Stand der Technik Es ist bekannt, dass hydrolytische Enzyme wie Glycosidasen und Glycotransferasen, andere Transferasen (z.B. Transglutaminasen), Lipasen, Esterasen, Proteasen , Amidasen und Acylasen und Oxidoreductasen, wie v.a. Laccasen und Peroxidasen, zur enzymatischen Kopplung bestimmter Enzymsubstrate über Bildung von Ester- oder Etherbindungen etc. oder über radikalische Reaktionen in der Lage sind. Dabei werden z.B. Lipasen und andere Esterasen hauptsächlich in der enantioselektiven Katalyse eingesetzt, wobei sowohl die Esterhydrolyse wie auch Esterbildung von Interesse sind. Andere Enzyme wie Laccasen, Peroxidasen werden als Radikalketteninitiatoren z.B. zur Herstellung von holzhaltigen Polymerstoffen wie verschiedene Board-Typen eingesetzt. Bislang wurde aber kein rein enzymatisches System beschrieben, welches in der Lage ist, auch im wässrigen Milieu in ausreichendem Umfang Koppungsreaktionen (grafting von Polymerstoffen) oder Crosslinkreaktionen von natürlichen (d.h. in der Natur vorkommenden) oder künstlichen (d.h. synthetisch hergestellten) Monomeren bis Polymeren oder Gemischen zwischen natürlichen und künstlichen Polymeren bzw. Faserstoffen, auszufuhren, auch nicht solche von lignocellulosehaltigen, cellulosehaltigen oder protemhaltigen natürlichen Polymeren bzw. Faserstoffen wie Zellstoff, Textilien wie Baumwolle oder Wolle. Die üblicherweise durchgeführten chemischen Reaktionen (Kopplungsreaktionen, Crosslinkreaktionen, Blockierungsreaktionen von bestimmten Gruppen etc.) arbeiten mit Hilfe von chemischen Kopplern wie Aldehyden, Anhydriden, Hydraziden, Acrylderivativen, Vinylderivativen, Oxiranverbindungen, N-Hydroxysuccimidyl- Verbindungen, halidhaltigen Verbindungen wie Chlortriazinen und vielen mehr. Diese Koppler haben bei Crosslinkreaktionen zwei oder mehr aktive Koppelgruppen. Diese sind in der Lage mit wichtigen funktionellen Gruppen wie hauptsächlich Aminen, Schwefelgruppen oder Hydroxyl- oder Carbonsäuregruppen in den zu koppelnden Verbindungen zu reagieren. Dabei ist mit ihrer hohen Reaktivität auch in fast allen Fällen hohe Toxizität verbunden, dazu kommen in vielen Fällen hohe Kosten.

Generelle Beschreibung der Erfindung Um diese Schwierigkeit des Stands der Technik zu überwinden, werden enzymatische Systeme zur Verfügung gestellt, die sich vor allem durch ihre wesentlich höhere Spezifität, ihre wesentlich schnellere Reaktion und ihre geringere Toxizität auszeichnen und damit eine wesentlich kostengünstigere und umweltfreundlichere Arbeitsweise erlauben. Es konnte überraschenderweise gefunden werden, dass bei gezieltem Einsatz von Lipasen, Esterasen, Proteasen, Amidasen, Transferasen, Acylasen, Glycosidasen, Glycotransferasen und Oxidoreduktasen wie bevorzugt Peroxidasen, Chloroperoxidasen und Laccasen einzeln oder in Kombination und mit speziellen erfϊndungsgemäßen Enhancersubstanzen Oxidationen (Red/Ox Reaktionen) -wie auch Bleichreaktionen/Deligniiϊzierungsreaktionen von Zellstoffen- durchgeführt werden können. Ebenfalls können mittels dieser Enzyme Kopplungsreaktionen mit speziellen durch die Wirkung der Enzyme aktivierten Kopplern mit zu koppelnden Polymer-Substanzen durchgeführt werden (grafting von Polymerstoffen). Bevorzugt sind dabei solche Substanzen wie natürliche (d.h. in der Natur vorkommende) oder künstliche (d.h. synthetisch hergestellte) Monomere bis Polymere oder Gemische zwischen natürlichen und künstlichen Polymeren bzw. Faserstoffen, bevorzugt lignocellulosehaltige, cellulosehaltige oder protemhaltige natürliche Polymere bzw. Faserstoffe wie Zellstoff , Textilien wie Baumwolle oder Wolle. Ein wichtiges Anwendungsbeispiel ist die Verhinderung von durch Licht, Sauerstoff und/oder Wärme erzeugte Vergilbungen von Zellstoffen, bevorzugt bei Hochausbeutezellstoffen wie mechanisch hergestellten Zellstoffen (TMP, CTMP, BCTMP oder Holzschliff etc.), das sogenannte „Yellowing Inhibition". Hier werden UV absorbierende Substanzen (sogenannte „Sunscreens") wie Benzotriazol- Verbindungen, para-Aminobenzoesäuren und Derivate, Zimtsäure und Derivate, 2-Phenylbenzimidazole und Derivate, Dibenzoylmethane und Derivate und Benzophenone wie 2-Hydroxy-4-methoxy-benzophenon und Derivate und andere Stoffe eingesetzt bzw. an den Zellstoff bevorzugt über die OH-Gruppen der Cellulose/Hemicellulosen angekoppelt. Weitere erfindungsgemäße UV-Absorber finden sich in: Lichtabsorption u. Photochemie organischer Moleküle, Kiessinger und Michl, VCH, 1989. Ebenso werden Radikalfänger wie Nitroxylradikale wie TEMPO- Verbindungen, Nitrone, andere NO- Verbindungen oder generell geeignete Antioxidantien ( Sulfide, Disulfide, Thiole, Ascorbate etc.) eingesetzt bzw. an den Zellstoff bevorzugt über die OH-Gruppen der Cellulose/Hemicellulosen angekoppelt. Ein weiteres wichtiges Anwendungsbeispiel ist die sogenannte „Fibre Modifϊcation" von Zellstoffen (aber auch Textilstoffen). Dabei werden eigenschaftsverändernde Mono- bis Polymere an den Zellstoff (oder an Textilstoffe) mittels enzymatischer Kopplung aufgebracht, z.B. Hemicellulosen (wie Xylane) oder auch Proteine oder Lignine etc. werden mit Zellulose gekoppelt, was eine starke Festigkeitserhöhung bewirken kann. Ebenfalls können Crosslinkreaktionen rein enzymatisch ausgeführt werden, bevorzugt solche von natürlichen (d.h. in der Natur vorkommenden) oder künstlichen (d.h. synthetisch hergestellten) Monomeren bis Polymeren oder Gemischen zwischen natürlichen und künstlichen Polymeren bzw. Faserstoffen, bevorzugt solche von lignocellulosehaltigen, cellulosehaltigen oder proteinhaltigen natürlichen Polymeren bzw. Faserstoffen wie Zellstoff, Textilien wie Baumwolle oder Wolle. Diese enzymatisch katalysierten Reaktionen dienen zur generellen Kopplung, zum generellen Crosslinken und zum Blocken von unerwünschten reaktiven Gruppen oder zu kombinierten Reaktionen. Es werden also enzymbasierende Verfahren zur Oxidation (Red/Ox Reaktionen) bevorzugt von Zellstoffen (Delignifizierung/Bleiche), für Kopplungsreaktionen (grafting von Polymerstoffen) oder, für Crosslinkreaktionen zur Verfügung gestellt, bevorzugt von natürlichen (d.h. in der Natur vorkommenden) oder künstlichen (d.h. synthetisch hergestellten) Monomeren bis Polymeren oder Gemischen zwischen natürlichen und künstlichen Polymeren bzw. Faserstoffen, besonders bevorzugt solche von lignocellulosehaltigen, cellulosehaltigen oder proteinhaltigen natürlichen Polymeren bzw. Faserstoffen wie Zellstoff, Textilien wie Baumwolle oder Wolle, dadurch gekennzeichnet, dass 1) diese Oxidationen, Kopplungsreaktionen oder Crosslinkreaktionen mit Ffilfe von Hydrolasen wie Lipasen, Esterasen, Proteasen, Amidasen, Transferasen, Acylasen, Glycosidasen oder Glycotransferasen oder Oxidoreduktasen, wie bevorzugt Peroxidasen, Chloroperoxidasen und Laccasen, entweder in Einzahl oder in Kombination durchgeführt werden und des weiteren dadurch gekennzeichnet, dass 2) diese Reaktionen (Oxidationen, Kopplungsreaktionen oder Crosslinkreaktionen) mit sich selbst und/oder mit eigenschaftsverändernden Stoffen wie monomeren bis polymeren Substanzen (natürlichen oder synthetischen) entweder gleichzeitig oder nacheinander mit Hilfe von speziellen enzymaktzivierten Enhancersubstanzen und/oder Kopplungssubstanzen durchgeführt werden, wobei die genannten erfϊndungsgemäßen polymeren Stoffe nach der Behandlung in ihrer Struktur, physikalisch und/oder chemisch verändert und so in ihren Eigenschaften verbessert sind.

Detaillierte Beschreibung der Erfindung Für die erfϊndungsgemäßen Reaktionen werden Enzyme gemäß Internationaler Enzym- Nomenklature: Committee of the International Union of Biochemistry and Molecülar Biology (Enzyme Nomenclature, Academic Press, Inc., 1992, S. 306 - 337) bevorzugt Enzyme der Gruppe 3 (Hydrolasen) 3.1, 3.1.1, 3.1.2, 3.1.3, 3.1.4 und 3.1.7 eingesetzt wie z.B.: Carboxylester-Hydrolasen (3. 1. 1), Thiolesterhydrolasen (3.1.2), Phosphor-Monester- Hydrolasen (Phosphatasen) (3.1.3), Phosphorsäure Diester Hydrolasen (3.1.4), Diphosphorsäure-Monoester-Hydrolasen (3.1.7). Davon ganz besonders bevorzugt sind Enzyme der Gruppe 3.1.1.3, Lipasen (Triacylglycerin Lipasen, Triglycerinacylhydrolasen). Als weitere Enzyme werden solche, die Kohlenstoff/Stickstoffbindungen (C/N) spalten können (andere als Peptidbindungen), eingesetzt (3.5), besonders bevorzugt: Enzyme der Klasse 3.5.5.1 Nitrilasen, der Klasse 3.5.1.4 Amidasen und der Klasse 3.5 Acy lasen. Ebenso besonders bevorzugt sind Enzyme der Klasse 3.4., welche hydrolytisch auf Peptidbindungen wirken: hier insbesondere der Klasse 3.4. 11-19, welche die Exopeptidasen umfassen und besonders bevorzugt die Klasse 3.4. 21-24 und 3.4. 99, welche die Endopeptidasen umfassen und hier insbesondere die Klasse der Serinproteinasen wie: Chymotrypsin (3.4.2 1. 1); Trypsin (3.4.21.4); Subtilisin (3.4.21.62); Endopeptidase K (3.4.21.64); ebenso besonders bevorzugt die Klasse der Cystein Endopeptidasen wie: Papain (3.4.22.2), Ficain (Ficin) (3.4.22.3); Bromelaine (3.4.22.32/3.4.22.33), ebenso • besonders bevorzugt die Klasse der Aspartic Endopeptidasen wie: Pepsine (3.4.23.1/3.4.23.2); Renin (3.4.23.15), Aspergillopepsine (3.4.23.18/3.4.23.19),

Penicillopepsin (3.4.23.20); Rhizopuspepsin (3.4.23.21); Endothiapepsin (3.4.23.22);

Mucorpepsin (3.4.23.23); Candidapepsin (3.4.23.24), Saccharopepsin (3.4.23.25);

Rhodutorulapepsin (3.4.23.26); Physaropepsin (3.4.23.26); Acrocylindropepsin (3.4.23.28),

Polyporopepsin (3.4.23.29); Pycnoporopepsin (3.4.23.30); Scytalidopepsin A/B (3.4.23.3 1/ 3.4.23.32), Xanthomonapepsin (3.4.23.33); und ebenso besonders bevorzugt die Klasse der Metalloendopeptidasen wie: Microbial Collagenase (3.4.24.3); Gelatinase A/B (3.4.24.24/3.4.24.35); Thermolysin (3.4.24.27); Bacillolysin (3.4.24.28); Deuterolysin (3.4.24.39). Ebenso bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1 (Oxidoreduktasen) gemäß Internationaler Enzym-Nomenklature: Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature, Academic Press, Inc., 1992, S. 24 bis 154) wie: Cellobiose: quinone -1-oxidoreductase 1.1.5.1, Bilirubinoxidase 1.3.3.5, Cytochromoxidase 1.9.3, Oxigenasen, Lipoxigenasen, Cytochrom P 450 Enzyme, 1.13, 1.14, Superoxid- dismutase 1.15.11, Ferrioxidase, z.B. Ceruloplasmin 1.16.3.1 und insbesondere bevorzugt Enzyme der Klasse 1.10, die auf Biphenole und verwandte Verbindungen wirken. Sie katalysieren die Oxidation von Biphenolen und Ascorbaten. Als Akzeptoren fungieren NAD+, NADP+ (1.10.1), Cytochrome (1.10.2), Sauerstoff (1.10.3) oder andere (1.10.99). Von diesen wiederum sind Enzyme der Klasse 1.10.3 mit Sauerstoff (O2) als Akzeptor besonders bevorzugt. Von den Enzymen dieser Klasse sind insbesondere die Enzyme Catechol Oxidase (Tyrosinase) (1.10.3.1), L-Ascorbate Oxidase (1.10.3.3),O- Aminophenol Oxidase (1.10.3.4) und Laccase (Benzoldiol:Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) bevorzugt, wobei die Laccasen (Benzoldiol:Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2.) insbesondere bevorzugt sind. Weiterhin besonders bevorzugt sind die Enzyme der Gruppe 1.11., die auf ein Peroxid als Akzeptor wirken. Diese einzige Subklasse (1.11.1) enthält die Peroxidasen. Ganz besonders bevorzugt sind hier die Cytochrom C Peroxidasen (1.11.1.5), Catalase (1.11.1.6), die Peroxidase (1.11.1.7) die Iodid- Peroxidase ( 1.11.1.8), die Glutathione-Peroxidase ( 1.11.1.9), die Chlorid Peroxidase ( 1.11.1.10), die L-Ascorbat-Peroxidase ( 1.11.1.11 ), die Phospholipid-Hydroperoxid-Glutathione-Peroxidase ( 1.11.1.12), die Mangan Peroxidase (1.11.1.13) und die Diarylpropan-Peroxidase (Ligninase, Lignin Peroxidase) (1.11.1.14). Insbesondere bevorzugt sind Peroxidasen (1.11.1.7), Chloroperoxidasen (1.11.1.10) und Catalasen ((1.11.1.6). Ebenso bevorzugt werden Gϊycotransferasen und Transglutaminasen der Klassen 2.3 und 2.4 und Glycosidasen der Klasse 3.2 eingesetzt, ebenfalls entsprechend der Internationalen Enzym-Nomenklature: Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature, Academic Press, Inc., 1992, S. 24 bis 154). Für Enzyme, die für ihre Wirkung Peroxide benötigen werden dieses als H2O2 oder als organische Peroxide oder Peroxid- Addukte ( wie Harnstoff-Peroxid- Addukt etc.) zur Verfügung gestellt oder enzymatisch generiert. Als Enzyme zur Peroxid-Generierung werden solche entsprechend der oben zitierten Internationalen Enzym-Nomenklature aus der Klasse 1.1.3 wie: Malate Oxidase 1.1.3.3, Glukose Oxidase (GOD) 1.1.3.4, Hexose oxidase 1.1.3.5, Cholesterol Oxidase 1.1.3.6, Aryl-alkohol Oxidase 1.1.3.7, L-Gluconolacton oxidase 1.1.3.8, Galactose Oxidase 1.1.3.9, Pyranose Oxidase 1.1.4.10, L-Sorbose oxidase 1.1.3.11, Alkohol oxidase 1.1.3.12, Choline Oxidase 1.1.3.17, Sekundäre Alkohol Oxidase 1.1.3.18, Glycerin-3- phosphat Oxidase 1.1.3.21, Xanthin Oxidase 1.1.3.22, Thiamin Oxidase 1.1.3.23, L- Galactonolacton Oxidase 1.1.3.24, Cellobiose Oxidase 1.1.3.25, Hydroxyphytanat Oxidase 1.1.3.27, N-Acetylhexosamin Oxidase 1.1.3.29, Polyvinyl-alkohol Oxidase 1.1.3.30 und Methanol Oxidase 1.1.3.31 eingesetzt. Erfindungsgemäße Enhancersubstanzen sind z.B.: Thiocyanate, Isothiocyanate und Isocyanate wie Alkyl- bzw. Aryl- Monoisocyanate, Aryldiisocyanate, Alkyldiisocyanate, Arylmonoisothiocyanate, Alkylmonoisothiocyanate, Alkyldiisothiocyanate, Aryldiisothiocyanate z.B. wie solche und weitere, die im Appendix 3 S. 1637-1642 des Lancaster (Clariant) Forschungschemikalienkatalog 2004-2005 aufgeführt sind. Peroxidasen und Peroxid, z.B., können diese Verbindungen vom Thiocyanat zum starken Oxidants Hypothiocyanit bzw. der Hypothiocyanic acid oxidieren. Diese Oxidoreduktase/Enhancer Kombinationen (auch Laccase/O2 + Enhancer) können zur signifikanten Delignifizierung von Zellstoffen oder generell für Oxidationen (Red/Ox- Reaktionen) eingesetzt werden. Es konnte auch überraschenderweise gezeigt werden, dass enzymatisch eine Aktivierung der genannten erfindungsmäßigen Enhancer- Verbindungen in der Weise bewirkt werden kann, dass eine Kopplungsreaktion dieser Verbindungen an Hydroxy-, Thio- oder Amingruppen z.B. im Zellstoff (hier v.a. an phenolische oder aliphatische Hydroxylgruppen des Lignins oder Hydroxylgruppen der Polysaccharide) erfolgt, was entweder zu einer Blockierung dieser Gruppen fuhrt (z.B. Aminierung von Phenolen) bzw. zu einer Aktivierung für effektivere gleichzeitige oder sukzessive Kopplung mit geeigneten Kopplungsreagenzien. Beim Einsatz von Bis-Enhancerverbindungen werden Crosslinkreaktionen initiiert. Des weiteren können beim Einsatz von erfindungsgemäßen Oxidoreduktasen, aber auch beim oxidativen Einsatz von Hydrolasen, wie in den eigenen Patentanmeldungen WO/ 98/ 59108 und PC17DE02/02035 beschrieben, mit Hilfe von a) anderen Kopplungssubstanzen oder Kopphmgsprecursern wie Fettsäuren, Fetten, Fettsäureestern, ggf. zusammen mit entsprechenden Emulgatoren (wie in WO/98/59108 beschrieben) oder mit Hilfe von b) Reaktivankerverbindungen wie ß-Sulfooxyethylsulfonverbindungen (Schwefelsäureester des 2-Hydroxy-ethylsulfons) bzw. allgemein Sulfonyl-, Sulfamoyl- oder Carbamoylalkylsulfonsäure-Gruppierungen tragende Verbindungen (wie z.B. in Zollinger, Color Chemistry, VCH, Weinheim, 1987 beschrieben) oder mit Hilfe von c) anderen ehemischen Kopplern wie Aldehyden, Anhydriden, Hydraziden, Acrylderivativen, Vinylderivativen, Oxiranverbindungen, N-Hydroxysuccimidyl- Verbindungen etc. und deren Dimeren oder Trimeren etc. Kopplungsreaktionen und Crosslinkreaktionen durchgeführt werden, da diese Enhancersubstanzen generell in der Lage sind, mit wichtigen funktionellen Gruppen in den erfindungsgemäßen Polymeren wie hauptsächlich Aminen, SH-Gruppen oder Hydroxyl- oder Carbonsäuregruppen zu reagieren.

Die entsprechenden erfindungsgemäßen Kopplungsreagentien sind z.B. in. Chemistry of Protein Conjugation and Cross-linking; S.S. Wong ed.: CRC Press, 1991 und: Immobilized Affinity Techniques; G. T. Hermanson et al. eds.; Academic Press, 1992 und: Bioconjugate Techniques; G. T. Hermanson ed.; Academic Press, 1996 aufgeführt.

Dabei sind insbesondere bevorzugte Enhancersubstanzen für enzymatische Kopplungs- bzw. Crosslinkmethoden von bestimmten Gruppen in den erfindungsgemäßen Polymeren:

I) Coating/ Cross-linken von OH-Gruppen (z.B. Polysacchariden): a) Reaktion mit Epoxiden und Oxiranen oder bifunktional mit Bisoxiranen b) Reaktion mit Carbonyldiimidazolen (CDI) c) Reaktion mit N,N'-Disuccinimidyl-carbonaten (DSC) d) Reaktion mit Isocyanaten, Diisocyanaten bzw. Isothiocyanaten oder Diisothiocyanaten

H) Coating/Cross-linken von NH2-Gruppen (z.B. Proteinen): a) Reaktion mit Isocyanaten, Diisocyanaten bzw. Isothiocyanaten oder Diisothiocyanaten b) Reaktion mit Acyl Aziden c) Reaktion mit NHS Estern ( N-Hydroxysuccinirnid) d) Reaktion mit Sulfonyl Chloriden e) Reaktion mit Aldehyden und Glyoxalen f) Reaktion mit Carbonaten g) Reaktion mit Arylierungs Reagentien h) Reaktion mit Imidoestern i) Reaktion mit Carbodiimiden j) Reaktion mit Anhydriden

UI) Coating/ Cross-linken von Carboxylgruppen ( z.B. Polysaccariden, Proteinen): a) Reaktion mit Carbonyldiimidazolen (CDI) b) Reaktion mit Carbodiimiden c) Reaktion mit Diazoalkanen und Diacetyl Verbindungen

IV) Coating/Cross-linken von Thiolgruppen ( z.B. Proteinen): a) Reaktion mit Haloacetyl und Alkyl-Halid Derivaten b) Reaktion mit Maleimiden c) Reaktion mit Aziridinen d) Reaktion mit Acryloyl Derivativen e) Reaktion mit Arylierungsreagentien f) Reaktion mit Thiol-Disulfϊd Austauschreagentien

V) Coating/Cross-linken von Aldehyd- und Ketonen ( z.B. Proteinen und Polysacchariden etc.): a) Reaktion mit Hydrazin Derivativen b) Reaktion mittels Schiff scher Base Bildung c) Reaktion mittels Reduktiver Aminierung d) Reaktion mittels Mannich Kondensation

VJ) Coating/Cross-linken von Substraten mittels photoreaktiver chemischer Raktion: a) Reaktion mit Aryl Aziden undhalogenierten Aryl Aziden b) Reaktion mit Benzophenorren c) Reaktion mit bestimmten Diazo Verbindungen d) Reaktion mit Diazirin Derivativen

Darunter sind insbesondere bevorzugt homobifunktionale Cross-linker, die zwei gleiche funktionelle kopplungsrelevante Endgruppen tragen oder heterobifunktionale Cross-linker, die zwei verschiedene funktionelle kopplungsrelevante Endgruppen tragen bzw. trifunktionale Cross-linker, wobei in allen Fällen durchaus verschiedene funktionelle Substratgruppen miteinander gekoppelt werden können. Der Hauptunterschied der enzymgesteuerten Reaktionen (Kopplungen, Crosslink-Reaktionen) im Vergleich zu rein chemischen Reaktionen ist vor allem, dass ohne weitere Katalysatoren gearbeitet werden kann, die Reaktionen vielfach wesentlich schneller ablaufen und wesendlich höhere Ausbeuten bei geringerem Reagenzienbedarf erzielt werden.

Des weiteren können durch die Wirkung des in der eigenen Patentanmeldung WO/ 98/ 59108 beschriebenen HOS Systems (hydrolase mediated oxidation System), dort ECS genannt, durch Bildung von Persäuren aus Hydrolasen (hier v.a. Lipasen) + H2O2 und Fettsäuren bzw. Fetten (-> Perhydrolyse) Oxirane dort gebildet werden, wo Doppelbindungen bei ungesättigten Fettsäuren vorliegen ( siehe auch: Enzymes in Lipid Modifϊcation; U. Bornscheuer ed.; Wiley-VCH, 2000). Diese Oxirane, die bei mehr als einer vorliegender Doppelbindung auch in Mehrzahl gebildet werden können, können als Kopplungsreagenzien und als Crosslinkingsreagenzien v.a. für Hydroxylgruppen aber auch Amin- oder Thiogruppen dienen. Dabei ist die in der Literatur nur die generelle Möglichkeit der Generierung solcher Oxirane beschrieben aber in keiner Weise die hier beschriebenen erfϊndungsgemäßen Anwendungen. Daher sind diese neu und erfinderisch,

Anwendungen der erfindungsgemäßen enzymatischen Oxidationssysteme (Red/ox- Systeme) und der Kopplungs- bzw. Crosslinksysteme

Die Oxidationssysteme (erfindungsgemäße Enzyme + Enhancer) sollen bevorzugt bei der Bleiche/Delignifϊzierung von Zellstoffen, bei der Bleiche von Textilien (Baumwolle, Wolle), auch Denimbleiche von Jeansstoffen und bei der Bleiche in Waschmitteln eingesetzt werden.

Eine weiterhin besonders bevorzugte Anwendung ist der Einsatz der erfindungsgemäßen Enzyme und der erfindungsgemäßen Enhancer bei Koppelreaktionen (grafting von Polymerstoffen) oder Crosslinkreaktionen bevorzugt von, natürlichen (d.h. in der Natur vorkommenden) oder künstlichen (d.h. synthetisch hergestellten) Monomeren bis Polymeren oder Gemischen zwischen natürlichen und künstlichen Polymeren bzw. Faserstoffen, besonders bevorzugt solche von lignocellulosehaltigen, cellulosehaltigen oder proteinhaltigen natürlichen Polymeren bzw. Faserstoffen wie Zellstoff, Textilien wie Baumwolle oder Wolle. Des weiteren sind solche Polymere vorzugsweise Biopolymere, gewonnen aus pflanzlichem, tierischem oder mikrobiellem Material, wie diese z.B. in Rauen, H.M., ed., „Biochemisches Taschenbuch", Springer Verlag, 1964; Elias, H-G. ed., „Makromoleküle" (Band 1 und 2), Hüthing & Wepf Verlag, 1992; Nuhn, P. ed., „Naturstoffchemie" ,S. Hirzel Verlag, 1997 und Steinbüchel, A. ed., "Biopolymers", Volumen 1-10, Wüley-VCH, 2003, beschrieben sind, bevorzugt. Sie können erfindungsgemäß vorzugsweise komplexe, weniger komplexe bis relativ uniforme Polysaccaride und/oder erfindungsgemäß vorzugsweise komplexe, weniger komplexe, bis relativ uniforme Polyamine bzw. Proteine oder proteinartige Substanzen und/oder erfindungsgemäß vorzugsweise komplexe, weniger komplexe bis relativ uniforme Lignine, Lignane und/oder Huminsubstanzen und/oder erfindungsgemäß vorzugsweise komplexe, weniger komplexe bis relativ umforme Polyester wie Polymilchsäuren, Polyglycolsäuren, PoIy- ε-Caprolactone, Poly-ß-Hydroxybuttersäure, PoIy- ß -Hydroxyvaleriansäure, Polydioxanone, Poly(ethylentherephthalate, Polymalonsäure, Polytartonsäure, Poly(orthoester), Polyanhydride, Polycyanoacrylate, Poly(Phosphoester) und Polyphosphazene und/oder Polyisoprenoide und/oder Fette oder Fettsäuren und/oder Polynucleotide wie Desoxyribonukleinsäuren bzw. Ribonukleinsäuren, Mischpolymere wie Lipopolysaccaride, Glycoproteine, Glycolipide, Lipoproteine oder Derivate der genannten Stoffe sein. Im Falle von Polysaccariden werden insbesondere solche bevorzugt wie (auch beschrieben in Rauen, H.M „Biochemisches Taschenbuch" Seite 718- 734): Stärke und Stärkederivate, Amylopektin, Glykogen, Lichenan, Pustulan, Laminarin, Lutean, Hefeglukan, Nigeran, Pullulan, Scleroglukan, Curdlan, Gellan, Emulsan, Acetan, Welan, Celluose und Cellulosederivate inklusive Zellstoffen, Dextrane und Dextranderivate, Mannane insbesondere Hefemannan, Xylane, Galaktane, Arbane, Xanthane, Tapioka, Inulin und andere Fruktosane des Inulintyps, Lävane,, Arabinogalaktane, Glukomannane, Galaktomannane, Galaktoglukomannane, Phosphomannane, Fukane, Agar, Agarose, Cyclodexrine, Carrageenane, Pektine (unverestert und verestert), Algine, Chitine, Chitosane, Heparine, Teichinsäuren, Hyaluronsäuren, Chondroitinschwefelsäuren, Carobin, Pflanzengummis wie: Gum Arabicum, Gum Tragacanth, Gum Karaya , Gum Ghatti, Gum Damar, Gum Locust Bean, Gum Rosin, Gum Elemi, Gum Guaiac, Gum Guar, Gum Mastic, Gum Storax, Gum Pontianak etc., Derivate der genannten Polysaccaride bzw. Mischungen. Ebenso besonders bevorzugt sind Proteine tierischer, pflanzlicher und mikrobieller Herkunft (auch beschrieben in : Rauen, H.M „Biochemisches Taschenbuch" Seite 778- 813): wie tierische Proteine wie: Albumine, Plasmen, Globuline, Fibrinogene, Thrombine, Milchproteine wie Caseine, Lactalbumine, Lactglobuline, tierische Gerüst- und Faserproteine wie Kollagene, Keratine, Fibroine, Actine, Myosine, Elastine, Gelatine, Seide und Wolle, Pflanzenproteine wie Getreideproteine wie Hordeine, Glutenine etc., Sojaproteine, Phaseoline, Legumine etc. bzw. Poly-(α-Aminosäuren).

Eine besonders bevorzugte Kopplungs-/Crosslinkanwendung ist die Verhinderung bzw. Abschwächung von durch Licht (UV), Sauerstoff und/oder Wärme erzeugten Vergilbungen von Holz, Zellstoff, Textilien, Plastik, Farbanstrichen, Teppichböden, bzw. allen dem Licht ausgesetzten Material. Insbesondere bevorzugt ist diese Verhütung der Vergilbung auch bei Zellstoffen, v.a. bei Hochausbeutezellstoffen, d.h. Zellstoffen, die einen hohen Ligningehalt aufweisen, der hauptsächlich für die starke Vergübungsneigung verantwortlich ist. Insbesondere handelt es sich hier um gebleichten Hochausbeutezellstoff wie BTMP, BCTMP, gebleichten Holzschliff oder ungebleichten Hochausbeutezellstoff wie TMP, CTMP oder Holzschliff etc. Zur Erklärung des Effektes sei auf: Inhibition of Light Induced Yellowing of Lignin-Containing Paper; C. Heitner et al., eds.; ACS Series, 1993 verwiesen. Bevorzugt sollen die Polymerstoffe bei dieser Anwendung mit Stoffen (UV-Absorbern) gecoated werden, bevorzugt mit Benzophenon- und Benzotriazolabkömmlingen aber auch para-Aminobenzoesäuren und Derivaten, Zimtsäure und Derivaten, 2-Phenylbenzimidazole und Derivaten, Dibenzoylmethane und Derivaten. Ebenso werden Radikalfänger wie bevorzugt Stoffe, die zur Gruppe der Hydroxylamine oder NOH- Verbindungen gehören, bzw. insbesondere bevorzugt die zur Gruppe der Nitroxyl- Radikale (hindered Nitroxides, hindered Amines wie TEMPO Verbindungen) und/oder Nitronen gehören oder generell geeignete Antioxidantien gekoppelt. Ebenso wird bevorzugt mit optischen Aufheller-Substanzen wie Derivaten der Flavonsäure, Umbelliferonverbindungen, Cumarinverbindungen, sowie Verbindungen, die in: Detergents and Textil Washing; Jacoby et al; VCH, 1987 erwähnt sind, gekoppelt. Bei der Anwendung des Coatings und des Crosslinkens sollen generell auch Enzym/ Enhancer Systeme Anwendung finden, wie sie in den eigenen Anmeldungen WO/ 98/ 59108 (hier v.a. auch Laccase NO-, NOH-, und HNOH-Verbindungen), in PCT/DE02/02035, PCT/DE03/00201 und DE 10215277.2 beschrieben sind. Im Folgenden ist die Erfindung durch Beispiele erläutert, soll aber nicht auf diese beschränkt sein.

Beispiel 1 Enzymatische Delignifizierung/BIeiche von Softwood θ2-delignifϊziert (Sulfatzellstoff) 5 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben: A) In 20 ml Leitungswasser werden 2-5 kg Natrium Isothiocyanat pro Tonne atro Zellstoff unter Rühren versetzt, der pH- Wert mit Schwefelsäure und/oder Natronlauge so eingestellt, dass nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms ein pH- Wert von ca. 5 resultiert. B) 5 ml Leitungswasser werden mit 5mg Peroxidase (HRP) (berechnet als reines Enzymprotein) und 1.5 kg H2O2 pro Tonne atro Zellstoff versetzt. Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt. Generell sollte die Stoffdichte zwischen 8 und 12.5% liegen. Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt. Danach wird der Stoff in ein auf 5O0C vorgeheiztes Reaktionsgefäß gegeben und unter Normaldruck für 1 - 4 Stunden inkubiert. Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1.5 Stunden bei 7O0C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert. Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Es konnte eine Delignifizierung von 37% erreicht werden.

Beispiel 2 Enzymatisches Coating von BCTMP Hochausbeutezellstoff zur Verhinderung der Vergilbung durch UV-Licht 5 g atro Zellstoff (Hardwood BCTMP), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben: A) In 20 ml Leitungswasser werden 2 kg Natrium Isothiocyanat pro Tonne atro Zellstoff unter Rühren versetzt, der pH- Wert mit Schwefelsäure und/oder Natronlauge so eingestellt, dass nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms ein pH- Wert von ca. 5 resultiert. B) 5 ml Leitungswasser werden mit 5mg Peroxidase (HRP) (berechnet als reines Enzymprotein) 1 kg Amino-TEMPO, 2.5 kg TINUVIN 1130 (Benztriazol-Verbindung) und 1.5 kg H2O2 pro Tonne atro Zellstoff versetzt. Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt. Generell sollte die Stoffdichte zwischen 8 und 12.5% liegen. Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt. Danach wird der Stoff in ein auf 5O0C vorgeheiztes Reaktionsgefäß gegeben und unter Normaldruck für eine Stunde inkubiert. Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und über eine Nutsche ein Blatt genutscht, welches im Trockner eines Blattbildners unter Vakuum getrocknet wird. Das Blatt wird für 24 Std. in einem SUNTEST UV Bestrahlungsgerät der Fa. Atlas bestrahlt, > 300nm. Die Vergilbung (in Reduktion von ISO Weiße) wird gemessen und mit einem unbehandelten Blatt (Ebenfalls im SUNTEST bestrahlt) verglichen. Es konnte eine Reduktion der Vergütung von mehr als 15 ISO Weiße % gemessen werden.