süßspeisen, Süßwaren oder Eiscremes.

Zur Erzeugung fester, texturgebender Strukturen in Lebensmitteln werden derzeit Gelatine oder Hydrokol- loide als Zusatzstoffe eingesetzt. Als Produkt tieri- schen Ursprungs ist Gelatine jedoch häufig uner- wünscht. Daher besteht Bedarf an einem Ersatz von Ge- latine durch Produkte pflanzlichen Ursprungs.

Zum Zweck der Wasserbindung werden Polysaccharide und Polysaccharidderivate wie Stärke, Guarkernmehl, Jo- hannisbrotkernmehl, Carboxymethylcellulose, Xanthan usw. eingesetzt. Diese sind jedoch deklarations- pflichtig und sind aus Gründen der Verbraucherakzep- tanz unerwünscht. Gesucht ist daher ein Ersatz dieser Substanzen durch unproblematischere Stoffe.

Die Vernetzung von Proteinen mit Transglutaminase ist für zahlreiche Anwendungen beschrieben. Dabei handelt es sich überwiegend um die Vernetzung von Proteinen tierischen Ursprungs, wie Fleisch, Fisch, Milch-oder Molkenprotein. Die Vernetzung pflanzlicher Proteine ist nur für wenige Anwendungen beschrieben.

Patent US 5 055 310 beschreibt die Herstellung eines lagerstabilen Tofu aus Sojaprotein. Dazu wird"Soja- milch"aus ganzen Sojabohnen mit einem Proteingehalt von 3-10% mit mikrobieller Transglutaminase vernetzt.

Beschrieben wird eine gegenüber dem konventionell hergestellten Produkt verbesserte Textur.

Patent EP 870 434 beschreibt die Herstellung von Nu- deln aus Weizen-oder Buchweizenmehl mit Vernetzung durch Transglutaminase. Die erhaltenen Produkte zeichnen sich durch eine besondere Elastizität und sensorische Eigenschaften aus.

Aus der Literatur ist bekannt, daß die Vernetzbarkeit von Proteinen durch Transglutaminase von der Protein- quelle abhängt. Außerdem unterscheiden sich einzelne Proteinfraktionen aus der selben Proteinquelle in ih- rer Vernetzbarkeit. Während beispielsweise Na- Caseinat mit Transglutaminase sehr gut vernetzbar ist, hängt die Reaktivität des a-Lactalbumins und des ß-Lactoglobulins von den Reaktionsbedingungen ab.

Entsprechende Untersuchungen existieren für 7S-und llS-Globulin aus Sojaprotein. Die Gewinnung von Pro- teinfraktionen in technischem Maßstab für die Lebens- mittelindustrie ist jedoch nicht wirtschaftlich und wird daher in der Regel nicht durchgeführt.

Gemeinsam ist den nach dem Stand der Technik herge- stellten Produkten auf Basis von Pflanzenproteinen, daß für die Erzeugung formstabiler Strukturen relativ hohe Proteingehalte bzw. weitere Stabilisatoren er- forderlich sind.

Ausgehend von diesen Nachteilen des Standes der Tech- nik war es Aufgabe der vorliegenden Erfindung, Pro- teinprodukte bereitzustellen, die die Erzeugung form- stabiler Strukturen bei gleichzeitig niedrigem Trok- kensubstanzanteil ermöglichen.

Diese Aufgabe wird hinsichtlich des Verfahrens durch die Merkmale des Anspruchs 1 und hinsichtlich des Proteingels durch die Merkmale des Anspruchs 9 ge- löst. Die Verwendung der Proteingele wird gemäß An- spruch 12 beschrieben. Die weiteren abhängigen An- sprüche zeigen vorteilhafte Weiterbildungen des er- findungsgemäßen Gegenstandes auf.

Erfindungsgemäß wird ein Verfahren zur Herstellung von mit Transglutaminase vernetzten Proteinen bereit-

gestellt, das auf folgenden Schritten basiert : a) Fraktionierung eines Proteinextrakts, Protein- quarks, Proteinkonzentrats, Proteinhydrolysats und/oder Proteinisolats durch Zentrifugation und/oder Ultrafiltration und/oder Fällung. b) Anschließende Vernetzung der Proteine mit Trans- glutaminase bei einer Temperatur zwischen 0 und 60 °C. Dabei beträgt der Masseanteil der Trans- glutatminase zwischen 0,01 und 10 Masse-%.

Überraschenderweise konnte nun gezeigt werden, daß bei der ausschließlichen Verwendung von Proteinen pflanzlicher Herkunft eine hohe Formstabilität der mit Transglutaminase vernetzten Proteinprodukte er- reicht werden konnte. Bevorzugt wurden als pflanzli- che Proteine solche aus Protein-und Ölsaaten verwen- det.

In einer vorteilhaften Ausgestaltung des Verfahrens wird vor der Fraktionierung in Schritt a) das Protei- nextrakt aus Proteinen-und Ölsaaten hergestellt.

Ebenso ist es bevorzugt, daß nach der Fraktionierung in Schritt a) eine Trocknung des Proteinextraktes, Proteinquark, Proteinkonzentrat, Proteinhydrolysat und/oder Proteinisolats erfolgt. Anschließend wird dann das Proteinextrakt bevorzugt in einer wäßrigen Lösung, wozu z. B. Wasser, eine Pufferlösung oder eine Salzlösung zählen, gelöst.

Vorzugsweise wird die Fraktionierung durch Zentrifu- gation in einem wäßrigen System, z. B. Wasser, Puffer- lösung oder Salzlösung durchgeführt.

Bevorzugt wird die Vernetzung der Proteine mit der Transglutaminase bei einer Temperatur zwischen 30 und 50°C durchgeführt. Der pH-Wert der Lösung bei der Vernetzung mit der Transglutaminase im Schritt b) liegt dabei bevorzugt zwischen 4 und 9, besonders be- vorzugt zwischen 6 und 7.

Vorzugsweise weist das für die Vernetzung mit der Transglutaminase verwendete Proteinextrakt eine Trok- kenmasse zwischen 1 und 10 Masse-% und besonders be- vorzugt zwischen 3 und 5 Masse-% auf.

Erfindungsgemäß werden ebenso Proteingele bereitge- stellt, die durch Vernetzung vom fraktionierten Pro- tein pflanzlicher Herkunft mit Transglutaminase her- gestellt werden. Diese Proteingele zeichnen sich durch den geringen Proteingehalt zwischen 1 und 18 Masse-% aus.

Hierbei können Proteingele mit zwei unterschiedlichen Proteingehaltbereichen unterschieden werden. So wei- sen Proteingele mit einem Proteingehalt zwischen 1,5 und 5 Masse-% eine schnittfeste Konsistenz auf. Diese Gele zeichnen sich durch eine Gelstärke zwischen 4 und 8 NI CM2 aus. Alternativ können auch Proteingele mit einer bissfesten Konsistenz hergestellt werden.

Bei diesen Proteingelen liegt der Proteingehalt zwi- schen 10 und 18 Masse-% mit einer Gelstärke über 8 N/cm2.

Vorzugsweise besitzt das Proteingel im getrockneten Zustand eine Wasserbindungskapazität zwischen 5 und 20 ml/g, bevorzugt zwischen 10 und 15 ml/g.

Überraschenderweise zeigen die erfindungsgemäßen Pro- teingele bei Temperaturbehandlungen, wie sie bei der

Herstellung und Verarbeitung von Lebensmitteln gängig sind, keinerlei strukturelle Änderungen. So bleibt die Gelstruktur bei Temperaturbehandlungen bis 100 °C, aber auch sogar bis 120 °C erhalten.

Die erfindungsgemäßen Proteingele finden vor allem Verwendung bei der Herstellung und/oder Verarbeitung von Lebensmitteln. Hierzu zählen beispielsweise die Herstellung von Fleisch-und Wurstwaren, Desserts, Süßspeisen, Süßwaren und Eiscremes.

Anhand des folgenden Beispiels soll das erfindungsge- mäße Verfahren näher erläutert werden, ohne dieses auf die hierin genannten Parameter einzuschränken.

Beispiel : Herstellung eines erfindungsgemäßen Proteingels In einer ersten Vorstufe erfolgt eine saure Vorex- traktion von flockierten, entölten Proteinsaaten in einer wäßrigen Lösung mit einem pH-Wert zwischen 4 und 5. Anschließend erfolgt die Proteinextraktion im wäßrigen System bei einem pH-Wert zwischen 6 und 8, wobei der Feststoffgehalt zwischen 1 und 10 Masse-% liegt. In einem weiteren Verfahrensschritt erfolgt dann die Fraktionierung des Extraktes bzw. des ver- dünnten, gefällten Proteins mittels einer Zentrifuge, einem Separator oder einem Dekanter. Die Vernetzung wird anschließend über einen Zeitraum von etwa 2 Stunden bei einer Temperatur von 40 °C mit 1 Masse-% Transglutaminase, bezogen auf den Proteingehalt, durchgeführt, wobei zusätzlich etwa 1 Masse-% Natri- umchlorid zugesetzt wird. Eine anschließende Erhit- zung des vernetzten Produkts dient der Inaktivierung,

um die lebensmittelrechtlich einwandfreie Einsetzbar- keit zu gewährleisten.

Das auf diese Weise vernetzte Proteingel weist eine Gelfestigkeit auf, die oberhalb von 1,5 bis 1,8 N/cm2 liegt. Bekanntermaßen ist ein Gel, das eine Gelfe- stigkeit von mehr als 1,5 N/cm2 aufweist, schnitt- fest. Das erfindungsgemäße Gel setzt sich zu 95- 92 Masse-% aus Wasser, 0-3 Masse-% aus Natriumchlorid und 3-5 Masse-% aus Proteinextrakt zusammen. Dabei beträgt der Anteil des Proteins im Proteinextrakt mehr als 90 Masse-%, bezogen auf die Trockensubstanz.