Die vorliegende Erfindung betrifft ein Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhalti¬ gen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung.

Als heute hauptsächlich zur Zellstoffherstellung verwendete Verfahren sind das Sulfat- und das Sulfitverfahren zu nen¬ nen. Mit beiden Verfahren wird unter Kochung und unter Druck

Zellstoff erzeugt. Das Sulfat-Verfahren arbeitet unter Zu¬ satz von NaOH und Na ₂ S, während im Sulfit-Verfahren Ca(HSθ ₃ ) ₂ + SC-2 zur Anwendung kommt.

Alle Verfahren haben als Hauptziel die Entfernung des Lig- nins aus dem verwendeten Pflanzenmaterial, Holz oder Ein- jahrespflanzen.

Das Lignin, das mit der Cellulose und der Hemicellulose den Hauptbestandteil des Pflanzenmaterials (Stengel oder Stamm) ausmacht, muß entfernt werden, da es sonst nicht möglich ist, nicht vergilbende und mechanisch hochbelastbare Papiere herzustellen.

Die Holzstofferzeugungsverfahren arbeiten mit Steinschlei¬ fern (Holzschliff) oder mit Refinern (TMP) , die das Holz nach entsprechender Vorbehandlung (chemisch, thermisch oder chemisch-thermisch) durch Mahlen defibrillieren.

Diese Holzstoffe besitzen noch einen Großteil des Lignins. Sie werden v. a. für die Herstellung von Zeitungen, Illu¬ strierten, etc. verwendet.

Seit einigen Jahren werden die Möglichkeiten des Einsatzes von Enzymen für den Ligninabbau erforscht. Der Wirkmechanis¬ mus derartiger lignolytischer Systeme ist erst vor wenigen Jahren aufgeklärt worden, als es gelang, durch geeignete Anzuchtbedingungen und Induktorzusätze bei dem Weißfäulepilz Phanerochaete chrysosporiu zu ausreichenden Enzymmengen zu

kommen. Hierbei wurden die bis dahin unbekannten Ligninper- oxidasen und Manganperoxidasen entdeckt. Da Phanerochaete chrysosporium ein sehr effektiver Ligninabbauer ist, ver¬ suchte man dessen Enzyme zu isolieren und in gereinigter Form für den Ligninabbau zu verwenden. Dies gelang jedoch nicht, da sich herausstellte, daß die Enzyme vor allem zu einer Repolymerisation des Lignins und nicht zu dessen Abbau führen.

Ähnliches gilt auch für andere lignolytische Enzymspezies wie Laccasen, die das Lignin mit Hilfe von Sauerstoff an¬ stelle von Wasserstoffperoxid oxidativ abbauen. Es konnte festgestellt werden, daß es in allen Fällen zu ähnlichen Prozessen kommt. Es werden nämlich Radikale gebildet, die wieder selbst miteinander reagieren und somit zur Polymeri¬ sation führen.

So gibt es heute nur Verfahren, die mit in-vivo Systemen arbeiten (Pilzsysteme) . Hauptschwerpunkte von Optimierungs¬ versuchen sind das sogenannte Biopulping und das Bio- bleaching.

Unter Biopulping versteht man die Behandlung von Holzhack¬ schnitzeln mit lebenden Pilzsystemen.

Es gibt 2 Arten von Applikationsformen:

1. Vorbehandlung von Hackschnitzeln vor dem Refinern oder Mahlen zum Einsparen von Energie bei der Herstellung von Holzstoffen (z.B. TMP oder Holzschliff).

Ein weiterer Vorteil ist die meist vorhandene Verbesserung der mechanischen Eigenschaften des Stoffes, ein Nachteil die schlechtere Endweiße.

2. Vorbehandlung von Hackschnitzeln (Softwood/Hardwood) vor der Zellstoffkochung (Kraftprozeß, Sulfitprozeß) .

Hier ist das Ziel, die Reduzierung von Kochchemikalien, die Verbesserung der Kochkapazität und "extended cooking".

Als Vorteile werden auch eine verbesserte Kappareduzierung nach dem Kochen im Vergleich zu einem Kochen ohne Vorbehand¬ lung erreicht.

Nachteile dieser Verfahren sind eindeutig die langen Behand¬ lungszeiten (mehrere Wochen) und v.a. die nicht gelöste Kontaminierungsgefahr während der Behandlung, wenn man auf die wohl unwirtschaftliche Sterilisation der Hackschnitzel verzichten will.

Das Biobleaching arbeitet ebenfalls mit in-vivo Systemen. Der gekochte Zellstoff (Softwood/Hardwood) wird vor der Bleiche mit Pilz beimpft und für Tage bis Wochen behandelt. Nur nach dieser langen Behandlungszeit zeigt sich eine signifikante Kappazahlerniedrigung und Weißesteigerung, was den Prozeß unwirtschaftlich für eine Implementierung in den gängigen Bleichsequenzen macht.

Eine weitere meist mit immobilisierten Pilzsystemen durchge¬ führte Applikation ist die Behandlung von Zellstoffabrika- tionsabwässern, insbesondere Bleichereiabwässern zu deren Entfärbung und Reduzierung des AOX (Reduzierung von chlo-

rierten Verbindungen im Abwasser, die Chlor- oder Chlordi¬ oxid-Bleichstufen verursachen) .

Darüberhinaus ist bekannt, Hemicellulasen u.a. Xylanasen, Mannanasen als "Bleichbooster" einzusetzen.

Diese Enzyme sollen hauptsächlich gegen das nach dem Koch¬ prozeß das Restlignin zum Teil überdeckende reprecipitierte Xylan wirken und durch dessen Abbau die Zugänglichkeit des Lignins für die in den nachfolgenden Bleichsequenzen ange¬ wendeten Bleichchemikalien (v.a. Chlordioxyd) erhöhen. Die im Labor nachgewiesenen Einsparungen von Bleichchemikalien wurden in großem Maßstab nur bedingt bestätigt, so daß man diesen Enzymtyp allenfalls als Bleichadditiv einstufen kann.

Ein weiterer, in letzter Zeit untersuchter möglicher Einsatz von lignolytischen Enzymen oder Pilzen wurde bei der "Kohle¬ verflüssigung" erkennbar. Vorläufige Untersuchungen zeigen die prinzipielle Möglichkeit, Braun- oder Steinkohle mit Hilfe von in vivo Behandlung mit z.B. Weißfäulepilzen wie Phanerochaete chrysosporium anzugreifen und zu verflüssigen (Inkubationszeit mehrere Wochen). (Bioengineering 4.92. 8 Jg.)

Die mögliche Struktur von Steinkohle zeigt ein dreidimensio¬ nales Netzwerk von polycyclischen, aromatischen Ringsystemen mit einer "gewissen" Ähnlichkeit zu Ligninstrukturen.

Als Cofaktor neben den lignolytischen Enzymen nimmt man Chelatsubstanzen (Siderophoren, wie Ammoniumoxalat) und Biotenside an.

In der Anmeldung PCT/EP87/00635 wird ein System zur Entfer¬ nung von Lignin aus lignincellulosehaltigem Material unter gleichzeitiger Bleiche beschrieben, welches mit lignolyti¬ schen Enzymen aus Weißfäulepilzen unter Zusatz von Reduk- tions- und Oxidationsmitteln und phenolischen Verbindungen als Mediatoren arbeitet.

In der DE 4008893C2 werden zusätzlich zu Red/Ox-System "Mimic Substanzen", die das aktive Zentrum (prosthetische Gruppe) von lignolytischen Enzymen simulieren, zugesetzt. So konnte eine erhebliche Performanceverbesserung erzielt wer¬ den.

In der Anmeldung PCT/EP92/01086 wird als zusätzliche Verbes¬ serung eine Redoxkaskade mit Hilfe von im Oxidationspoten- tial "abgestimmten" phenolischen oder nichtphenolischen Aromaten eingesetzt.

Bei allen drei Verfahren ist die Limitierung für einen gro߬ technischen Einsatz die Anwendbarkeit bei geringen Stoff¬ dichten (bis maximal 4%) und bei den beiden letzten Anmel¬ dungen die Gefahr des "Ausleachens" von Metallen beim Ein¬ satz der Chelatverbindungen, die v.a. bei nachgeschalteten Peroxidbleichstufen zur Zerstörung des Peroxids führen können.

Aus WO/12619, WO 94/12620 und WO 94/12621 sind Verfahren bekannt, bei welchen die Aktivität von Peroxidase mittels sogenannter Enhancer-Substanzen gefördert werden.

Die Enhancer-Substanzen werden in WO 94/12619 anhand ihrer Halbwertslebensdauer charakterisier .

Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer-Substanzen durch die Formel A=N-N=B charakterisiert, wobei A und B jeweils definierte cyclische Reste sind.

Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer-Substanzen organische Chemi¬ kalien, die mindestens zwei aromatische Ringe enthalten, von denen zumindest einer mit jeweils definierten Resten substi¬ tuiert ist.

Alle drei Anmeldungen betreffen "dye transfer inhibition" und den Einsatz der jeweiligen Enhancer-Substanzen zusammen mit Peroxidasen als Detergent-Additiv oder Detergent-Zusam- mensetzung im Waschmittelbereich. Zwar wird in der Beschrei¬ bung der Anmeldung auf eine Verwendbarkeit zum Behandeln von Lignin verwiesen, aber eigene Versuche mit den in den Anmel¬ dungen konkret offenbarten Substanzen zeigten, daß sie als Mediatoren zur Steigerung der Bleichwirkung der Peroxidasen beim Behandeln von ligninhaltigen Materialien keine Wirkung zeigten!

Aufgabe der vorliegenden Erfindung ist es, ein System zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen

Materialien oder ähnlichen Stoffen zur Verfügung zu stellen, welches effektiver ist als bekannte Systeme.

Die Aufgabe wird gelöst durch ein Mehrkomponentensystem, das dadurch gekennzeichnet ist, daß es

a. ggf. mindestens einen Oxdiationskatalysator und

b. mindestens ein geeignetes Oxdidationsmittel und

c. mindestens einen Mediator auswählt aus der Gruppe der Hydroxylamine, Hydroxylaminderivate, Hydroxamsäuren, Hydroxamsaurederivate, der aliphatischen, cycloaliphati- schen, heterocyclischen oder aromatischen Verbindungen, die mindestens eine N-Hydroxy-, Oxim-, N-Oxi- oder N,N'-Dioxi- Funktion enhalten und

d. ggf. mindestens einen Comediator aus der Gruppe der aryl- substituierten Alkohole, Carbonylverbindungen, aliphatische Ether, Phenolether und/oder Olefine (Alkene) und

e. eine geringe Menge mindestens eines freien Amins eines jeweils eingesetzten Mediators

umfaßt.

Vorzugsweise umfaßt das erfindungsgemaße Mehrkomponenten¬ system mindestens einen Oxidationskatalysator.

Vorzugsweise umfaßt das erfindungsgemaße Mehrkomponenten¬ system mindestens einen Comediator.

Als Oxidationskatalysatoren werden im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem bevorzugt Enzyme eingesetzt. Im Sinne der Erfindung umfaßt der Begriff Enzym auch enzymatisch aktive Proteine oder Peptide oder prosthetische Gruppen von Enzymen.

Als Enzym können im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem Oxidoreduktasen der Klassen 1.1.1 bis 1.97 gemäß Internatio¬ naler Enzym-Nomenklature, Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme No en- clature, Academic Press, Inc., 1992, S. 24-154) eingesetzt werden.

Vorzugsweise werden Enzyme der im folgenden genannten Klas¬ sen eingesetzt:

Enzyme der Klasse 1.1, die alle Dehydrogenasen, die auf primäre, sekundäre Alkohole und Semiacetale wirken, umfassen und die als Akzeptoren NAD ⁺ oder NADP ⁺ (Subklasse 1.1.1), Cytochrome (1.1.2), Sauerstoff (O ₂ ) (1.1.3), Disulfide (1.1.4), Chinone (1.1.5) oder die andere Akzeptoren haben (1.1.99) .

Aus dieser Klasse sind besonders bevorzugt die Enzyme der Klasse 1.1.5 mit Chinonen als Akzeptoren und die Enzyme der Klasse 1.1.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.

Insbesondere bevorzugt in dieser Klasse ist Cellobiose: quione-1-oxidoreduktase (1.1.5.1) .

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.2. Diese Enzym¬ klasse (1.1.5.1) umfaßt solche Enzyme, die Aldehyde zu den korrespondierenden Säuren oder Oxo-Gruppen oxidieren. Die Akzeptoren können NAD ⁺ , NADP ⁺ (1.2.1), Cytochrome (1.2.2), Sauerstoff (1.2.3), Sulfide (1.2.4), Eisen-Schwefel-Proteine (1.2.5) oder andere Akzeptoren (1.2.99) sein.

Besonders bevorzugt sind hier die Enzyme der Gruppe (1.2.3) mit Sauerstoff als Akzeptor.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.3

In dieser Klasse sind Enzyme zusammengefaßt, die auf CH-CH-Gruppen des Donors wirken.

Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD ⁺ , NADP ⁺ (1.3.1), Cytochrome (1.3.2), Sauerstoff (1.3.3), Chinone oder ver¬ wandte Verbindungen (1.3.5), Eisen-Schwefel-Proteine (1.3.7) oder andere Akzeptoren (1.3.99).

Hier sind ebenfalls die Enzyme der Klasse (1.3.3) mit Sauer¬ stoff als Akzeptor und (1.3.5) mit Chinone etc. als Akzeptor besonders bevorzugt.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.4, die auf CH-NH2-Gruppen des Donors wirken.

Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD ⁺ , NADP ⁺ (1.4.1), Cytochrome (1.4.2), Sauerstoff (1.4.3), Disulfide (1.4.4), Eisen-Schwefel-Proteine (1.4.7) oder andere Akzeptoren (1.4.99) .

Besonders bevorzugt sind auch hier Enzyme der Klasse 1.4.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.5, die auf CH-NH-Gruppen des Donors wirken. Die entsprechenden Akzepto¬ ren sind NAD ⁺ , NADP ⁺ (1.5.1), Sauerstoff (1.5.3), Disulfide (1.5.4), Chinone (1.5.5) oder andere Akzeptoren (1.5.99).

Auch hier sind besonders bevorzugt Enzyme mit Sauerstoff (O ₂ ) (1.5.3) und mit Chinonen (1.5.5) als Akzeptoren.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.6, die auf NADH oder NADPH wirken.

Die Akzeptoren sind hier NADP ⁺ (1.6.1), Hämproteine (1.6.2), Disulfide (1.6.4), Chinone (1.6.5), Nθ2~Gruppen (1.6.6), und ein Flavin (1.6.8) oder einige andere Akzeptoren (1.6.99).

Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.6.5 mit Chinonen als Akzeptoren.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.7, die auf andere NO2-Verbindungen als Donatoren wirken und als Akzep¬ toren Cytochrome (1.7.2), Sauerstoff (O ₂ ) (1.7.3), Eisen- Schwefel-Proteine (1.7.7) oder andere (1.7.99) haben.

Hier sind besonders bevorzugt die Klasse 1.7.3 mit Sauer¬ stoff als Akzeptor.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.8, die auf Schwefelgruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren NAD ⁺ , NADP ⁺ (1.8.1), Cytochrome (1.8.2), Sauerstoff (0 ₂ ) (1.8.3), Disulfide (1.8.4), Chinone (1.8.5), Eisen-Schwe¬ fel-Proteine (1.8.7) oder andere (1.8.99) haben.

Besonders bevorzugt ist die Klasse 1.8.3 mit Sauerstoff (O2) und (1.8.5) mit Chinonen als Akzeptoren.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.9, die auf Häm- gruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Sauerstoff (0 ₂ ) (1.9.3), N0 ₂ -Verbindungen (1.9.6) und andere (1.9.99) haben.

Besonders bevorzugt ist hier die Gruppe 1.9.3 mit Sauerstoff (O ₂ ) als Akzeptor (Cytochromoxidasen) .

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.12, die auf Wasserstoff als Donor wirken.

Die Akzeptoren sind NAD ⁺ oder NADP ⁺ (1.12.1) oder andere (1.12.99) .

Desweiteren bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.13 und 1.14 (Oxigenasen) .

Weiterhin sind bevorzugte Enzyme die der Klasse 1.15 , die auf Superoxid-Radikale als Akzeptoren wirken.

Besonders bevorzugt ist hier die Superoxid-Dismutase (1.15.1.1) .

Weiterhin sind bevorzugt Enzyme der Klasse 1.16

Als Akzeptoren wirken NAD ⁺ oder NADP ⁺ (1.16.1) oder Sauer¬ stoff (0 ₂ ) (1.16.3).

Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.16.3.1 (Ferroxidase, z.B. Ceruloplasmin) .

Weiterhin bevorzugte Enzyme sind diejenigen, die der Gruppe 1.17 (Wirkung auf CH2~Gruppen, die zu -CHOH- oxidiert wer¬ den), 1.18 (Wirkung auf reduziertes Ferredoxin als Donor), 1.19 (Wirkung auf reduziertes Flavodoxin als Donor) und 1.97 (andere Oxidoreduktasen) angehören.

Weiterhin besonders bevorzugt sind die Enzyme der Gruppe 1.11. die auf ein Peroxid als Akzeptor wirken. Diese einzige Subklasse (1.11.1) enthält die Peroxidasen.

Besonders bevorzugt sind hier die Cytochrom-C-Peroxidasen (1.11.1.5), Catalase (1.11.1.6), die Peroxydase (1.11.1.6), die lodid-Peroxidase (1.11.1.8), die Glutathione-Peroxidase (1.11.1.9), die Chlorid-Peroxidase (1.11.1.10), die L-Ascor- bat-Peroxidase (1.11.1.11), die Phospholipid-Hydroperoxid- Glutathione-Peroxidase (1.11.1.12), die Mangan-Peroxidase (1.12.1.13), die Diarylpropan-Peroxidase (Ligninase, Lignin- Peroxidase) (1.11.1.14) .

Ganz besonders bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.10, die auf Biphenole und verwandten Verbindungen wirken. Sie kata¬ lysieren die Oxidation von Biphenolen und Ascorbaten. Als Akzeptoren fungieren NAD ⁺ , NADP ⁺ (1.10.1) , Cytochrome (1.10.2), Sauerstoff (1.10.3) oder andere (1.10.99).

Von diesen wiederum sind Enzyme der Klasse 1.10.3 mit Sauer¬ stoff (O2) als Akzeptor besonders bevorzugt.

Von den Enzymen dieser Klasse sind die Enzyme Catechol Oxi- dase (Tyrosinase) (1.10.3.1), L-Ascorbate Oxidase (1.10.3.3), o-Aminophenol Oxidase (1.10.3.4) und Laccase (Benzoldiol: Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) bevorzugt, wobei die Laccasen (Benzoldiol: Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) insbesondere bevorzugt sind.

Diese Enzyme sind käuflich erhältlich oder lassen sich nach Standardverfahren gewinnen. Als Organismen zur Produktion der Enzyme kommen beispielsweise Pflanzen, tierische Zellen, Bakterien und Pilze in Betracht. Grundsätzlich können sowohl

natürlich vorkommende als auch gentechnisch veränderte Orga¬ nismen Enzymproduzenten sein. Ebenso sind Teile von einzel¬ ligen oder mehrzelligen Organismen als Enzymproduzenten denkbar, vor allem Zellkulturen.

Für die insbesondere bevorzugten Enzyme, wie die aus der Gruppe 1.11.1 vor allem aber 1.10.3 und insbesondere zur Produktion von Laccasen werden beispielsweise Weißfäulepilze wie Pleurotus, Phlebia und Trametes verwendet.

Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem umfaßt mindestens ein Oxidationsmittel. Als Oxidationsmittel können beispiels¬ weise Luft, Sauerstoff, Ozon, H2O ₂ , organische Peroxide, Persäuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwe¬ felsäure, Persalpetersäure, Metachlorperoxibenzosäure, Per¬ chlorsäure, Perborate, Peracetate, Persulfate, Peroxide oder Sauerstoffspezies und deren Radikale wie OH, OOH, Singulett- sauerstoff, Superoxid (θ ₂ ~) , Ozonid, Dioxygenyl-Kation (0 ₂ ⁺ ) , Dioxirane, Dioxetane oder Fremy Radikale eingesetzt werden.

Vorzugsweise werden solche Oxidationsmittel eingesetzt, die entweder durch die entsprechenden Oxidoreduktasen generiert werden können z.B. Dioxirane aus Laccasen plus Carbonylen oder die chemisch den Mediator regenerieren können (z.B. Caro'sche Säure + Benztriazol ergibt Hydroxybenztriazol) oder diesen direkt umsetzen können.

Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem umfaßt als Media¬ tor (Komponente c) vorzugsweise mindestens eine Verbindung,

die mindestens eine N-Hxdroxy-, Oxim-, N-Oxi- oder N-Dioxi- Funktion enthält und/oder eine der im folgenden genannten Verbindungen der Formel I, II, III,IV oder V, wobei die Ver¬ bindungen der Formeln II, III, IV und V bevorzugt, die Ver¬ bindungen der Formel III, IV und V besonders bevorzugt und Verbindungen der Formel IV und V insbesondere bevorzugt sind.

Hydroxylamine: (offenkettig oder cyclisch, aliphatisch oder aromatisch, heterocyclisch) der allgemeinen Formel I

wobei in der allgemeinen Formel I die Subεtituenten R ¹ und R ² , die gleich oder ungleich sein können, unabhängig vonein¬ ander eine der folgenden Gruppen darstellen: Wasserstoff, Cι-C;_ ₂ -alkyl-, carbonyl-Ci-Cö-alkyl-, phenyl-, aryl-, deren Cj_-Ci ₂ ~ ^a l ^k yl~' carbonyl-Ci-Cβ-alkyl-, phenyl-, aryl- unsub- stituiert oder weiterhin ein- oder mehrfach mit dem Rest R ³ substituiert sein können und wobei der Rest R ³ eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, Halogen, hydroxy-, formyl-, carboxy- sowie Salze und Ester davon, a ino-, nitro-, C;L-Ci ₂ -alkyl _< C^-Cö-alkyloxy, carbonyl-Cι~ Cö-alkyl-, phenyl-, sulfono-, deren Ester und Salze, sulfa- oyl-, carbamoyl-, phospho-, phosphono-, phosphonooxy- und deren Salze und Ester, wobei die a ino-, carbamoyl- und sulfamoyl-Gruppen des Restes R ³ weiterhin unsubstituiert

oder ein- oder zweifach mit hydroxy-, Cι~C ₃ -al yl-, C ₁ -C ₃ - alkoxy- substituiert sein können

und wobei die Reste R ¹ und R ² gemeinsam eine Gruppe -B- bilden können und -B- dabei eine der folgenden Gruppen dar¬ stellt: (-CHR -) _n , (-CR ⁴ =CH-) _m und wobei R ⁴ ein Substituent ist der wie R ³ definiert ist und n eine ganze Zahl von 1 bis 6 darstellt und eine ganze Zahl von 1 bis 3 darstellt.

Beispiele:

Hydroxylamine

N, -Dipropylhydroxyla in

N,N-Diisopropylhydroxylamin

N-Hydroxypyrrolidin

N-Hydroxypiperidin

N-Hydroxyhexahydroazepin

N,N-Dibenzylhydroxylamin

Phenylhydroxylamin

3-Hydroxylamino-3-phenylpropionsäure

2-Hydroxylamino-3-phenylpropionsäure

N-Sulfomethylhydroxylamin

Verbindungen der allgemeinen Formel II sind:

II

wobei X für eine der folgenden Gruppen steht: (-N=N-) ,

und p gleich 1 oder 2 ist,

wobei die Reste R ⁹ bis R ¹² , R ¹⁵ und R ¹⁶ gleich oder ungleich sein können und unabhängig voneinander eine der folgenden Gruppen darstellen können: Wasserstoff, Halogen, hydroxy, for yl, carboxy sowie Salze und Ester davon, amino, nitro, ^c _l ~ ^c ₁₂ ~ ^allζ yl' Ci-Cg-alkyloxy, carbonyl-Cι-C ₅ -alkyl, phenyl, sulfono, Ester und Salze davon, sulfamoyl, carbamoyl, phos- pho, phosphono, phosphonooxy und deren Salze und Ester und wobei die amino-, carbamoyl- und sulfamoyl-Gruppen der Reste R ⁹ bis R ¹² , R ¹⁵ und R ¹⁶ weiterhin unsubstitiert oder ein- oder zweifach mit hydroxy, Cι~C ₃ -alkyl, Cι-C ₃ ~alkoxy substi¬ tuiert sein können,

und wobei die Reste R ¹⁵ und R ¹⁶ eine gemeinsame Gruppe -G- bilden können und -G- dabei eine der folgenden Gruppen re¬ präsentiert: (-CR ⁵ =CR ⁶ -CR ⁷ =CR ^8~ ) oder (-CR ⁸ =CR ⁷ -CR ⁶ =CR ⁵ -) .

Die Reste R ⁵ bis R ⁸ können gleich oder ungleich sein und unabhängig voneinander eine der folgenden Gruppen darstel¬ len: Wasserstoff, Halogen, hydroxy, formyl, carboxy sowie Salze und Ester davon, amino, nitro, Ci-C^-alkyl« _l ^-c ₆ ~ alkyloxy, carbonyl-C]_-C ₆ -alkyl, phenyl, sulfono, Ester und Salze davon, sulfamoyl, carbamoyl, phospho, phosphono, phosphonooxy und deren Salze und Ester und wobei die amino-, carbamoyl- und sulfamoyl-Gruppen der Reste R ⁵ bis R ⁸ weiter-

hin unsubstituiert oder ein- oder zweifach mit hydroxy, C]_- C ₃ ~alkyl, Cι-C ₃ ~al oxy substituiert sein können und wobei die Cι-C ₁ 2~ ^alJζ Y ¹ " C^-Cö-alkyloxy-, carbonyl-Ci-Cg-alkyl-, phenyl-, aryl-Gruppen der Reste R ⁵ bis R ⁸ unsubstituiert oder weiterhin ein- oder mehrfach mit dem Rest R ¹⁸ substi¬ tuiert sein können und wobei der Rest R ¹⁸ eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, Halogen, hydroxy, formyl, carboxy sowie deren Salze und Ester, amino, nitro, _l ~ ^c 12~ ^alJζ y ¹ / Cx-Cg-alkyloxy, carbonyl-Ci-Cg-alkyl, phenyl, aryl, sowie deren Ester und Salze und wobei die carbamoyl, sulfamoyl, amino-Gruppen des Restes R ¹⁸ unsubstituiert oder weiterhin ein- oder zweifach mit dem Rest R ¹⁹ substituiert sein können und wobei der Rest R ¹⁹ eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, hydroxy, formyl, carboxy sowie deren Salze und Ester, amino, nitro, C]_-Ci2- alkyl, Ci-Cg-alkyloxy, carbonyl-Ci-Cg-alkyl, phenyl, aryl.

Beispiele:

1-Hydroxy-l,2,3-triazol-4,5-dicarbonsäure 1-Phenyl-lH-l,2,3-triazol-3-oxid 5-Chlor-l-phenyl-lH-l,2,3-triazol-3-oxid 5-Methyl-l-phenyl-lH-l,2,3-triazol-3-oxid 4-(2,2-Dimethylpropanoyl)-l-hydroxy-lH-l,2,3-triazol 4-Hydroxy-2-phenyl-2H-l,2,3-triazol-l-oxid 2,4,5-Triphenyl-2H-l,2,3-triazol-l-oxid 1-Benzyl-lH-l,2,3-triazol-3-oxid l-Benzyl-4-chlor-lH-l,2,3-triazol-3-oxid l-Benzyl-4-brom-lH-l,2,3-triazol-3-oxid l-Benzyl-4-methoxy-lH-l,2,3-triazol-3-oxid

Verbindungen der allgemeinen Struktur III sind;

wobei X für eine der folgenden Gruppen steht: (-N=N-) ,

und p gleich 1 oder 2 ist.

Die Reste R ⁵ bis R ¹² können gleich oder ungleich sein und unabhängig voneinander eine der folgenden Gruppen darstel¬ len: Wasserstoff, Halogen, hydroxy, formyl, carboxy sowie Salze und Ester davon, amino, nitro, Cτ_-Ci2 ^_ lkyl, ^c l ^_c 6~ alkyloxy, carbonyl-C _] _-Cg-alkyl, phenyl, aryl, sulfono, Ester und Salze davon, sulfamoyl, carbamoyl, phospho, phosphono, phosphonooxy und deren Salze und Ester und wobei die amino-, carbamoyl- und sulfamoyl-Gruppen der Reste R ⁵ bis R ¹² wei¬ terhin unsubstituiert oder ein oder zweifach mit hydroxy, Cη_-C3-alkyl, C _] _-C3~alkoxy substituiert sein können

und wobei die C_-C _] _2-alkyl-, C^-Cg-alkyloxy-, carbonyl-C]_- Cg-alkyl-, phenyl-, aryl-, aryl-C_-Cg-alkyl-Gruppen der Reste R ⁵ bis R ¹² unsubstituiert oder weiterhin ein- oder mehrfach mit dem Rest R ¹³ substituiert sein können und wobei der Rest R ¹³ eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, Halogen, hydroxy, formyl, carboxy sowie deren

Salze und Ester, amino, nitro, Cι-Ci2-alkyl, C^-Cg-alkyloxy, carbonyl-Ci-Cg-alkyl, phenyl, aryl, sulfono, sulfeno, sulfi- no und deren Ester und Salze

und wobei die carbamoyl-, sulfamoyl-, amino-Gruppen des Restes R ¹³ unsubstituiert oder weiterhin ein- oder zweifach mit dem Rest R ¹⁴ substituiert sein können und wobei der Rest R ¹⁴ eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, hydroxy, formyl, carboxy sowie deren Salze und Ester, amino, nitro, Cι-Ci2~ ^allζ y ¹ ' C^-Cg-alkyloxy, carbonyl-Ci-Cg-alkyl, phenyl, aryl.

Beispiele:

1-Hydroxy-benzi idazo1e

l-Hydroxybenzimidazol-2-carbonsäure

1-Hydroxybenzimidazol

2-Methyl-1-hydroxybenzimidazol

2-Phenyl-l-hydroxybenzimidazol

1-Hydroxyindole

2-Phenyl-l-hydroxyindol

Substanzen der allgemeinen Formel IV sind:

IV

wobei X für eine der folgenden Gruppen steht: (-N=N-) , (-N=CRlO-)--, (-CRlO=N-) _m , (-CR ³ - ¹ =CRl -) _m

und m gleich 1 oder 2 ist.

Für die Reste R ⁵ bis R ⁸ und R ¹⁰ bis R ¹² gilt das oben gesag¬ te.

R ¹⁷ kann sein: Wasserstoff, Ci-Ci _Q -alkyl, Ci-C^-alkylcarbo- nyl, deren Ci-CKj-alkyl ^und Cι-Cι_.-alkylcarbonyl unsubsti¬ tuiert oder mit einem Rest R ¹⁸ , der wie R ³ definiert ist, ein- oder mehrfach substituiert sein können.

Von den Substanzen der Formel IV sind insbesondere Derivate des 1-Hydroxybenzotriazols und des tauto eren Benzotri- azol-1-oxides sowie deren Ester und Salze bevorzugt (Verbin¬ dungen der Formel V)

Die Reste R ⁵ bis R ⁸ können gleich oder ungleich sein und unabhängig voneinander eine der folgenden Gruppen darstel¬ len: Wasserstoff, Halogen, hydroxy, formyl, carboxy sowie Salze und Ester davon, amino, nitro, C-_-Ci2~ ^a lkylr ^c l~ ^c 6~ alkyloxy, carbonyl-Cx-Cg-alkyl, phenyl, sulfono, Ester und Salze davon, sulfamoyl, carbamoyl, phospho, phosphono, phosphonooxy und deren Salze und Ester und wobei die amino-, carbamoyl- und sulfamoyl-Gruppen der Reste R ⁵ bis R ⁸ weiter¬ hin unsubstitiert oder ein- oder zweifach mit hydroxy, Cτ_- C ₃ -alkyl, Cι-C ₃ -alkoxy substituiert sein können und wobei die Ci-C^-alkyl-, Ci-Cg-alkyloxy-, carbonyl-Ci-Cg-alkyl-, phenyl-, aryl-Gruppen der Reste R ⁵ bis R ⁸ unsubstituiert oder weiterhin ein oder mehrfach mit dem Rest R ¹⁸ substi¬ tuiert sein können und wobei der Rest R ¹⁸ eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, Halogen, Hydroxy, Formyl, Carboxy sowie deren Salze und Ester, Amino, Nitro, C ₁ -C ₁ -alkyl, Ci-Cg-alkyloxy, carbonyl-Ci-Cg-alkyl, phenyl, aryl, sulfono, sulfeno, sulfino sowie deren Ester und Salze und wobei die carbamoyl-, sulfamoyl-, amino-Gruppen des Restes R ¹⁸ unsubstituiert oder weiterhin ein- oder zweifach mit dem Rest R ¹⁹ substituiert sein können und wobei der Rest R ¹⁹ eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, hydroxy, formyl, carboxy sowie deren Salze und Ester, amino, nitro, C ₁ -C ₁₂ ^-al kyl, C^-Cg-alkyloxy, carbonyl-Ci-Cg-alkyl, phenyl, aryl.

Beispiele:

lH-Hydroxybenzotriazole

1-Hydroxybenzotriazol 1-Hydroxybenzotriazol, Natriumsalz

1-Hydroxybenzotriazol, Kaliumsalz

1-Hydroxybenzotriazol, Lithiumsalz

1-Hydroxybenzotriazol, Ammoniumsalz

1-Hydroxybenzotriazol, Calciumsalz

1-Hydroxybenzotriazol, Magnesiumsalz l-Hydroxybenzotriazol-6-sulfonsäure l-Hydroxybenzotriazol-6-sulfonsäure, Mononatriumsalz l-Hydroxybenzotriazol-6-carbonsäure l-Hydroxybenzotriazol-6-N-phenylcarboxamid

5-Ethoxy-6-nitro-l-hydroxybenzotriazol

4-Ethyl-7-methyl-6-nitro-l-hydroxybenzotriazol

2,3-Bis-(4-ethoxy-phenyl)-4,6-dinitro-2,3-dihydro-l-hydro xy- benzotriazol

2,3-Bis-(2-brom-4-methyl-phenyl)-4,6-dinitro-2,3-dihydro- l- hydroxybenzotriazol

2,3-Bis-(4-brom-phenyl)-4,6-dinitro-2,3-dihydro-l-hydroxy - benzotriazol

2,3-Bis-(4-carboxy-phenyl)-4,6-dinitro-2,3-dihydro-l- hydroxy-benzotriazol

4,6-Bis-(trifluormethyl)-1-hydroxybenzotriazol

5-Brom-l-hydroxybenzotriazol

6-Brom-l-hydroxybenzotriazol

4-Brom-7-methyl-l-hydroxybenzotriazol

5-Brom-7-methyl-6-nitro-l-hydroxybenzotriazol

4-Brom-6-nitro-l-hydroxybenzotriazol

6-Brom- -nitro-1-hydroxybenzotriazol

4-Chlor-l-hydroxybenzotriazol

5-Chlor-l-hydroxybenzotriazol

6-Chlor-l-hydroxybenzotriazol

6-Chlor-5-isopropyl-l-hydroxybenzotriazol

5-Chlor-6-methyl-l-hydroxybenzotriazol

6-Chlor-5-methyl-l-hydroxybenzotriazol

4-Chlor-7-methyl-6-nitro-l-hydroxybenzotriazol

4-Chlor-5-methyl-l-hydroxybenzotriazol

5-Chlor-4-methyl-l-hydroxybenzotriazol

4-Chlor-6-nitro-l-hydroxybenzotriazol

6-Chlor-4-nitro-l-hydroxybenzotriazol

7-Chlor-l-hydroxybenzotriazol

6-Diacetylamino-l-hydroxybenzotriazol

2,3-Dibenzyl-4,6-dinitro-2,3-dihydro-l-hydroxybenzotriazo l

4,6-Dibrom-l-hydroxybenzotriazol

4,6-Dichlor-l-hydroxybenzotriazol

5,6-Dichlor-l-hydroxybenzotriazol ,5-Dichlor-l-hydroxybenzotriazol

4,7-Dichlor-l-hydroxybenzotriazol

5,7-Dichlor-6-nitro-l-hydroxybenzotriazol

5,6-Dimethoxy-l-hydroxybenzotriazol

2,3-Di-[2]naphthyl-4,6-dinitro-2,3-dihydro-l-hydroxybenzo - triazol

4,6-Dinitro-l-hydroxybenzotriazol

4,6-Dinitro-2,3-diphenyl-2,3-dihydro-l-hydroxybenzotriazo l

4,6-Dinitro-2,3-di-p-tolyl-2,3-dihydro-l-hydroxybenzotria - zol

5-Hydrazino-7-methyl-4-nitro-l-hydroxybenzotriazol

5,6-Dimethyl-l-hydroxybenzotriazol

4-Methyl-1-hydroxybenzotriazol

5-Methyl-l-hydroxybenzotriazol

6-Methyl-l-hydroxybenzotriazol

5-(l-Methylethyl) -1-hydroxybenzotriazol

4-Methyl-6-nitro-l-hydroxybenzotriazol

6-Methyl-4-nitro-1-hydroxybenzotriazol

5-Methoxy-l-hydroxybenzotriazol

6-Methoxy-l-hydroxybenzotriazol

7-Methyl-6-nitro-l-hydroxybenzotriazol

4-Nitro-1-hydroxybenzotriazol

6-Nitro-l-hydroxybenzotriazol

6-Nitro-4-phenyl-1-hydroxybenzotriazol

5-Phenylmethyl-l-hydroxybenzotriazol

4-Trifluormethyl-l-hydroxybenzotriazol

5-Trifluormethyl-1-hydroxybenzotriazol

6-Trifluormethyl-l-hydroxybenzotriazol 4,5,6,7-Tetrachlor-l-hydroxybenzotriazol 4,5,6,7-Tetrafluor-1-hydroxybenzotriazol 6-Tetrafluorethyl-l-hydroxybenzotriazol 4,5,6-Trichlor-l-hydroxybenzotriazol 4,6,7-Trichlor-l-hydroxybenzotriazol 6-Sulfamido-l-hydroxybenzotriazol 6-N,N-Diethyl-sulfamido-1-hydroxybenzotriazol 6-N-Methylsulfamido-l-hydroxybenzotriazol 6-(1H-1,2,4-triazol-1-ylmethyl)-l-hydroxybenzotriazol 6-(5,6,7,8-tetrahydroimidazo-[1,5-a]-pyridin-5-yl)-1- hydroxy-benzotriazol

6-(Phenyl-lH-l,2,4-triazol-l-ylmethyl)-l-hydroxybenzotria zol 6-[ (5-methyl-lH-imidazo-l-yl)-phenylmethyl]-l-hydroxybenzo¬ triazol

6-[ (4-methyl-lH-imidazo-l-yl)-phenylmethyl]-l-hydroxybenzo¬ triazol

6-[ (2-methyl-lH-imidazo-l-yl)-phenylmethyl]-l-hydroxybenzo¬ triazol

6-(lH-Imidazol-1-yl-phenylmethyl)-l-hydroxybenzotriazol 5-(lH-Imidazol-l-yl-phenylmethyl)-l-hydroxybenzotriazol 6-[1-(lH-Imidazol-1-yl)-ethyl]-1-hydroxybenzotriazol-mono- hydrochlorid

3H-Benzotriazol-1-Oxide

3H-Benzotriazol-l-oxid

6-Acetyl-3H-benzotriazol-l-oxid 5-Ethoxy-6-nitro-3H-benzotriazol-1-oxid 4-Ethyl-7-methyl-6-nitro-3H-benzotriazol-l-oxid 6-Amino-3,5-dimethyl-3H-benzotriazol-l-oxid 6-Amino-3-methyl-3H-benzotriazol-l-oxid 5-Brom-3H-benzotriazol-l-oxid

-Brom-3H-benzotriazol-l-oxid -Brom-7-methyl-3H-benzotriazol-l-oxid -Brom-4-chlor-6-nitro-3H-benzotriazol-l-oxid -Brom-6-nitro-3H-benzotriazol-l-oxid -Brom-4-nitro-3H-benzotriazol-l-oxid -Chlor-3H-benzotriazol-l-oxid -Chlor-3H-benzotriazol-l-oxid -Chlor-6-nitro-3H-benzotriazol-l-oxid ,6-Dibrom-3H-benzotriazol-l-oxid ,6-Dibrom-3-methyl-3H-benzotriazol-l-oxid ,6-Dichlor-3H-benzotriazol-l-oxid ,7-Dichlor-3H-benzotriazol-l-oxid ,6-Dichlor-3H-benzotriazol-l-oxid ,6-Dichlor-3-methyl-3H-benzotriazol-l-oxid ,7-Dichlor-6-nitro-3H-benzotriazol-l-oxid ,6-Dimethyl-6-nitro-3H-benzotriazol-l-oxid ,5-Dimethyl-6-nitro-3H-benzotriazol-l-oxid -Methyl-3H-benzotriazol-l-oxid -Methyl-3H-benzotriazol-l-oxid -Methyl-3H-benzotriazol-l-oxid -Methyl-4-nitro-3H-benzotriazol-l-oxid -Methyl-6-nitro-3H-benzotriazol-l-oxid -Chlor-6-nitro-3H-benzotriazol-l-oxid

H-Benzotriazol-l-oxide

-(4-Acetoxy-phenyl)-2H-benzotriazol-l-oxid -Acetylamino-2-phenyl-2H-benzotriazol-l-oxid -(4-Ethyl-phenyl)-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-l-oxid -(3-Aminophenyl)-2H-benzotriazol-l-oxid -(4-Aminophenyl)-2H-benzotriazol-l-oxid -Amino-2-phenyl-2H-benzotriazol-l-oxid -Brom- ₄ -chlor-6-nitro-2-phenyl-2H-benzotriazol-1-oxid -(4-Bromphenyl)-2H-benzotriazol-l-oxid

5-Brom-2-phenyl-2H-benzotriazol-l-oxid

6-Brom-2-phenyl-2H-benzotriazol-l-oxid

2-(4-Bromphenyl)-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-l-oxid

2-(4-Bromphenyl)-6-nitro-2H-benzotriazol-l-oxid

5-Chlor-2-(2-chlorphenyl)-2H-benzotriazol-l-oxid

5-Chlor-2-(3-chlorphenyl)-2H-benzotriazol-l-oxid

5-Chlor-2-(2-chlorphenyl)-2H-benzotriazol-l-oxid

5-Chlor-2-(3-chlorphenyl)-2H-benzotriazol-l-oxid

5-Chlor-2-(2,4-dibromphenyl)-2H-benzotriazol-l-oxid

5-Chlor-2-(2,5-dimethylphenyl)-2H-benzotriazol-l-oxid

5-Chlor-2-(4-nitrophenyl)-2H-benzotriazol-l-oxid

5-Chlor-6-nitro-2-phenyl-2H-benzotriazol-l-oxid

2-[4-(4-Chlor-3-nitro-phenylazo)-3-nitrophenyl]-4,6-dinit ro-

2H-benzotriazol-1-oxid

2-(3-Chlor-4-nitro-phenyl)-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-l- oxid

2-(4-Chlor-3-nitrophenyl)-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-l-o xid

4-Chlor-6-nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

5-Chlor-6-nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

6-Chlor-4-nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid

2-(2-Chlorphenyl)-2H-benzotriazol-l-oxid

2-(3-Chlorphenyl)-2H-benzotriazol-l-oxid

2-(4-Chlorphenyl)-2H-benzotriazol-l-oxid

5-Chlor-2-phenyl-2H-benzotriazol-1-oxid

2-[4-(4-Chlorphenylazo)-3-nitrophenyl]-4,6-dinitro-2H-ben zo- triazol-1-oxid

2-(2-Chlorphenyl)-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-l-oxid

2-(3-Chlorphenyl)-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-l-oxid

2-(4-Chlorphenyl)-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-l-oxid

2-{ -[N'-(3-Chlorphenyl)-hydrazino]-3-nitrophenyl}4,6-di- nitro-2H-benzotriazol-1-oxid

2-(4-[N'-(4-Chlorpheny1)-hydrazino]-3-nitropheny1)4,6- dinitro-2H-benzotriazol-l-oxid

2-(2-Chlorphenyl)-6-methyl-2H-benzotriazol-l-oxid

2-(3-Chlorphenyl)-6-methyl-2H-benzotriazol-l-oxid

2- ( 4-Chlorphenyl) -6-methyl-2H-benzotriazol-l-oxid

2- (3-Chlorphenyl) -6-nitro-2H-benzotriazol-l-oxid

2- (4-Chlorphenyl) -6-nitro-2H-benzotriazol-l-oxid

2-(4-Chlorphenyl)-6-picrylazo-2H-benzotriazol-l-oxid

5-Chlor-2-(2,4,5-trimethylphenyl)-2H-benzotriazol-l-oxid

4,5-Dibrom-6-nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

4,5-Dichlor-6-nitro-2-phenyl-2H-benzotriazol-l-oxid

4,5-Dichlor-6-nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

4,7-Dichlor-6-nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

4,7-Dimethyl-6-nitro-2-phenyl-2H-benzotriazol-l-oxid

2-(2,4-Dimethylphenyl)-4,6-dinitro-benzotriazol-l-oxid

2-(2,5-Dimethylphenyl)-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-l-oxid

2-(2,4-Dimethylphenyl)-6-nitro-2H-benzotriazol-l-oxid

2-(2,5-Dimethylphenyl)-6-nitro-2H-benzotriazol-l-oxid

4,6-Dinitro-2-[3-nitro-4-(N'-phenylhydrazino)-phenyl-]-2H - benzotriazol-1-oxid

4,6-Dinitro-2-[4-nitro-4-(N'-phenylhydrazino)-phenyl-]-2H - benzotriazol-1-oxid

4,6-Dinitro-2-phenyl-2H-benzotriazol-l-oxid

2-(2,4-Dinitrophenyl)-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-l-oxid

2-(2,4-Dinitrophenyl)-6-nitro-2H-benzotriazol-l-oxid

4,6-Dinitro-2-o-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

4,6-Dinitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

4,6-Dinitro-2-(2,4,5-trimethylphenyl)-2H-benzotriazol-l-o xid

2-(4-Methoxyphenyl)-2H-benzotriazol-l-oxid

2-(4-Methoxyphenyl)-6-methyl-2H-benzotriazol-l-oxid

5-Methyl-6-nitro-2-m-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

5-Methyl-6-nitro-2-o-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

5-Methyl-6-nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

6-Methy1-4-nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid

6-Methyl-2-phenyl-2H-benzotriazol-l-oxid

4-Methyl-2-m-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

4-Methyl-2-o-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

4-Methyl-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

6-Methyl-2-m-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

6-Methyl-2-o-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

6-Methyl-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

2-[l]Naphthyl-4-6-dinitro-2H-benzotriazol-l-oxid

2-[2]Naphthyl-4-6-dinitro-2H-benzotriazol-l-oxid

2-[l]Naphthyl-6-nitro-2H-benzotriazol-l-oxid

2-[2]Naphthyl-6-nitro-2H-benzotriazol-l-oxid

2- ( 3-Nitrophenyl) -2H-benzotriazol-l-oxid

6-Nitro-2-phenyl-2H-benzotriazol-l-oxid

4-Nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

6-Nitro-2-o-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

6-Nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

6-Nitro-2-(2,4,5-trimethylphenyl)-2H-benzotriazol-l-oxid

2-Phenyl-2H-benzotriazol-l-oxid

2-o-Tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

2-p-Tolyl-2H-benzotriazol-l-oxid

Weiterhin bevorzugt sind Heterocyclen, die mindestens eine N-Hydroxy-, Oxim-, N-Oxy-, N,N-Dioxy-Funktion oder ein weiteres Heteroatom, wie O, S, Se, Te enthalten, wie:

Aziridine, Diaziridine, Pyrrole, Dihydropyrrole, Tetrahydro- pyrrole, Pyrazole, Dihydropyrazole, Tetrahydropyrazole, Imi- dazole, Dihydroimidazole, Tetrahydroimidazole, Dihydroimida¬ zole, 1,2,3 -Triazole, 1,2,4-Triazole, Tetrazole, Pentazole, Piperidine, Pyridine, Pyridazine, Pyrimidine, Pyrazine, Piperazine, 1,2,3-Triazine, 1,2,4-Triazine, 1,2,3-Triazine, Tetrazine, Azepine, Oxazole, Isoxazole, Thiazole, Isothiazo- le, Thiadiazole, Morpholine, und deren benzokondensierte Derivate wie: Indole, Isoindole, Indolizine, Indazole, Benzimidazole, Benztriazole, Chinoline, Isochinoline, Phthalazine, Chinazoline, Chinoxaline, Phenazine, Benzazepi- ne, Benzothiazole, Benzoxazole.

Ebenso bevorzugt sind kondensierte N-Heterocyclen wie Tri- azolo- und Tetrazoloverbindungen, die mindestens eine N- Hydroxy-, Oxi -, N-Oxi-, N,N-Dioxi-Funktion und neben N ein weiteres Heteroatom wie 0, S, Se, Te enthalten können.

]Triazolo 3-a ]pyridine ]Triazolo 5-a ]pyridine ]Triazolo 3-a ]quinoline ]Triazolo 3-b ]isoquinoline ]Triazolo 4-a ]isoquinoline ]Triazolo 5-b ]isoquinoline ]Triazolo 1-a ]isoquinoline ]Triazolo 5-a ]pyridine ]Triazolo 5-b ]pyridine ]Triazolo 5-c ]pyridine ]Triazolo 5-a ]quinoline ]Triazolo 1-a ]isoquinoline ]Triazolo 3-b ]pyridazine ]Triazolo 5-b ]pyridazine ]Triazolo 5-d ]pyridazine ]Triazolo 3-b ]cinnoline ]Triazolo 4-a ]phthalazine ]Triazolo 3-a ]pyrimidine ]Triazolo 3-c ]pyrimidine ]Triazolo 5-a ]pyrimidine ]Triazolo 5-c ]pyrimidine ]Triazolo 3-c ]quinazoline ]Triazolo 5-a ]quinazolin ]Triazolo 5-c ]quinazolin ]Triazolo 1-b ]quinazolin ]Triazolo 5-a ]pyrimidine ]Triazolo 5-C ]pyrimidine

1.2 ]Triazolo 5-d ]pyrimidine

[l,2,3]Triazolo [1,2, 3]Triazolo [1,2,4]Triazolo [l,2,4]Triazolo [l,2,4]Triazolo [l,2,3]Triazolo [l,2,4]Triazolo [l,2,3]Triazolo [l,2,4]Triazolo [l,2,4]Triazolo [l,2,4]Triazolo [l,2,4]Triazolo [l,2,4]Triazolo [l,2,4]Triazolo [l,2,4]Triazolo [l,2,4]Triazolo [l,2,4]Triazolo Tetrazolo[1, 5-a Tetrazolo[l,5-b Tetrazolo[1, 5-a Tetrazolo[5, 1-a Tetrazolo[l, 5-b Tetrazolo[l, 5-b Tetrazolo[5, 1-a Tetrazolo[l, 5-a Tetrazolo[1, 5-c Tetrazolo[l, 5-a Tetrazolo[l, 5-c Tetrazolo[l,5-a Tetrazolo[l, 5-a Tetrazolo[1,5-b Tetrazolo[5, 1-c Tetrazolo[1,5-d Tetrazolo[5,1-f

Sonstige :

Chinolin-N-oxid

Isochinolin-N-oxid

N-Hydroxy-1,2,3,4-tetrahydro-isochinolin ß-(N-Oxy-1,2,3,4-tetrahydroisochinolino)-propionsaure l,3-Dihydroxy-2N-benzylimido-benzimidazolin

Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem (d) umfaßt bei¬ spielsweise aliphatische Ether, arylsubstituierte Alkohole wie z.B.

2,3-Dimethoxybenzylalkohol

3,4-Dimethoxybenzylalkohol

2,4-Dimethoxybenzylalkohol

2,6-Dimethoxybenzylalkohol

Homovanillylalkohol

Ethylenglykolmonophenylether

2-Hydroxybenzylalkohol

4-Hydroxybenzylalkohol

4-Hydroxy-3-methoxybenzylalkohol

2-Methoxybenzylalkohol

2,5-Dimethoxybenzylalkohol

3,4-Dimethoxybenzylamin

2,4-Dimethoxybenzylamin-hydrochlorid

Veratrylalkohol

Coniferylalkohol

Olefine (Alkene) z.B.

2-Allylphenol

2-Allyl-6-methylphenol

Allylbenzol

3,4-Dimethoxy-propenylbenzol p-Methoxystyrol

1-Allylimidazol

1-Vinylimidazol

Styrol

Stilben

AIlylphenylether

Zimtsäurebenzylester

Zimtsäuremethylester

2,4,6-Triallyloxy-l,3,5-triazin

1,2,4-Trivinylcγclohexan

4-Allyl-l,2-dimethoxybenzol

4-tert-Butylbenzoesäurevinylester

Squalen

Benzoinallylether

Cyclohexen

Dihydropyran

N-Benzylzimtsäureanilid

mit Vorzug Phenolether wie z.B.

2,3-Dimethoxybenzylalkohol

3,4-Dimethoxybenzylalkohol

2,4-Dimethoxybenzylalkohol

2,6-Dimethoxybenzylalkohol

Homovanillylalkohol

4-Hydroxybenzylalkohol

4-Hydroxy-3-methoxybenzylalkohol

2-Methoxybenzylalkohol

2,5-Dimethoxybenzylalkohol

3,4-Dimethoxybenzylamin

2,4-Dimethoxybenzylamin-hydrochlorid

Veratrylalkohol Coniferylalkohol Veratrol Anisol

mit Vorzug Carbonylverbindungen wie z.B.

4-Aminobenzophenon

4-Acetylbiphen 1

Benzophenon

Benzil

Benzophenonhydrazon

3,4-Dimethoxybenzaldehyd

3,4-Dimethoxybenzoesäure

3,4-Dimethoxybenzophenon

4-Dimethylaminobenzaldhyd

4-Acetylbiphenylhydrazon

Benzophenon-4-carbonsäure

Benzoylaceton

Bis-(4,4'-dimethylamino)-benzophenon

Benzoin

Benzoinoxim

N-Benzoyl-N-phenyl-hydroxylamin

2-Amino-5-chlor-benzophenon

3-Hydroxy-4-methoxybenzaldehyd

4-Methoxybenzaldehyd

Anthrachinon-2-sulfonsäure

4-Methylaminobenzaldehyd

Benzaldehyd

Benzophenon-2-carbonsäure

3,3' ,4,4'-Benzophenontetracarbonsäuredianhydrid

(S)-(-)-2-(N-Benzylpropyl)-aminobenzophenon

Benzylphenylessigsäureanilid

N-Benzylbenzanilid

4,4'-Bis-(dimethylamino)-thiobenzophenon

4,4'-Bis-(diacetylamino)-benzophenon

2-Chlorbenzophenon

4,4'-Dihydroxybenzophenon

2,4-Dihydroxγbenzophenon

3,5-Dimethoxy-4-hydroxybenzaldehydhydrazin

4-Hydroxybenzophenon

2-Hydroxy-4-methoxybenzophenon

4-Methoxybenzophenon

3,4-Dihydroxybenzophenon p-Anissäure p-Anisaldehyd

3,4-Dihydroxybenzaldehyd

3,4-Dihydroxybenzoesäure

3,5-Dimethoxy-4-hydroxybenzaldehyd

3,5-Dimethoxy-4-hydroxybenzoesäure

4-Hydroxybenzaldehyd

Salicylaldehyd

Vanillin

Vanillinsäure

Durch den Zusatz der unter d) und e) genannten Verbindungen des Mehrkomponentensystems erfolgt eine Reaktionsvermittlung in Kaskadenform oder ein Recycling der eigentlichen Media¬ torverbindungen in situ d.h. während der Reaktion und führt überraschenderweise zu wesentlichen Verbesserung der Kappa- reduktion oder Verringerung der Mediatordosage.

Die unter d) in Anspruch 1 genannten Zusatzstoffe werden vorzugsweise in Mengen von 0,01 bis 0,5 mg pro g ligninhal- tigem Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 0,01 bis 0,1 mg pro g ligninhaltigem Material eingesetzt.

Das freie Amin des jeweiligen Mediators wird vorzugsweise im Verhältnis Mediator/Amin von 100:1 bis 1:1, besonders bevor¬ zugt 20:1 bis 1:1, insbesondere bervorzugt 10:1 bis 2:1 ein¬ gesetzt.

Die Wirksamkeit des Mehrkomponentensystems beim Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen ist häufig nochmals gesteigert, wenn neben den genannten Bestandteilen noch Mg ²⁺ Ionen vorhanden sind. Die Mg ²⁺ Ionen können beispielsweise als Salz, wie z.B. MgS0 ₄ , eingesetzt werden. Die Konzentration liegt im Bereich von 0,1 - 2 mg/g ligninhaltigem Material, vorzugs¬ weise bei 0,2 - 0,6 mg/g.

In manchen Fällen laßt sich eine weitere Steigerung der Wirksamkeit des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems dadurch erreichen, daß das Mehrkomponentensystem neben den Mg ²⁺ Ionen auch Komplexbildner wie z.B. Ethylendiamintetra- essigsaure (EDTA) , Diethylentriaminpentaessigsäure (DTPA) , Hydroxyethylendiamintriessigsaure (HEDTA) , Diethylentriamin- pentamethylen-phosphonsaure (DTMPA) , Nitrilotriessigsaure (NTA) , Polyphosphorsäure (PPA) etc. enthält. Die Konzentra¬ tion liegt im Bereich von 0,2 - 5 mg/g ligninhaltigem Mate¬ rial, vorzugsweise bei 1 - 3 mg.

Der Einsatz des erfindungsge aßen Merhkomponentenεystems in einem Verfahren zu Behandeln von Lignin erfolgt beispiels¬ weise dadurch, daß man die jeweils ausgewählten Komponenten a) bis e) gemäß Anspruch 1 gleichzeitig oder in beliebiger Reihenfolge mit einer wasεrigen Suspension des ligninhalti¬ gen Materials mischt.

Vorzugsweise wird ein Verfahren unter Einsatz des erfin- dungsgemaßen Mehrkomponentensystems in Gegenwart von Sauer-

stoff oder Luft bei Normaldruck bis 10 bar und in einem pH- Bereich von 2 bis 11, bei einer Temperatur von 20 bis 95"C, vozugsweise 40 - 95*C, und einer Stoffdichte von 0,5 bis 40 % durchgeführt.

Ein für den Einsatz von Enzymen bei der Zellstoffbleiche ungewöhnlicher und überraschender Befund ist, daß beim Ein¬ satz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems eine Steigerung der Stoffdichte eine erhebliche Steigerung der Kappaerniedrigung ermöglicht.

Überraschenderweise führte somit eine erhöhte Stoffdichte zu einer besseren Aktivität des Mehrkomponentensystems.

Aus ökonomischen Gründen bevorzugt wird ein erfindungsge¬ mäßes Verfahren bei Stoffdichten von 12 bis 15 %, besonders bevorzugt 14 bis 15 % durchgeführt.

Überraschenderweise zeigte sich ferner, daß eine saure Wa¬ sche (pH 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) oder Q-Stufe (pH- Wert 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) vor der Enzym-Mediator¬ stufe bei manchen Zellstoffen zu einer erheblichen Kappa- zahlerniedrigung im Vergleich zur Behandlung ohne diese spezielle Vorbehandlung führt. In der Q-Stufe werden als Chelatbildner die zu diesem Zwecke üblichen Substanzen (wie z.B. EDTA, DTPA) eingesetzt. Sie werden vorzugsweise in Konzentrationen von 0,1 %/to bis 1 %/to besonders bevorzugt 0,1 %/to bis 0,5 %/to eingesetzt.

Im erfindungsgemaßen Verfahren werden vorzugsweise 100 bis 100.000 IU Enzym pro g ligninhaltiges Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 1.000 bis 40.000 IU Enzym pro g ligninhaltiges Material eingesetzt.

Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,01 mg bis 100 mg Oxidationsmittel pro g ligninhaltigem Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 0,01 bis 50 mg Oxida¬ tionsmittel pro g ligninhaltigem Material eingesetzt.

Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,5 bis 80 mg Mediator pro g ligninhaltigem Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 0,5 bis 40 mg Mediator pro g ligninhaltigem Material eingesetzt.

Mittels des erfindungsmäßigen Mehrkomponentensystems konnten beispielsweise bei der Bleiche von Sulfatzellstoffen (Soft- wood) das völlig überraschende Ergebnis einer Reduzierung der Kappazahl von ca. 30 auf 10 innerhalb von 1 bis 4 Stun¬ den selbst bei einer hohen Konsistenz im Bereich von etwa 15 % erzielt werden, wobei durch Zusatz der Komponenten d) und e) gemäß Anspruch 1 eine erhebliche Verminderung der Konzen¬ tration der Komponente c) (Mediator) möglich ist.

Gleichzeitig können Reduktionsmittel zugegeben werden, die zusammen mit den vorhandenen Oxidationsmitteln zur Einstel¬ lung eines bestimmten Redoxpotentials dienen.

Als Reduktionsmittel können Natrium-Bisulfit, Natrium- Dithionit, Ascorbinsäure, Thioverbindungen, Mercaptoverbin- dungen oder Glutathion etc. eingesetzt werden.

Die Reaktion läuft beispielsweise bei Laccase unter Sauer¬ stoffzufuhr oder SauerstoffÜberdruck ab, bei den Peroxidasen (z.B. Ligninperoxidasen, Manganperoxidasen) mit Wasserstoff¬ peroxid. Dabei können beispielsweise der Sauerstoff auch durch Wasserstoffperoxid + Katalase und Wasserstoffperoxid durch Glucose + GOD oder andere Systeme in situ generiert werden.

Außerdem können dem System Radikalbildner oder Radikalfänger (Abfangen von beispielsweise OH- oder OOH- Radikalen) zuge¬ setzt werden. Diese können das Zusammenspiel innerhalb der Red/Ox- und Radikalmediatoren verbessern.

Der Reaktionslösung können auch weitere Metallsalze zugege¬ ben werden.

Diese sind im Zusammenwirken mit Chelatbildnern als Radikal¬ bildner oder Red/Ox-Zentren wichtig. Die Salze bilden in der Reaktionslösung Kationen. Solche Ionen sind u.a. Fe ²⁺ , Fe ³⁺ , Mn ²⁺ , Mn ³⁺ , Mn ⁴⁺ , Cu ²⁺ , Ca ²⁺ , Ti ³⁺ , Cer ⁺ , Al ³⁺ .

Die in der Lösung vorhandenen Chelate können darüberhinaus als Mi icsubstanzen für die Enzyme, beispielsweise für die Laccasen (Kupferkomplexe) oder für die Lignin- oder Mangan¬ peroxidasen (Hämkomplexe) dienen. Unter Mimicsubstanzen sind solche Stoffe zu verstehen, die die prosthetischen Gruppen von (hier) Oxidoreduktasen simulieren und z.B. Oxidations- reaktionen katalysieren können.

Weiterhin kann dem Reaktionsgemisch NaOCl zugesetzt werden. Diese Verbindung kann im Zusammenspiel mit Wasserstoffper¬ oxid Singulettsauerstoff bilden.

Schließlich ist es auch möglich, unter Einsatz von Detergen- tien zu arbeiten. Als solche kommen nicht-ionische, anioni¬ sche, kationische und amphotere Tenside in Betracht. Die Detergentien können die Penetration der Enzyme und Mediato¬ ren in die Faser verbessern.

Ebenso kann es für die Reaktion förderlich sein, Polysaccha- ride und/oder Proteine zuzusetzen. Hier sind insbesondere als Polysaccharide Glucane, Mannane, Dextrane, Lävane, Pektine, Alginate oder Pflanzengummis und/oder eigene von den Pilzen gebildete oder in der Mischkultur mit Hefen produzierte Polysaccharide und als Proteine Gelantine und Albumin zu nennen.

Diese Stoffe dienen hauptsächlich als Schutzkolloide für die Enzyme.

Weitere Proteine, die zugesetzt werden können, sind Prote- asen wie Pepsin, Bromelin, Papain usw.. Diese können u.a. dazu dienen, durch den Abbau des im Holz vorhandenen Exten- sins C, hydroxyprolinreiches Protein, einen besseren Zugang zum Lignin zu erreichen.

Als weitere Schutzkolloide kommen Aminosäuren, Einfach¬ zucker, Oligomerzucker, PEG-Typen der verschiedensten Mole-

kulargewichte, Polyethylenoxide, Polyethylenimine und Poly- dimethylsiloxane in Frage.

Das erfindungsgemäße Verfahren kann nicht nur bei der Deli- gnifizierung (Bleiche) von Sulfat-, Sulfit-, Organosol-, o.a. Zellstoffen und von Holzstoffen eingesetzt werden, sondern auch bei der Herstellung von Zellstoffen allgemein, sei es aus Holz- oder Einjahrespflanzen, wenn eine Defibril- lierung durch die üblichen Kochverfahren (verbunden even¬ tuell mit mechanischen Verfahren oder Druck) d.h. eine sehr schonende Kochung bis zu Kappazahlen, die im Bereich von ca. 50 - 120 Kappa liegen können, gewährleistet ist.

Bei der Bleiche von Zellstoffen wie auch bei der Herstellung von Zellstoffen kann die Behandlung mehrfach wiederholt wer¬ den, entweder nach Wäsche und Extraktion des behandelten Stoffes mit NaOH oder ohne diese Zwischenschritte. Dies führt zu noch wesentlich weiter reduzierbaren Kappawerten und zu erheblichen Weißesteigerungen. Ebenso kann vor der Enzym/Mediatorbehandlung eine 0 ₂ ~Stufe eingesetzt werden oder auch wie bereits erwähnt eine saure Wäsche oder Q-Stufe (Chelatstufe) ausgeführt werden.

Bei der "Verflüssigung" von Kohle (Steinkohle, Braunkohle) wird eine ähnliche Verfahrensführung wie bei der Delignifi- zierung (Bleiche) von Holz oder Einjahrespflanzenzellstoff eingesetzt.

Im folgenden wird die Erfindung anhand von Beispielen näher erläutert:

Beispiel 1/2

Beispiel: Enzymatische Bleiche und Sulfatzellstoff.

Beispiel 1:

30 g atro Zellstoff (Softwood 0 ₂ delignifiziert) , Stoffdich¬ te 30% (ca. 100 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gege¬ ben:

1) 120 ml Leitungswasser werden mit 150 mg Hydroxybenzotri- azol (HBT) , 15 mg Benztriazol (BT) und 3 mg Benzophenon (B) unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 m H ₂ SO ₄ so einge¬ stellt, daß nach Zugabe des Zellstoffes und des Enzymes pH 4,5 resultiert. Dazu werden 4.000 IU (1 IU = Umsatz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versicolor pro g Stoff gegeben. Die Lösung wird auf 200 ml aufgefüllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min mit einem Teig- kneter gemixt.

Danach wird der Stoff in eine auf 45"C vorgeheizte Reak¬ tionsbombe gegeben und unter 1-10 bar Überdruck für 1-4 Stunden inkubiert.

Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30μm) gewaschen und 1 Std. bei 60"C, 8% Stoffdichte und 2% NaOH pro g Stoff extrahiert.

Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl be¬ stimmt.

(vgl. Tabelle 1)

(vgl. Tabelle 2)

Änderungen Beispiel/Tabelle 2:

mit 75 mg Hydroxybenzotriazol, 7,5 mg Benztriazol und 0,02 mg Veratrylalkohol.

Beispiel 3

Beispiel: Enzymatische Bleiche von Sulfatzellstoff.

30 g atro Zellstoff (Softwood) , Stoffdichte 30% (ca. 100 g feucht) werden zu folgender Lösung gegeben:

1. 120 ml Leitungswasser werden mit 60 mg DTPA und 15 mg MgSθ ₄ unter Rühren versetzt. Der pH-Wert wird mit 0,5 m H2SO ₄ so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffes und des Enzymes pH 4,5 resultiert. Dazu werden 4.000 IU (1 IU = Umsatz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versicolor pro g Stoff gegeben. Die Lösung wird auf 200 ml aufgefüllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.

Danach wird der Stoff in eine auf 45 °C vorgeheizte Reak¬ tionsbombe gegeben und unter 1 - 10 bar Überdruck für 1 - 4 Stunden inkubiert.

Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Std. bei 60 °C, 8 % Stoffdichte und 2 % NaOH pro g Stoff extrahiert.

Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl be¬ stimmt.

Die Ergebnisse sind in Tabelle 3 wiedergegeben.

Beispiel 4

Beispiel: Enzymatische Bleiche von Sulfatzellstoffen mit vorgeschalteter Q-Stufe.

30 g atro Zellstoff (Softwood 1 und Softwood 2), Stoffdichte 30% (ca. 100 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:

1) Q-Stufe: 120 ml Leitungswasser werden mit 90 mg DTPA ver¬ setzt und der pH-Wert mit 0,5 m H2SO so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs pH 4,5 resultiert. Die Lösung wird auf 200 ml aufgefüllt und für 2 min mit einem Teigkne- ter gemixt.

Anschließend wird der Stoff in einem verschlossenem Becher¬ glas bei 90"C belassen.

Anschließend wird gut gewaschen (Leitungswasser) , der Stoff auf 30% Stoffdichte gebracht und zu folgender Lösung gege¬ ben:

2) Laccase/Extraktionsstufe: 120 ml Leitungswasser werden mit

300 mg Hydroxybenztriazol unter Rühren versetzt. Der pH-Wert wird mit 0,5 m H2S04 so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert. Dazu werden 4.000 IU (1 IU = Umsatz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versicolor pro g Stoff gegeben. Die

Lösung wird auf 200 ml aufgefüllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.

Danach wird der Stoff in eine auf 45"C vorgeheizte Reak¬ tionsbombe gegeben und unter 1-10 bar Überdruck für 1-4 Std. inkubiert.

Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30μm) gewaschen und 1 Std. bei 60'C, 8% Stoffdichte und 2% NaOH pro g Stoff extrahiert.

Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl be¬ stimmt. In Parallelansätzen wird die Kappazahl nach Q-Stufe bestimmt. Die Ergebnisse sind in Tabelle 4 wiedergegeben.

Beispiel 5

Beispiel: Enzymatische Bleiche und Sulfatzellstoff.

30 g atro Zellstoff (Softwood 1/Softwood 2) , Stoffdichte 30 % (ca. 100 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:

120 ml Leitungswasser werden mit 300 mg Hydroxybenztriazol (Softwood 1) und 150 bzw. 300 mg Hydroxybenztriazol (Soft¬ wood 2) unter Rühren vesetzt, der pH-Wert mit 0,5 m H ₂ SO ₄ so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffes und des Enzyms pH 4,5 resultiert. Dazu werden 4.000 IU (1 IU = Umsatz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versi¬ color pro g Stoff gegeben. Es wird auf 200 ml aufgefüllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min. mit einem Teigkneter gemixt.

Bei 15% Stoffdichte werden 30 g atro = 100 g feuchter Zell¬ stoff auf 200 g Gesamtmenge gegeben, d.h. 80 ml Leitungswas¬ ser werden vorgegeben und auf 100 ml aufgefüllt. Ansonsten wird wie bei 10 % Stoffdichte verfahren.

Danach wird der Stoff in eine auf 45'C vorgeheizte Reak¬ tionsbombe gegeben und unter 1-10 bar Überdruck für 1-4 Stunden inkubiert.

Danach wird der Stoff über einen Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Std. bei 60 ^β C, 8% Stoffdichte und 2% NaOH pro g Stoff extrahiert.

Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl be¬ stimmt.

Die Ergebnisse sind in Tabelle 5 dargestellt.

Beispiele/Tabellen:

Beispiel 1

Enzymatische Bleiche von Sulfatzellstoff (Softwood) (O ₂ de- lignifiziert)

Tabelle 1:

1.)

2.)

3.)

4.)

5.)

2.)3.) unter Druck 10 bar

4. )5. ) Luft

B = Benzophenon

Laccase

Beispiel 2

Enzymatische Bleiche von Sulfatzellstoff (Softwood) (O2 de- lignifiziert)

Tabelle 2 :

VA = Veratrylalkohol

L = Laccase

Beispiel 3

Enzymatische Bleiche von Sulfatzellstoff (Softwood)

Tabelle 3 :

(A) = 2 mg/g Stoff DTPA

0,5 mg/g Stoff MgS0 ₄

L = Laccase

Beispiel 4

Tabelle 4:

L = Laccase

kappa-Reduzierung:

SW1: 37,2 % ohne Q und 47,2 % mit Q

SW2: 27,8 % ohne Q und 36,6 % mit Q

Beispiel 5:

Tabelle 5:

Beispiel 6

Beispiel: Enzymatische Bleiche und Sulfatzellstoff

30 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert) , Stoffdich¬ te 30% (ca. 100 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gege¬ ben:

1) 120 ml Leitungswasser werden mit 300 mg Hydroxybenzotri- azol unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 m H ₂ SO ₄ so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffes und des Enzyms pH 4,5 resultiert. Dazu werden 1000 bzw. 10.000 IU (IU = Umsatz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versicolor pro g Stoff gegeben. 1000 IU Ligninper- oxidase/g Stoff, 1000 IU Peroxidase (Meerrettich)/g Stoff und 1000 IU Tyrosinase/g Stoff werden jeweils in getrennten Ansätzen zugegeben. Die Lösung wird auf 200 ml aufgefüllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min mit einem Teig¬ kneter gemixt.

Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reak¬ tionsbombe gegeben und unter 1-10 bar Überdruck für 1-4

Stunden inkubiert.

Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Std. bei 60°C, 8% Stoffdichte und 2% NaOH pro g Stoff extrahiert.

Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl be¬ stimmt (vgl. Tabelle 6).

Tabelle 6

Enzyme Kappa (Zellstoff) Kappa (Zellstoff) vor Behandlung nach Behandlung

Ligninperoxidase 15,2 11,3

Peroxidase (Meer¬ 15,2 11,75 rettich) 19036 Serva

Thyrosinase 15,2 11,35 T-7753 Sig a

Laccase 15,2 5,5 10000 IU

Laccase 15,2 10,0 1000 IU

Beispiel 7

Beispiel: Enzymatische Bleiche und Sulfatzellstoff

30 g atro Zellstoff (Softwood/Hardwood) , Stoffdichte 30% (ca. 100 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:

1) 120 ml Leitungswasser werden mit 300 mg Hydroxybenzotri- azol unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 m H2SO ₄ so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffes und des Enzyms pH 4,5 resultiert. Dazu werden 20000 IU (IU = Umsatz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versico-

lor pro g Stoff gegeben. Die Lösung wird auf 200 ml aufge¬ füllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.

Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reak¬ tionsbombe gegeben und unter 1-10 bar Überdruck für 1-4 Stunden inkubiert.

Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Std. bei 60"C, 8% Stoffdichte und 2% NaOH pro g Stoff extrahiert.

Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl be¬ stimmt.

Es wurde eine Kappazahlreduzierung von 15 bis 6 Hardwood und von 30 bis 15 bei Softwood reduziert.

Beispiel 8

Beispiel: Enzymatische Bleiche von Strohzellstoff

30 g atro Strohzellstoff, Stoffdichte 30% (ca. 100 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:

1) 120 ml Leitungswasser werden mit 300 mg Hydroxybenzotri- azol unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,3 m H ₂ SO ₄ so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffes und des Enzyms pH 4,5 resultiert. Dazu werden 20000 IU (IU = Umsatz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versico¬ lor pro g Stoff gegeben. Die Lösung wird auf 200 ml aufge¬ füllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.

Danach wird der Stoff in eine auf 45"C vorgeheizte Reak¬ tionsbombe gegeben und unter 1-10 bar Überdruck für 1-4 Stunden inkubiert.

Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Std. bei 60°C, 8% Stoffdichte und 2% NaOH pro g Stoff extrahiert.

Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl be¬ stimmt.

Es wurde eine Kappazahlreduzierung von 65 bis 14 erreicht.

Beispiel 9

Beispiel: Enzymatische Bleiche von Sulfitzellstoff

30 g atro Zellstoff (Sulfitzellstoff), Stoffdichte 30% (ca. 100 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:

1) 120 ml Leitungswasser werden mit 300 mg Hydroxybenzotri- azol unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 m H ₂ SO ₄ so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffes und des Enzyms pH 4,5 resultiert. Dazu werden 20000 IU (IU = Umsatz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versico¬ lor pro g Stoff gegeben. Die Lösung wird auf 200 ml aufge¬ füllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.

Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reak¬ tionsbombe gegeben und unter 1-10 bar Überdruck für 1-4 Stunden inkubiert.

Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Std. bei 60 ^β C, 8% Stoffdichte und 2% NaOH pro g Stoff extrahiert.

Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl be¬ stimmt.

Es wurde eine Kappazahlreduzierung von 15,5 bis 5,2 er¬ reicht.

Beispiel 10

Enzymatische Bleiche von Sulfatzellstoff (Softwood / O ₂ de- lignifiziert / Hardwood (2-fache Behandlung))

30 g atro Zellstoff (Hardwood oder Softwood) , Stoffdichte 30% (ca. 100 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gege¬ ben:

1) 120 ml Leitungswasser werden mit 300 mg Hydroxybenzotri- azol unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 m H ₂ SO ₄ so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffes und des Enzyms pH 4,5 resultiert. Dazu werden 20000 IU (IU = Umsatz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versico¬ lor pro g Stoff gegeben. Die Lösung wird auf 200 ml aufge¬ füllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.

Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reak¬ tionsbombe gegeben und unter 1-10 bar Überdruck für 1-4 Stunden inkubiert.

Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Std. bei 60"C, 8% Stoffdichte und 2% NaOH pro g Stoff extrahiert.

a) Direkt nach der Inkubation wird ohne Waschschritt Enzym + Mediator zugegeben, gemixt (2 min) und die Reaktion erneut durchgeführt (gleiche Zudosierung wie in der ersten Behand¬ lung) .

b) Direkt nach der Inkubation wird nach dem Waschschritt und dem Auspressen des Stoffes auf 30% Stoffdichte und die Reak¬ tion durch Zuführen aller Komponenten nochmal durchgeführt.

c) Nach erneuter Wäsche des Stoffes, nach Extraktion und Ab¬ pressen des Stoffes auf 30% Stoffdichte wird die Reaktion durch Zuführen aller Komponenten nochmals durchgeführt.

Hardwood: Kappazahlsenkung Softwood: Kappazahlsenkung a) 15 auf 5 a) 15,5 auf 4,2 b) 15 auf 3,5 b) 15,5 auf 3 c) 15 auf 2,5 c) 15,2 auf 2,2

Beispiel 11

Beispiel: Enzymatische Bleiche von Holzschliff

30 g atro Holzstoff (Fichte), Stoffdichte 30% (ca. 100 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:

1) 120 ml Leitungswasser werden mit 300 mg N-Hydroxyhexa- hydroacepin unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 m H ₂ SO ₄ so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffes und des Enzyms pH 4,5 resultiert. Dazu werden 1000 IU (IU = Um-

satz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Corio¬ lus versicolor pro g Stoff gegeben. Die Lösung wird auf 200 ml aufgefüllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.

Danach wird der Stoff in eine auf 45'C vorgeheizte Reak¬ tionsbombe gegeben und unter 1-10 bar Überdruck für 1-4 Stunden inkubiert.

Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewa¬ schen.

Es konnte eine Weißegradsteigerung von 7% ISO-Weiße erzielt werden.