Verfahren zur Herstellung von L-Cysteinsäure und dessen Verwendung Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung von L- Cysteinsäure umfassend die Reaktion von O-Phospho-L-Serin (OPS) mit einem Salz der schwefligen Säure (Sulfit) und einer zur Enzymklasse EC 2.5.1.76 zählenden Cysteatsynthase (CS- Enzym) in einer Biotransformation. Die erfindungsgemäß hergestellte L-Cysteinsäure kann zu Taurin decarboxyliert werden. Die Erfindung betrifft des Weiteren die Verwendung der hergestellten L-Cysteinsäure zur Herstellung von Taurin. L-Cysteinsäure ((R)-2-Amino-3-Sulfopropionsäure, 3-Sulfo-L- Alanin, CAS 498-40-8) ist eine nicht-proteinogene L- Aminosäure, die in der Natur als Oxidationsprodukt der proteinogenen Aminosäure L-Cystein, z.B. in Schafwolle nachgewiesen werden kann. Cysteinsäure ist auch ein Zwischenprodukt der Coenzym M Biosynthese (CoM, 2- Mercaptoethansulfonsäure, CAS 3375-50-6) methanogener Archaebakterien. Der Biosyntheseweg von L-Cysteinsäure in methanogenen Bakterien geht aus von O-Phospho-L-Serin (OPS, L- Serin-O-Phosphat, L-2-Amino-3-Hydroxypropionsäure-3-Phosphat, CAS 407-41-0), das in einer durch eine Cysteatsynthase (CS- Enzym) katalysierten Reaktion mit Sulfit zu L-Cysteinsäure reagiert, nach Gleichung (1): (1) OPS + SO ₃ ^2- -> L-Cysteinsäure + HPO ₄ 2- Graham et al., Biochem. J. (2009) 424: 467-478 beschreiben, dass für ein mit Threoninsynthasen verwandtes Gen aus Methanoscarcina acetivorans, das rekombinant in E. coli produziert und als enzymatisch inaktives Protein in sog. inclusion bodies (Proteinaggregate als Einschlusskörperchen) angereichert wird, nachweisbare Enzymaktivität erst nach aufwendiger Renaturierung der inclusion bodies messbar ist. Nach Renaturierung konnte nachgewiesen werden, dass in analytischen Tests (HPLC und Massenspektroskopie) mit dem renaturierten Protein L-Cysteinsäure aus der Reaktion von käuflich erhältlichem (chemisch synthetisiertem) OPS und Sulfit nach Gleichung (1) entsteht. Mit diesen Untersuchungen wurde dem renaturierten Protein aus M. acetivorans die Aktivität einer Cysteatsynthase zugewiesen sowie dessen genetische Verwandtschaft zu Threoninsynthasen festgestellt. L-Cysteinsäure kann chemisch hergestellt werden, z.B. durch Oxidation von Cystein mit Chlor in alkoholischer Lösung, mit Brom in HCl oder Jod-HCl in DMSO oder durch oxidative Spaltung von Cystin. Des Weiteren kann L-Cysteinsäure auch durch Oxidation von L-Cysteinsulfinsäure hergestellt werden. Die bekannten, nicht als nachhaltig anzusehenden Verfahren zur chemischen Herstellung von L-Cysteinsäure benutzen umweltgefährdende Chemikalien und besitzen beim Verbraucher geringe Akzeptanz, insbesondere bei Anwendungen im Lebensmittel-, Kosmetik- und Pharmabereich. Mögliche Verwendung findet L-Cysteinsäure z.B. in der Fischzucht oder im Kosmetikbereich, z.B. als Inhaltsstoff von Regu®-Slim (DSM) für die Hautpflege. In der Peptidchemie findet L-Cysteinsäure Verwendung als wasserlösliche Schutzgruppe. L-Cysteinsäure kann darüber hinaus durch Decarboxylierung zu Taurin umgewandelt werden. Graham et al. (2009, s.o.) hat gezeigt, dass in E. coli das CS-Enzym mit einem Molekulargewicht von 44 kDa bei heterologer Expression nicht in aktiver Form produziert, sondern nur in inaktiver Form in inclusion bodies angereichert wird. Die Solubilisierung der inclusion bodies und Rückfaltung zum aktiven Enzym führte zu einer sehr geringen Ausbeute von 3 mg rückgefaltetem Protein je L E. coli-Kultur und war damit für ein präparatives Biotransformationsverfahren zur Herstellung von L-Cysteinsäure im industriellen Maßstab nicht geeignet. Ohne Rückfaltung war in Graham et al. (2009, s.o.) Enzymaktivität nur nachweisbar, wenn das CS-Enzym als 103 kDa großes CS-Fusionsprotein exprimiert wurde, wobei sowohl Enzymausbeute als auch spezifische Enzymaktivität von 0,015 U/mg Protein sehr gering waren. Dieser Stand der Technik zeigt, dass aktives CS-Enzym in E. coli nur mit großem Aufwand in einem kostspieligen Verfahren und mit geringen Ausbeuten herstellbar ist. Joo et al. (2018), J. Agric. Food Chem. 66: 13454 – 13463, beschreiben in einem Metabolic Engineering Ansatz einen gentechnisch veränderten und für die Schwefelverwertung optimierten Stamm des Bakteriums Corynebakterium glutamicum zur Herstellung von Taurin, bei dem das CS-Gen aus M. acetivorans zum Einsatz kam. Für das in C. glutamicum exprimierte Gen wurde durch Enzymtests die CS-Aktivität analytisch nachgewiesen. Auf die Aktivität des CS-Enzyms in Taurin-produzierenden Stämmen wurde indirekt geschlossen. Wie in Fig. S2 der „Supporting Information“ zu Joo et al. (2018, s.o.) dargestellt, häufen CS-exprimierende C. glutamicum Zellen OPS, das Substrat der CS-Reaktion, und daneben Serin, Cystein und Taurin vorwiegend intrazellulär an. Es wurden keine Angaben über die Produktion von L-Cysteinsäure gemacht. Joo et al. (2018, s.o.) zeigt, dass das gleichzeitige Vorhandensein von OPS und CS-Enzym in einer Zelle nicht für die effektive Produktion von L-Cysteinsäure ausreicht, auch wenn im gleichen Stamm die intrazelluläre Produktion anderer Schwefel-haltiger Verbindungen wie Cystein und Taurin mit messbaren Ausbeuten erfolgt. Tevatia et al., Algal Research (2015) 9: 21-26, beschreiben die natürliche Produktion von Taurin in Mikroalgen, wobei als Zwischenprodukt auch L-Cysteinsäure nachgewiesen wurde. Wie in Fig. 1 von Tevatia et al. (2015, s.o.) beschrieben, führt in Algen ein Biosyntheseweg von L-Serin zu L-Cysteinsäure („Cysteate“ in Fig. 1). Der Syntheseweg beinhaltet jedoch nicht die enzymatische Reaktion eines CS-Enzyms nach Gleichung (1). Keiner der beschriebenen Biosynthesewege führt über OPS zu L-Cysteinsäure. Der intrazelluläre L-Cysteinsäure-Gehalt war sehr gering und begleitet von mehreren, eine Aufarbeitung erschwerenden Nebenprodukten wie Methionin, Cystein, Cysteinsulfinsäure, Hypotaurin und Taurin, sodass sich die Anzucht von Mikroalgen nicht für die Produktion von L- Cysteinsäure eignet. US 2019/0062757A1 (KnipBio) beschreibt in einem Metabolic Engineering Ansatz heterologe Produktionsstämme zur Herstellung von Taurin oder seiner Vorläufersubstanzen. Es wurden Stämme beschrieben, die in verschiedenen Konfigurationen das CS-Enzym und andere biosynthetische Gene aus dem Taurin-Stoffwechsel exprimieren. Die erzielten Ausbeuten für Hypotaurin und Taurin waren mit max. 419 ng/ml sehr gering. Ausbeuten für die Produktion von L-Cysteinsäure wurden nicht genannt. In diesem Stand der Technik wurden CS- Genkonstrukte verwendet, aber kein Enzymassay zum Nachweis der CS-Enzymaktivität durchgeführt. Es wurde weiterhin nicht gezeigt, dass mit diesem Ansatz des Metabolic Engineering L- Cysteinsäure biotechnologisch in präparativen Mengen herstellbar ist. Ebenso wurde nicht offenbart, ob die im Dokument beschriebenen Stämme zur Produktion von OPS oder CS- Enzym geeignet sind, um sie in einer Biotransformation zur Herstellung von L-Cysteinsäure nach Gleichung (1) einzusetzen. Steinfeld et al., ACS Chem. Biol. (2014) 9: 1104-1112 beschreiben die verstärkte intrazelluläre Produktion von OPS in einem E. coli-Stamm mit deletiertem serB-Gen. Eine verstärkte extrazelluläre Produktion von OPS wurde nicht beschrieben (siehe Fig. 5 in Steinfeld et al.). EP 2444 481 B1 der CJ CheilJedang Corporation (KR) beschreibt ein Verfahren zur Herstellung von L-Cystein, wobei ein Stamm mit reduzierter SerB-Aktivität zur Herstellung von OPS eingesetzt wird, das anschließend in einer enzymatisch katalysierten Reaktion mit Sulfid oder Thiosulfat zu L-Cystein umgesetzt wird. Von der dabei verwendeten Enzymklasse der O- Phosphoserin-Sulfhydrylasen (OPSS, EC 2.5.1.65) ist nicht bekannt, dass sie im Sinne eines CS-Enzyms auch Sulfit als Substrat verwerten können. Tatsächlich untersuchen Steiner et al. J. Bacteriol. (2014), 196: 3410-3420 den Reaktionsmechanismus des OPSS-Enzyms aus Mycobacterium tuberculosis und finden, dass sich im Gegensatz zu Na ₂ S (Sulfid) und Na ₂ S ₂ O ₃ (Thiosulfat) Salze der schwefeligen Säure, wie Na ₂ S ₂ O ₅ und Na ₂ SO ₃ nicht als S-Donoren für die Reaktion mit einer Enzym-gebundenen Aminoacrylat-Zwischenstufe eignen, wobei die Aminoacrylat-Zwischenstufe aus der Bindung von OPS an das OPSS-Enzym unter Abspaltung von Phosphat stammte (siehe Fig. 2 in Steiner et al., 2014, s.o.). EP 2444 481 B1 offenbart somit die auch aus Steinfeld et al. (2014, s.o.) bekannte Inaktivierung des serB-Gens zur Herstellung von Stämmen, welche dann OPS produzieren. Das OPS konnte dann in einer Biotransformation mit OPSS-Enzymen zur Herstellung von Cystein eingesetzt werden. Der Stand der Technik kennt die biotechnologische Herstellung von OPS. Der Stand der Technik bietet jedoch kein Herstellungsverfahren für das CS-Enzym, das geeignet wäre, CS- Enzym in ausreichender Aktivität für ein bisher nicht bekanntes industriell anwendbares Verfahren der Biotransformation von OPS mit einem Sulfit bereit zu stellen, bei der L-Cysteinsäure im präparativen Maßstab für die weitere Verwendung hergestellt wird. Daher besteht Bedarf an einem umweltschonenden und nachhaltigen Verfahren zur Herstellung von L-Cysteinsäure im präparativen Maßstab, wofür sich ein biotechnologisches Verfahren anbietet. Mit dem von Konsumentenwünschen beförderten Trend weg von chemisch hergestellten Inhaltsstoffen war ein biotechnologisches Verfahren zur Herstellung von L-Cysteinsäure durch Biotransformation, das für den Einsatz im industriellen Maßstab geeignet ist, Ziel der Erfindung. Aufgabe der vorliegenden Erfindung war es, anstelle eines chemischen Verfahrens und unter Umgehung eines durch Metabolic Engineering erzeugten L-Cysteinsäure-Produktionsstammes ein industriell anwendbares Verfahren zur kostengünstigen Herstellung von L-Cysteinsäure durch Biotransformation von OPS bereitzustellen und die so hergestellte L-Cysteinsäure in der weiteren Verwendung einzusetzen, z.B. zur Herstellung von Taurin. Gelöst wird die Aufgabe durch ein Verfahren zur Herstellung von L-Cysteinsäure umfassend die Reaktion von O-Phospho-L- Serin (OPS) mit einem Salz der schwefligen Säure (Sulfit) und einer zur Enzymklasse EC 2.5.1.76 zählenden Cysteatsynthase (CS-Enzym) in einer Biotransformation. Im Rahmen der vorliegenden Erfindung werden Herstellverfahren wie folgt unterschieden: 1. Chemische Verfahren 2. Biotechnologische Verfahren: a) durch Metabolic Engineering Metabolic Engineering (auch „Pathwaydesign“ genannt) ist im Gegensatz zur Biotransformation eine Methode der Biotechnologie, bei der Stoffwechselwege eines Organismus durch Optimierung bzw. Veränderung genetischer und regulatorischer Prozesse verändert werden. Dabei können durch Ergänzung des Genoms mit Genen von Enzymen neue oder veränderte Enzyme in einen Organismus eingeführt bzw. Gene endogener Enzyme verstärkt oder abgeschwächt exprimiert werden und dadurch neue Stoffwechselwege in einem Organismus etabliert oder bestehende Stoffwechselwege verstärkt oder abgeschwächt werden. Ziel des Metabolic Engineering ist, dass der Organismus ein Stoffwechselprodukt entweder neu oder ein zelleigenes Stoffwechselprodukt mit erhöhter Ausbeute produziert. In ein Metabolic Engineering-Verfahren werden keine für das Stoffwechselprodukt spezifischen Ausgangsstoffe wie ein Enzymsubstrat, wie z.B. OPS in der vorliegenden Erfindung, eingesetzt, sondern lediglich ein Nährstoffmedium, welches für das Wachstum des betreffenden Organismus erforderlich ist und zusammengesetzt ist aus einer C-Quelle (z.B. Glucose), einer N-Quelle (z.B. ein Ammoniumsalz oder ein komplexes Aminosäuregemisch wie z.B. Pepton oder Hefeextrakt) und weiteren für das Wachstum erforderlichen Salzen. Solche Nährstoffmedien sind dem Fachmann aus der mikrobiologischen Praxis bekannt. b) durch Biotransformation Biotransformation ist definiert als Überführung eines oder mehrerer Edukte in ein Produkt unter enzymatischer Katalyse, wobei das Enzymsubstrat mit dem Enzym in einen Reaktionsansatz gegeben wird. Im Reaktionsansatz wird das zugesetzte Enzymsubstrat, wie in der vorliegenden Erfindung OPS, enzymatisch umgesetzt, in der vorliegenden Erfindung durch ein Enzym ausgewählt aus der Klasse der Cysteatsynthasen (CS-Enzym, EC 2.5.1.76) in Gegenwart eines Salzes der schwefligen Säure. Das oder die Edukte können dabei aus chemischer oder biotechnologischer Herstellung stammen. Das im erfindungsgemäßen Verfahren eingesetzte OPS kann z.B. aus chemischer Synthese oder aus biotechnologischer Produktion durch Anzucht eines Produktionsstammes stammen. Das für die enzymatische Katalyse eingesetzte Enzym stammt bevorzugt aus biotechnologischer Herstellung durch Fermentation eines Produktionsstammes aus der Familie der Enterobacteriaceae, der das CS-Enzym heterolog exprimiert. Ein Vorteil der vorliegenden Erfindung liegt darin, dass es sich beim erfindungsgemäßen Verfahren zur Herstellung von L- Cysteinsäure aus OPS und Sulfit mit Hilfe des CS-Enzyms um ein Biotransformationsverfahren handelt. Das bedeutet, dass dieses eine sehr gezielte, spezifische Reaktion darstellt und z.B. keine aufwendigen Kulturschritte oder Aufreinigungsschritte aus einer Mikrorganismenkultur erfordert. Darüber hinaus können mit der Biotransformation durch Optimierung der Reaktionsbedingungen sowie der Einsatzmenge der Edukte und des Enzyms einfach hohe Raum-Zeitausbeuten erzielt werden, was durch Stammoptimierung beim Metabolic Engineering ungleich schwieriger ist. Insgesamt ist das erfindungsgemäße Verfahren wirtschaftlich einfach umsetzbar und kontrollierbar. Die erfindungsgemäße Reaktion (1) wird katalysiert durch das zur Enzymklasse EC 2.5.1.76 zählende Enzym Cysteatsynthase (CS-Enzym). Als CS-Enzym in enzymatisch aktiver Form wird ein Protein bezeichnet, das in der Lage ist, die Synthese von L- Cysteinsäure aus OPS und einem Salz der schwefligen Säure wie im folgenden CS-Enzym-Aktivitätstest beschrieben zu katalysieren. Der CS-Enzym-Aktivitätstest kann wie folgt durchgeführt werden: i) Ein durch Anzucht im Schüttelkolben oder in einer Fermentation produziertes CS-Enzym kann wie folgt in die Reaktion eingesetzt werden: - als ein Aliquot aus der nicht weiter aufgearbeiteten Kulturbrühe oder - als ein Aliquot der Zellsuspension nach Reisolierung der Zellen aus der Kulturbrühe, z.B. durch Zentrifugation oder - in Form eines Aliquots des Zellhomogenats a) nach mechanischem Aufschluss der Zellsuspension oder b) in Form chemisch permeabilisierter Zellen (z.B. durch Chloroform) oder - als Zellextrakt nach Abtrennung partikulärer Bestandteile aus dem Zellhomogenat oder - als z.B. chromatographisch gereinigtes Enzym. Die jeweils erhaltene Gesamtproteinkonzentration kann z.B., wie im Beispiel 3 der vorliegenden Erfindung beschrieben, mit einem Qubit 3.0 Fluorometer der Fa. Thermo Fisher Scientific unter Einsatz des „Qubit ^® Protein Assay Kits“ nach Angaben des Herstellers bestimmt werden. ii) In einer mit Kaliumphosphat auf pH 7 gepufferten Lösung werden OPS (10 mM Endkonzentration) und Na-Sulfit (20 mM Endkonzentration) vorgelegt und die Reaktion durch Zugabe des CS-Enzyms gestartet. Das Ansatzvolumen des Tests beträgt 10 ml. Die Temperatur, bei der der Test durchgeführt wird, beträgt 30°C. Die Menge des eingesetzten CS-Enzyms ist abhängig vom Reinigungsgrad. Werden Kulturbrühe, Zellsuspension der reisolierten Zellen oder Zellhomogenat verwendet, werden mindestens 0,1 mg der in i) hergestellten Enzymfraktionen eingesetzt. Im Falle von gereinigtem CS-Enzym werden mindestens 10 µg der gereinigten Enzymfraktion eingesetzt. 1 h, 2 h und 4 h nach Start der Reaktion werden je 1 ml des Testansatzes entnommen, 10 min zentrifugiert und der Gehalt an OPS und L-Cysteinsäure durch kalibrierte HPLC bestimmt (siehe Beispiel 4), wobei die zur Kalibrierung verwendeten Referenzsubstanzen kommerziell erhältlich sind (Sigma- Aldrich). Das erfindungsgemäße Verfahren ist bevorzugt dadurch gekennzeichnet, dass das CS-Enzym durch Anzucht eines Mikroorganismenstamms der Familie der Enterobacteriaceae hergestellt wird, wobei es bevorzugt ist, dass die das CS- Enzym kodierende cds im Mikroorganismenstamm der Familie der Enterobacteriaceae heterolog und besonders bevorzugt in enzymatisch aktiver Form exprimiert wird. Unter heterologer Expression versteht man die Expression der cds eines Gens oder der cds eines Teils eines Gens in einem Wirtsorganismus, der dieses Gen oder Genfragment von Natur aus nicht besitzt. Die Einbringung der cds des heterologen Gens in den Wirtsorganismus umfasst die Verwendung rekombinanter DNS- Technologie. Dabei kann die cds des heterologen Gens in den Wirtsorganismus eingebracht werden durch Integration in dessen Genom oder extrachromosomal in Form eines autonom replizierenden Genkonstrukts (Plasmid, Vektor). Bevorzugt ist das Einbringen der cds des heterologen Gens in den Wirtsorganismus in Form eines autonom replizierenden Genkonstrukts (Plasmid, Vektor). Abhängig davon, durch welches genetische Element (Promotor) die Expression der cds des heterologen Gens gesteuert wird, unterscheidet man konstitutive Expression und induzierte Expression. Bei der konstitutiven Expression ist die Genexpression während aller Phasen der Zellkultivierung aktiv (nicht reguliert). Bei der induzierten Expression (reguliert) wird die Genexpression durch Zugabe eines Induktormoleküls zur Zellkultur stimuliert, wie z.B. des Induktormoleküls IPTG zur Induktion des tac-Promotors in den Beispielen 3 und 7 der vorliegenden Erfindung. Bevorzugt ist die induzierte Expression, bei der die Genexpression durch Zugabe eines Induktormoleküls zur Zellkultur stimuliert wird. Die homologe Expression hingegen bezieht sich auf die Überexpression der cds eines Gens in einem Wirtsorganismus, aus dessen Genom dieses Gen ursprünglich stammt. Ein heterolog exprimiertes Protein, wenn es sich z.B. um ein Enzym handelt, kann in enzymatisch aktiver Form vorliegen oder sich in enzymatisch inaktiver Form z.B. in inclusion bodies anreichern. Heterologe Expression des CS-Enzyms in enzymatisch aktiver Form bedeutet dementsprechend, dass i) die cds des für das CS- Enzym codierenden Gens, das in den Wirtsstamm eingebracht wird, im Genom des Wirtsstamms nicht codiert wird, ii) mindestens die cds des für das CS-Enzym codierenden Gens durch rekombinante DNS-Technologie im Genom des Wirtsorganismus chromosomal integriert oder bevorzugt extrachromosomal durch einen autonom replizierenden Vektor in den Wirtsorganismus eingebracht wird und iii) dass von dieser cds ein CS-Enzym in enzymatisch aktiver Form exprimiert wird. Besonders bevorzugt wird das heterolog exprimierte CS-Enzym vom Mikroorganismenstamm in enzymatisch aktiver Form exprimiert. Das bedeutet, dass von der heterolog eingebrachten cds ein CS-Enzym exprimiert wird, das nach der Proteinbiosynthese und gegebenenfalls posttranslationalen Modifikation, wie z.B. des Einbaus eines Cofaktors wie Pyridoxalphosphat im Falle des CS-Enzyms (siehe Eintrag in der KEGG Enzymdatenbank unter der Eintragsnummer EC2.5.1.76) im Mikroorganismus in enzymatisch aktiver Form vorliegt. In enzymatisch aktiver Form exprimiert schließt aus, dass das Protein zuerst als inaktives Protein in inclusion bodies produziert wird und erst nach Renaturierung in enzymatisch aktiver Form vorliegt. Zusammengefasst ist das Verfahren in einer speziell bevorzugten Ausführungsform dadurch gekennzeichnet, dass das CS-Enzym durch Anzucht eines Mikroorganismenstamms der Familie der Enterobacteriaceae, der das CS-Enzym heterolog und in enzymatisch aktiver Form exprimiert, hergestellt wird. Im Rahmen der vorliegenden Erfindung ist ein Reaktionsansatz definiert als eine Mischung aus Edukt (Ausgangsstoff), Enzym und ggf. weiteren Reaktanden, bei dem das Edukt in ein Produkt überführt wird. Die Ausbeute der Reaktion im Sinne der Erfindung ist definiert als die Menge des eingesetzten Edukts, welches unter Reaktionsbedingungen zum Produkt umgewandelt wird. Die Ausbeute kann angegeben werden als absolute Ausbeute des Produkts (mmol oder g), als Volumenausbeute in absoluter, auf das Volumen bezogene Menge Produkt (mM oder g/L) oder als relative Ausbeute von Produkt in Prozent des eingesetzten Edukts (unter Berücksichtigung der Molekulargewichte des Edukts und des Produkts), auch bezeichnet als prozentuale Ausbeute. Im Rahmen dieser Erfindung fallen unter den Begriff Anzucht bzw. synonym Kultur von Mikroorganismenzellen sowohl Kulturverfahren im Schüttelkolben als auch fermentative Verfahren. Das für die Anzucht bzw. Kultur der Mikroorganismen verwendete Medium wird als Anzucht-, Kulturmedium oder im Falle der Fermentation auch Fermentationsmedium bezeichnet. Durch Anzucht/Kultur/Fermentation des Produktionsstamms im Anzucht-, Kultur-, bzw. Fermentationsmedium entsteht die Kulturbrühe/Fermenterbrühe. Die Kulturbrühe/Fermenterbrühe besteht aus der Biomasse der Zellen des Produktionsstamms und dem von der Biomasse befreiten Kulturüberstand/ Fermentationsüberstand, der sich im Verlauf der Anzucht aus dem Anzuchtmedium und den von den Zellen sekretierten Stoffwechselprodukten gebildet hat. Fermentation ist ein Verfahrensschritt zur Herstellung (Kultivierung) von Zellkulturen im technischen Maßstab (Produktionsmaßstab), bei dem ein bevorzugt mikrobieller Produktionsstamm unter definierten Bedingungen von Kulturmedium, Temperatur, pH, Sauerstoffzufuhr und Mediumdurchmischung zum Wachstum gebracht wird. Ziel der Fermentation ist, abhängig von der Konfiguration (genetischen Ausstattung) des Produktionsstammes, die Produktion eines Proteins/Enzyms oder eines Stoffwechselprodukts, jeweils mit möglichst hoher Ausbeute für die weitere Verwendung. Die Komponenten des erfindungsgemäßen Verfahrens, OPS und CS- Enzym, können durch Fermentation hergestellt werden. Endprodukt der Fermentation ist eine Fermenterbrühe, bestehend aus der Biomasse der Zellen des Produktionsstammes (Fermenterzellen) und dem von der Biomasse befreiten Fermentationsüberstand, der sich im Verlauf der Fermentation aus dem Anzuchtmedium und den von den Fermenterzellen sekretierten Stoffwechselprodukten gebildet hat. Die Zielprodukte der Fermentation können sich in den Fermenterzellen oder im Fermentationsüberstand befinden. So findet sich OPS im Fermentationsüberstand wieder, während sich das CS-Enzym in den Fermenterzellen wiederfindet. Zur Kultivierung von Mikroorganismen im Labormaßstab dient die Schüttelkolbenanzucht, im Gegensatz zum Produktionsmaßstab durch Fermentation. Zwar wird auch bei der Schüttelkolbenkultur ein bestimmtes Medium und ein pH vorgegeben und in Gegenwart von Sauerstoff und unter permanenter Bewegung (Schütteln) kultiviert, aber definiertere Bedingungen betreffend das Medium, Temperatur, pH, Sauerstoffzufuhr und Mediumsdurchmischung lassen sich im Fermenter einstellen und regulieren. Die Kultur in einem kleineren Maßstab, z.B. im Schüttelkolben, kann auch als Vorkultur zum Animpfen einer Kultur im größeren Maßstab, z.B. eines Fermenters, genutzt werden. Ein Produktionsstamm ist definiert als ein Mikroorganismenstamm, der zur Herstellung eines Produkts, z.B. durch Fermentation, geeignet ist. Der Produktionsstamm zeichnet sich dadurch aus, dass er durch genetische Modifikation zur (verbesserten) Herstellung des Produkts befähigt ist. Die genetische Modifikation kann durch eine Veränderung des Genoms (chromosomale Veränderung), durch Einführung eines autonom replizierenden extrachromosomalen genetischen Elements wie einem Plasmid sowie durch Kombination aus chromosomaler und extrachromosomaler Veränderung bestehen. Beispiel für einen Produktionsstamm mit chromosomaler Veränderung ist der in Beispiel 1 zur Herstellung von OPS beschriebene Stamm E. coli W3110- ^serB. Beispiel für einen durch Einführung eines Plasmids hergestellten Produktionsstamm ist der in Beispiel 3 zur Herstellung des CS-Enzyms beschriebene Stamm E. coli JM105 x pCSma-pKKj. Dabei wird der Mikroorganismenstamm, der das extrachromosomale genetische Element trägt, als Wirtsstamm oder Wirtsorganismus bezeichnet und das extrachromosomale genetische Element als Genkonstrukt, Plasmid, Vektor oder Expressionsvektor. Als offener Leserahmen (open reading frame, ORF, gleichbedeu- tend mit cds, coding sequence) wird derjenige Bereich der DNS bzw. RNS bezeichnet, der mit einem Startcodon beginnt und mit einem Stoppcodon endet und für die Aminosäuresequenz eines Proteins codiert. Der ORF wird auch als codierende Region oder Strukturgen bezeichnet. Als Gen wird der DNS-Abschnitt bezeichnet, der alle Grundinformationen zur Herstellung einer biologisch aktiven RNS enthält. Ein Gen enthält den DNS-Abschnitt, von dem durch Transkription eine einzelsträngige RNS-Kopie hergestellt wird und die Expressionssignale, die an der Regulation dieses Kopiervorgangs beteiligt sind. Zu den Expressionssignalen zählen z.B. mindestens ein Promotor, ein Transkriptions-, ein Translationsstart und eine Ribosomenbindestelle (RBS). Des Weiteren sind als Expressionssignale ein Terminator und ein oder mehrere Operatoren möglich. Eine mRNS, auch messenger-RNS oder Boten-RNS genannt, ist eine einzelsträngige Ribonukleinsäure (RNS), welche die genetische Information für den Aufbau eines Proteins trägt. Mit einer mRNS steht die Bauanleitung für ein bestimmtes Protein in einer Zelle zur Verfügung. Das mRNS-Molekül trägt die zum Proteinaufbau notwendige Botschaft aus der Erbinformation (DNS) an die proteinaufbauenden Ribosomen. In einer Zelle wird es gebildet als Transkript eines zu einem Gen gehörenden Teilabschnitts der DNS. Die in der DNS gespeicherte genetische Information wird dabei nicht verändert. Gene eukaryotischer Organismen sind überwiegend sogenannte Mosaikgene und enthalten im Gegensatz zu prokaryotischen Genen auch nichtcodierende Abschnitte, sogenannte Introns (engl. intragenic regions). Codierende Sequenzen, sogennannte Exons (engl. expressed regions), sind DNS-Abschnitte eines eukaryotischen Gens, die nach der Transkription in RNS von den Ribosomen in die Aminosäure-Sequenz eines Proteins übersetzt werden. Die Introns werden nach der Transkription der DNS zur RNS aus dem Primärtranskript gespleißt. Die von Introns befreite proteincodierende RNS wird als messenger-RNS (mRNS), auch als „reife“ mRNS bezeichnet. Diese wird weiteren Modifikationen wie dem Capping und der Polyadenylierung unterzogen. Der codierende Bereich der reifen mRNS wird dann in die Proteinsequenz übersetzt. Soll ein eukaryotisches Gen mit Exon/Intronstruktur in prokaryotischen Organismen exprimiert werden, ist es notwendig, die Proteinsequenz oder den codierenden Bereich der reifen mRNS in Intron-freie DNS zurückzuübersetzen, da bei Prokaryoten die Prozessierung der Exon/Intronstruktur nicht stattfindet. Wenn im Rahmen dieser Erfindung von aus der Proteinsequenz oder von aus der mRNS abgeleiteten Gensequenzen die Rede ist, ist genau dieser Prozess der Rückübersetzung gemeint. Es ist bevorzugt, dass gleichzeitig mit der Rückübersetzung der Proteinsequenz oder der mRNS-Sequenz in DNS-Sequenz eine Sequenzoptimierung, d.h. Anpassung an die Codon-Nutzung des entsprechenden Prokaryoten erfolgt (Codon-Optimierung). Als Genkonstrukt wird ein DNS-Molekül bezeichnet, bei dem ein Gen verknüpft ist mit weiteren genetischen Elementen (z.B. Promotor, Terminator, Selektionsmarker, Replikationsursprung). Ein Genkonstrukt im Rahmen der Erfindung ist ein zirkuläres DNS-Molekül und wird als Plasmid, Vektor, bzw. Expressionsvektor bezeichnet. Die genetischen Elemente des Genkonstrukts bewirken seine extrachromosomale Vererbung während des Zellwachstums sowie die Produktion des vom Gen codierten Proteins. Die Abkürzung WT (Wt) bezeichnet den Wildtyp. Als Wildtyp-Gen wird die Form des Gens bezeichnet, die natürlicherweise durch die Evolution entstanden und im Wildtyp-Genom vorhanden ist. Die DNS-Sequenz von Wt-Genen ist in Datenbanken wie NCBI (National Center for Biotechnology Information) öffentlich zugänglich. Ein Mikroorganismenstamm mit Wt-Genom wird als Wt- Stamm bezeichnet. L-Cysteinsäure aus der erfindungsgemäßen Biotransformation von OPS mit einem Salz der schwefligen Säure kann entweder ohne weitere Aufarbeitungsschritte direkt weiterverwendet oder aber mittels bekannter Methoden angereichert oder gereinigt werden. Solche Methoden sind dem Fachmann aus Verfahren zur Isolierung von Aminosäuren bekannt. Sie umfassen z.B. Filtration, Zentrifugation, Extraktion, Adsorption, Ionenaustauscher- Chromatographie, Präzipitation, Kristallisation. Bevorzugt ist das Verfahren dadurch gekennzeichnet, dass der die L-Cysteinsäure enthaltende Reaktionsansatz ohne weitere Aufarbeitungs-, Reinigungs- oder Isolierungsschritte weiterverwendet wird. In einer alternativ bevorzugten Ausführungsform ist das Verfahren dadurch gekennzeichnet, dass die hergestellte L- Cysteinsäure aus dem Reaktionsansatz isoliert wird. Denaturierung bezeichnet im Rahmen dieser Erfindung eine strukturelle Veränderung von Biomolekülen wie Proteinen, die mit einem Verlust der biologischen Funktion der Moleküle verbunden ist, obgleich deren Primärstruktur unverändert bleibt. Ein denaturiertes Protein ist dadurch gekennzeichnet, dass es enzymatisch nicht aktiv ist, d.h. für CS-Enzyme im Sinne der vorliegenden Erfindung, dass diese nicht in der Lage sind, die Synthese von L-Cysteinsäure aus OPS und einem Salz der schwefligen Säure zu katalysieren. Eine Denaturierung kann auf physikalische oder auf chemische Einflüsse zurückzuführen sein. Fehlerhaft oder unvollständig gefaltete, enzymatisch nicht aktive Proteine können sich in der Zelle in Proteinaggregaten (sogenannten inclusion bodies, Einschlusskörperchen) ansammeln und können als natürlicherweise denaturierte Proteine betrachtet werden. Inclusion bodies werden vor allem bei hoher Expressionsleistung beobachtet, wenn aufgrund der resultierenden hohen Konzentration neu synthetisierter Proteinketten deren Aggregation gegenüber ihrer Faltung in die enzymatisch aktive dreidimensionale Form bevorzugt ist. Ob ein heterolog exprimiertes Protein in Form unlöslicher inclusion bodies oder in aktiver Form anfällt, kann nicht vorhergesagt werden und hängt neben der Primärstruktur der Proteinkette (Abfolge der Aminosäuresequenz) auch vom verwendeten Expressionssystem und Parametern ab, durch welche die Geschwindigkeit der Proteinbiosynthese gesteuert werden kann (z.B. Anzuchttemperatur, Induktionsstärke bei induzierbaren Promotoren). Im Fall der vorliegenden Erfindung war es jedoch überraschend, dass die Cysteatsynthase aus Methanoscarcina acetivorans in enzymatisch aktiver Form in E. coli produziert werden konnte, da das gleiche Protein nach dem Stand der Technik (Graham et al., 2009, s.o.) bei heterologer Expression in E. coli nur in inaktiver Form in inclusion bodies produziert wurde. Renaturierung bezeichnet die Rückverwandlung der denaturierten Proteine in ihre biologisch aktive Raumstruktur. Bei der Renaturierung in der Proteinbiochemie werden chaotrope Verbindungen eingesetzt, um denaturiertes Protein in inclusion bodies wieder in Lösung zu bringen, bevor man durch Entfernung der chaotropen Verbindung die Proteinrenaturierung ermöglicht. In der Proteinchemie werden dazu vor allem Harnstoff und Guanidinhydrochlorid verwendet. Bevorzugt ist das Verfahren dadurch gekennzeichnet, dass das CS-Enzym ohne einen vorherigen Renaturierungsschritt in die Reaktion eingesetzt wird. Zu den Renaturierungsschritten zählen folgende Verfahrensschritte: Lösen des denaturierten Proteins in einem Medium, das eine chaotrope Verbindung enthält und anschließende Entfernung der chaotropen Verbindung. Dabei ist es abhängig vom jeweiligen Protein, bis zu welchem Grad die chaotrope Verbindung entfernt werden muss. Die Entfernung der chaotropen Verbindung kann erfolgen z.B. durch Dialyse, selektive Bindung der chaotropen Verbindung an ein Trägermaterial, selektive Bindung des zu renaturierenden Proteins an ein Trägermaterial und anschließende Elution unter renaturierenden Bedingungen oder durch Verdünnung der chaotropen Verbindung unter eine kritische Konzentration, unter der es nicht mehr denaturierend wirkt (siehe z.B. Graham et al., 2009, s.o.). Methoden der Protein-Renaturierung sind im Stand der Technik beschrieben. Zu den renaturierenden Bedingungen zählen z.B. Lösen des denaturierten Proteins in einer 6 M wässrigen Harnstoff-Lösung oder 6 M wässrigen Guanidin-HCl-Lösung. Verdünnung bzw. Entfernung der chaotropen Verbindung unter eine kritische Konzentration hängt ab vom jeweiligen Protein und bedeutet, dass die Konzentration der chaotropen Verbindung wie z.B. Harnstoff oder Guanidin unter eine Konzentration gesenkt wird, bei der das betreffende Protein wieder die dreidimensionale Struktur seiner aktiven Form einnehmen kann. Als chaotrope Verbindung werden chemische Substanzen bezeichnet, die geordnete Wasserstoffbrückenbindungen im Wasser stören. Zu den chaotropen Verbindungen zählen Bariumsalze wie z.B. Bariumchlorid oder Bariumacetat, Guanidinhydrochlorid, Thiocyanate wie Guanidiniumthiocyanat, Perchlorate, Iodide, Butanol, Phenol, Thioharnstoff, Harnstoff und/oder Tenside. Tenside (auch als Detergentien oder Seifen bezeichnet) sind organische Verbindungen, die als grenzflächenaktive Substanzen wirken, d.h. dass sie sich dank ihrer Struktur in der Grenzfläche zwischen zwei Phasen so anordnen, dass sie die Grenzflächenspannung (=Oberflächenspannung) erniedrigen und dadurch z.B. Benetzung ermöglichen. Durch Herabsetzen der Oberflächenspannung fördern sie die Durchmischung von zwei Phasen, unter Umständen bis zur Bildung einer Emulsion. Tenside zeichnen sich durch eine Polarität der Molekülstruktur aus, wobei ein Teil des Moleküls hydrophile Eigenschaften hat, welche die Löslichkeit in Wasser vermitteln und der andere Teil des Moleküls hydrophobe Eigenschaften, wodurch Tenside hydrophobe Verbindungen solubilisieren und zur Lösungsvermittlung in Wasser beitragen. Als Tenside eingesetzt werden nichtionische Tenside (Polyalkylenglycolether, Fettalkoholpropoxylate, Alkylglucoside, Alkylpolyglucoside, Oktylphenolethoxylate wie Triton X-100, Nonylphenolethoxylate), anionische Tenside (Alkylcarboxylate, Alkylbenzolsulfonate, Alkylsulfonate, Fettalkoholsulfate wie Natriumlaurylsulfat, Alkylethersulfate, Sulfoacetate), kationische Tenside auf Basis quartärer Ammoniumverbindungen (Distearyldimethylammonium-Chlorid, „Esterquat“) und/oder zwitterionische (amphotere) Tenside auf Basis von Betain (z.B. „Cocoamidopropylbetain“) oder Sulfobetain (z.B. Cocoamidopropyl-Hydroxysultain). In einer bevorzugten Ausführungsform ist das Verfahren dadurch gekennzeichnet, dass das CS-Enzym ohne einen vorherigen Renaturierungsschritt in die Reaktion eingesetzt wird. Ohne einen Renaturierungsschritt zu arbeiten, hat einen großen wirtschaftlichen Vorteil, denn die oben beschriebenen aufwendigen, kostenintensiven und umweltbelastenden Renaturierungsschritte sind nicht erforderlich. Im Falle der Herstellung des CS-Enzyms durch Anzucht eines Produktionsstamms, insbesondere wenn das CS-Enzym fermentativ hergestellt wird, müssen zudem die das CS-Enzym exprimierenden Wirtszellen nicht erst in einem aufwendigen und kostenintensiven sowie die Umwelt z.B. durch Abfälle belastenden Prozess mechanisch oder chemisch aufgeschlossen und inclusion bodies, in denen sich beispielsweise bei Graham et al. (2009) das Enzym in inaktiver Form anreichert, aus dem Zelllysat isoliert und renaturiert werden, um das Protein für enzymatische Reaktionen verwenden zu können. Voraussetzung für das erfindungsgemäße Verfahren zur Herstellung von L-Cysteinsäure durch Biotransformation ist die Verfügbarkeit von OPS. OPS kann chemisch hergestellt werden oder biotechnologisch, z.B. durch Fermentation eines OPS- Produktionsstammes. Mögliche Methoden zur chemischen Herstellung von OPS sind z.B. Phosphorylierung von L-Serin, oder auch die Herstellung des Racemats O-Phospho-D/L-Serin, das direkt verwendet werden kann, bzw. aus dem Racemat wird vorher OPS gewonnen, z.B. durch Racematspaltung. Bevorzugt ist das Verfahren zur Herstellung von L-Cysteinsäure dadurch gekennzeichnet, dass das in die Reaktion eingesetzte OPS biotechnologisch hergestellt wird. Dieses erfolgt durch Anzucht eines OPS-Produktionsstammes. Besonders bevorzugt ist die biotechnologische Herstellung von OPS durch Anzucht eines OPS-Produktionsstammes, bei der OPS im Zellkulturüberstand (extrazellulär) akkumuliert. Der Fachmann kann mittels Isotopenanalyse feststellen, ob ein Stoff wie beispielsweise OPS, den er als Edukt in das Verfahren einsetzen will, aus chemischer oder biotechnologischer, z.B. fermentativer Herstellung stammt. Ein zur Unterscheidung geeignetes Verfahren der Isotopenanalyse ist z.B. in Sieper et al., Rapid Commun. Mass Spectrom. (2006) 20: 2521-2527 beschrieben und beruht auf der Bestimmung der Isotopenverhältnisse für z.B. C oder N, welche verschieden sind, je nachdem, ob ein Produkt aus chemischer (Erdöl- basierter) oder biotechnologischer, z.B. fermentativer (Pflanzen-basierter) Herstellung stammt. Ein Verfahren zur Herstellung von OPS zählt dabei zu den Verfahren biotechnologischer, z.B. fermentativer (Pflanzen-basierter) Herstellung, wenn z.B. die zur Anzucht des Produktionsstammes verwendete Glucose aus pflanzlicher Produktion stammt, was auch für das in Beispiel 2 beschriebene Verfahren gilt. OPS dient im Cystein-Stoffwechsel z.B. von Escherichia coli als biosynthetischer Vorläufer von L-Serin. Letzteres entsteht durch Dephosphorylierung von OPS. Diese Reaktion wird enzymatisch von O-Phospho-L-Serin-Phosphatasen (SerB, EC 3.1.3.3) katalysiert. Aus dem Stand der Technik ist bekannt, dass E. coli-Stämme mit unterdrückter SerB-Aktivität OPS akkumulieren können. Ein Mikroorganismenstamm mit unterdrückter SerB-Aktivität ist somit dadurch gekennzeichnet, dass er L-Serin nicht mehr durch Dephosphorylierung von OPS herstellen und infolgedessen OPS akkumulieren kann. Bevorzugt ist das Verfahren dadurch gekennzeichnet, dass das in die Reaktion eingesetzte OPS mit einem Mikroorganismenstamm mit unterdrückter Aktivität der zur Enzymklasse EC 3.1.3.3 zählenden O-Phospho-L-Serin Phosphatase (SerB-Enzym) hergestellt wird. Das heißt, dass in diesem Fall ein Mikroorganismenstamm mit unterdrückter SerB-Aktivität als OPS- Produktionsstamm verwendet wird, wobei die Unterdrückung der SerB-Aktivität eine genetische Veränderung im Mikroorganismenstamm umfasst. Die SerB-Aktivität des genetisch nicht veränderten Mikroorganismenstammes (Wt-Stamm) wird dabei auf 100% festgelegt, und ein Mikroorganismenstamm mit unterdrückter SerB-Aktivität ist definiert dadurch, dass er eine gegenüber der 100%-Aktivität im Wt-Stamm geringere SerB- Aktivität enthält, bevorzugt noch maximal 20%, besonders bevorzugt noch maximal 10% und insbesondere bevorzugt 0% (Inaktivierung des serB-Gens) der auf 100% festgelegten Aktivität des Wildtypstammes. Die prozentual auf die Aktivität im Wt-Stamm bezogene, im veränderten Mikroorganismenstamm noch messbare SerB-Aktivität wird als Restaktivität bezeichnet. Ein Mikroorganismenstamm mit unterdrückter SerB-Aktivität ist durch eine oder mehrere der folgenden genetischen Veränderungen gekennzeichnet: - Deletion des chromosomalen Gens, welches das Enzym SerB codiert. - Einführen einer Mutation in das chromosomale Gen, welches für das Enzym SerB codiert, um die Aktivität des endogenen Gens herabzusetzen. - Substitution des chromosomalen Gens, das das Enzym SerB codiert, durch ein Gen, das mutiert ist, um die Aktivität des endogenen Gens herabzusetzen. - Einführen einer Mutation in eine regulatorische Region für das Gen, welches für das Enzym SerB codiert, um die endogene Enzymaktivität herabzusetzen. - Einführen eines Antisense-Oligonucleotids, das zum Transkript des Gens komplementär ist, welches für das Enzym SerB codiert, um die Translation der mRNS zu inhibieren. L-3-Phosphoserin Phosphatase Enzymaktivität (SerB-Aktivität) kann, wie im Stand der Technik beschrieben, durch enzymatische Freisetzung von Phosphat aus L-3-Phosphoserin bestimmt werden, wobei das freigesetzte Phosphat quantitativ als Molybdatkomplex photometrisch bei 340 nm bestimmt wird. Die mit diesem Enzymtest für den WT-Stamm bestimmte serB-Aktivität wird auf 100% Aktivität festgesetzt und die Restaktivität für einen Mikroorganismenstamm mit unterdrückter SerB-Aktivität unter identischen Bedingungen gemessen. Besonders bevorzugt ist das erfindungsgemäße Verfahren zur Herstellung von L-Cysteinsäure dadurch gekennzeichnet, dass das in die Reaktion eingesetzte OPS mit einem Mikroorganismenstamm hergestellt wird, bei dem das chromosomale Gen, welches das Enzym SerB codiert, deletiert wurde. Man spricht auch von einem knock out des serB-Gens. Bevorzugt ist der Mikroorganismenstamm mit unterdrückter SerB- Aktivität in diesem Fall dadurch gekennzeichnet, dass die chromosomale Nukleotidsequenz des serB-Gens, umfassend die vollständige serB-cds, welche für das Enzym SerB codiert, sowie flankierende Sequenzen bis zu 1000 nt 5‘-stromaufwärts der serB-cds, umfassend die Sequenz des serB-Promotors und 1000 nt 3‘-stromabwärts der serB-cds, umfassend die Sequenz des serB-Terminators, deletiert ist. Eine besonders bevorzugte Deletion ist die in Beispiel 1 beschriebene Deletion der serB- cds, welche für das Enzym SerB codiert. Der Mikroorganismenstamm mit unterdrückter SerB-Aktivität ist bevorzugt ausgewählt aus den Familien Corynebacteriaceae oder Enterobacteriaceae, besonders bevorzugt ausgewählt aus den Gattungen Corynebacterium, Pantoea oder Escherichia und insbesondere bevorzugt ausgewählt aus den Arten Pantoea ananatis oder Escherichia coli. Im speziellen bevorzugt handelt es sich beim Mikroorganismenstamm mit unterdrückter SerB-Aktivität zur Herstellung von OPS für die erfindungsgemäße Reaktion um den Stamm E. coli K12 W3110. Ein Mikroorganismenstamm mit unterdrückter SerB-Aktivität ist bevorzugt durch eine Serin-Auxotrophie gekennzeichnet, d.h. der Stamm kann die Aminosäure L-Serin für das Wachstum nicht selber bilden. Die Auxotrophie kann durch Zugabe von Serin oder Glycin zum Kulturmedium (Anzuchtmedium) aufgehoben werden, entweder jeweils als Reinsubstanz oder als Bestandteil einer komplexen Medienkomponente wie z.B. Hefeextrakt, Pepton oder Trypton sowie als Gemisch aus Reinsubstanz und komplexer Medienkomponente. Bevorzugt ist ein Gemisch aus Reinsubstanz, ausgewählt aus Glycin und L-Serin, und komplexer Medienkomponente, darunter besonders bevorzugt ein Gemisch aus Glycin und komplexer Medienkomponente. Insbesondere bevorzugt ist die Zugabe von Glycin zum Anzuchtmedium. Der Gehalt an Glycin als Reinsubstanz im Anzuchtmedium beträgt dabei bevorzugt 0,1 g/L bis 10 g/L, besonders bevorzugt 0,2 g/L bis 5 g/L und insbesondere bevorzugt 0,3 g/L bis 2 g/L. Dem Stand der Technik entsprechend kann das serB-Gen oder ein Teil des Gens isoliert und eine Fremd-DNS in das serB-Gen klo- niert werden, wodurch der das Protein definierende offene Leserahmen des serB-Gens unterbrochen wird. Ein für die gezielte Inaktivierung des serB-Gens geeignetes DNS-Konstrukt kann also aus einem 5‘-DNS-Abschnitt, der zum genomischen serB-Gen homolog ist, gefolgt von einem die Fremd-DNS umfassenden Genabschnitt und daran angeschlossen einem 3‘-DNS- Abschnitt, der wiederum zum genomischen serB-Gen homolog ist, bestehen. Der für die homologe Rekombination in Frage kommende Bereich des serB-Gens kann dabei also nicht nur den für die O-Phospho- L-Serin-Phosphatase kodierenden Bereich umfassen. Der in Fra- ge kommende Bereich kann auch das serB-Gen flankierende DNS- Sequenzen umfassen, nämlich im 5‘-Bereich vor Beginn des kodierenden Bereichs (Promotor der Gentranskription) sowie im 3‘-Bereich nach dem Ende des kodierenden Bereichs (Terminator der Gentranskription), deren Veränderung durch homologe Rekombination ebenso wie die Veränderung des kodierenden Bereichs zur Inaktivierung des serB-Gens führen kann. Bei der Fremd-DNS handelt es sich bevorzugt um eine Selektionsmarker-Expressionskassette. Diese besteht aus einem Promotor der Gentranskription, der funktionell verbunden ist mit dem eigentlichen Selektionsmarkergen und gegebenenfalls gefolgt von einem Terminator der Gentranskription. Der Selektionsmarker enthält in diesem Fall außerdem 5‘- und 3‘- flankierende homologe Sequenzen des serB-Gens. Vorzugsweise enthält der Selektionsmarker 5‘- und 3‘- flankierende homologe Sequenzen des serB-Gens von jeweils mindestens 30 Nukleotiden Länge, besonders bevorzugt jeweils mindestens 50 Nukleotiden Länge. Das DNS-Konstrukt zur Inaktivierung des serB-Gens kann also, beginnend vom 5‘-Ende, aus einer zum serB-Gen homologen Sequenz, gefolgt von der Expressionskassette des Selektionsmarkers, z.B. ausgewählt aus der Klasse der Antibiotikaresistenzgene sowie gefolgt von einer weiteren, zum serB-Gen homologen Sequenz, bestehen. In einer bevorzugten Ausführung besteht das DNS-Konstrukt zur Inaktivierung des serB-Gens, beginnend vom 5‘-Ende, aus einer zum serB-Gen homologen Sequenz von mindestens 30 Nukleotiden Länge, insbesondere bevorzugt mindestens 50 Nukleotiden Länge, gefolgt von der Expressionskassette des Selektionsmarkers, ausgewählt aus der Klasse der Antibiotikaresistenzgene sowie gefolgt von einer weiteren, zum serB-Gen homologen Sequenz von mindestens 30 Nukleotiden Länge, insbesondere bevorzugt mindestens 50 Nukleotiden Länge. Bei den Selektionsmarkergenen handelt es sich im Allgemeinen um Gene, deren Genprodukt dem Ausgangsstamm das Wachstum unter selektiven Bedingungen ermöglicht, unter denen der ursprüngliche Ausgangsstamm nicht wachsen kann. Bevorzugte Selektionsmarkergene sind ausgewählt aus der Gruppe der Antibiotika-Resistenzgene wie z.B. das Ampicillin- Resistenzgen, das Tetracyclin-Resistenzgen, das Kanamycin- Resistenzgen, das Chloramphenicol-Resistenzgen oder aber auch das Neomycin-Resistenzgen. Andere bevorzugte Selektionsmarkergene ermöglichen Ausgangsstämmen mit einem Stoffwechseldefekt (z.B. Aminosäureauxotrophien) das Wachstum unter selektiven Bedingungen, indem ihre Expression den Stoffwechseldefekt korrigiert. Schließlich sind auch Selektionsmarkergene möglich, deren Genprodukt eine an sich für den Ausgangsstamm toxische Verbindung chemisch verändert und somit inaktiviert (z.B. das Gen des Enzyms Acetamidase, welches die für viele Mikroorganismen toxische Verbindung Acetamid in die ungiftigen Produkte Acetat und Ammoniak spaltet). Unter den Selektionsmarkergenen besonders bevorzugt sind das Ampicillin-Resistenzgen, das Tetracyclin-Resistenzgen, das Kanamycin-Resistenzgen, das Chloramphenicol-Resistenzgen. Insbesondere bevorzugt sind das Tetracyclin-Resistenzgen und das Kanamycin-Resistenzgen. Auf Basis der homologen Rekombination gibt es weiterhin Systeme, die zusätzlich zur gezielten Geninaktivierung auch die Möglichkeit bieten, den Selektionsmarker wieder aus dem Genom zu entfernen, womit die Möglichkeit der Herstellung von Doppel- und Mehrfachmutanten gegeben ist. Ein solches System ist z.B. die sog. Lambda-Red Technologie, käuflich erhältlich als „Quick and Easy E. coli Gene Deletion Kit“, basierend auf der Red®/ET®-Technologie der Fa. Gene Bridges GmbH (siehe „Technical Protocol, Quick & Easy E. coli Gene Deletion Kit, by Red®/ET® Recombination, Cat. No. K006, Version 2.3, Juni 2012” und darin zitierte Literatur, z.B. Datsenko und Wanner, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 97 (2000): 6640-6645). Beispiel 1 der vorliegenden Erfindung beschreibt ein Beispiel zur Herstellung eines Mikroorganismenstammes mit unterdrückter SerB-Aktivität durch Deletion des serB-Gens. Ein mit der Red ^® /ET ^® -Technologie hergestellter Mikroorganismenstamm mit unterdrückter SerB-Aktivität kann sich zur extrazellulären Herstellung von OPS eignen, wie z.B. im 2. Beispiel der vorliegenden Erfindung für den Stamm E. coli W3110- ^serB beschrieben. OPS kann sowohl intra- wie auch extrazellulär akkumulieren, wobei die Menge von intrazellulär akkumuliertem OPS von den Anzuchtbedingungen abhängt (Steinfeld et al., s.o.). Die im Beispiel 2 der vorliegenden Erfindung gewählten Kulturbedingungen ermöglichen die extrazelluläre Akkumulation von OPS. Der Gehalt an extrazellulärem OPS beträgt bevorzugt mindestens 1 g/L, besonders bevorzugt mindestens 3 g/L und insbesondere bevorzugt mindestens 6 g/L. Ein Vorteil des beschriebenen Verfahrens zur biotechnologischen Herstellung von OPS ist es, dass extrazellulär in einer Kulturbrühe, wie sie z.B. in einer wie im 2. Beispiel durchgeführten Anzucht erhalten wird, vorliegendes OPS als OPS-Quelle nach Abtrennen der partikulären Biomasse wie z.B. durch Zentrifugation oder Filtration bevorzugt ohne weitere Aufarbeitungs-, Reinigungs- oder Isolierungsschritte wie u.a. Extraktion, Adsorption, Ionenaustauscher-Chromatographie, Präzipitation, Kristallisation direkt in das erfindungsgemäßen Verfahren zur Herstellung von L-Cysteinsäure eingesetzt werden kann. Diese Vorgehensweise ist besonders ökonomisch und vermeidet die Isolierung von OPS. Insbesondere bevorzugt ist das Verfahren zur Herstellung von L-Cysteinsäure daher dadurch gekennzeichnet, dass OPS eingesetzt wird, das aus dem Zellkulturüberstand der Anzucht eines Mikroorganismenstammes mit unterdrückter Aktivität der zur Enzymklasse EC 3.1.3.3 zählenden O-Phospho-L-Serin Phosphatase (SerB-Enzym) stammt. In einer besonders bevorzugten Ausführungsform ist das Verfahren zur Herstellung von L-Cysteinsäure dadurch gekennzeichnet, dass zusätzlich zum in die Reaktion eingesetzten CS-Enzym das in die Reaktion eingesetzte OPS biotechnologisch, insbesondere bevorzugt durch Fermentation hergestellt wird. Bevorzugt wird das CS-Enzym durch Kultur eines Mikroorganismenstammes der Familie der Enterobacteriaceae, der das CS-Enzym heterolog exprimiert, hergestellt. Dieser Mikroorganismenstamm wird auch als CS-Enzym- Produktionsstamm bezeichnet, der aus dem Wirtsstamm und einem Genkonstrukt zur Expression des CS-Gens besteht. Bevorzugt ist das Verfahren dadurch gekennzeichnet, dass das CS-Enzym durch Anzucht eines Mikroorganismenstamms der Gattung Escherichia, besonders bevorzugt der Art Escherichia coli und insbesondere bevorzugt des Mikroorganismenstamms E. coli K12 JM105, der das CS-Enzym heterolog und im speziellen bevorzugt in enzymatisch aktiver Form exprimiert, hergestellt wird. Bevorzugtes Genkonstrukt zur Expression des CS-Gens ist ein Expressionsvektor in Plasmidform, darunter besonders bevorzugt der in Beispiel 3 offenbarte Expressionsvektor pCSma-pKKj (Fig. 3). Cysteatsynthasen sind als Enzyme der Coenzym M-Biosynthese von z.B. Methanobakterien bekannt. Bevorzugt ist das Verfahren zur Herstellung von L-Cysteinsäure dadurch gekennzeichnet, dass das CS-Enzym aus Methanoscarcina acetivorans stammt oder es sich beim CS-Enzym um eine dazu homologe Sequenz handelt, besonders bevorzugt stammt das CS-Enzym aus Methanoscarcina acetivorans. Insbesondere bevorzugt handelt es sich bei der codierenden DNS-Sequenz um SEQ ID NO: 3, die für ein Protein mit der Aminosäuresequenz SEQ ID NO: 4 codiert, oder eine dazu homologe Nukleotidsequenz. Unter homologen Nukleotidsequenzen ist zu verstehen, dass die DNS-Sequenzen dieser Gene bzw. DNS-Abschnitte zu mindestens 80%, bevorzugt zu mindestens 90% und besonders bevorzugt zu mindestens 95% identisch sind. Als homologe Nukleotidsequenzen sind bevorzugt die Sequenzen der Gene aus Methanocella paludicola (NCBI Gene ID: 8682885), Methanosarcina barkeri (NCBI Gene ID: 24822660), Methanoculleus marisnigri (NCBI Gene ID: 4845938) oder dazu homologe Nukleotidsequenzen. Der Grad der DNS-Identität wird durch das Programm „nucleotide blast“, zu finden auf der Seite http://blast.ncbi.nlm.nih.gov/, bestimmt, welches auf dem blastn-Algorithmus basiert. Als Algorithmus-Parameter für ein Alignment zweier oder mehrerer Nukleotidsequenzen wurden die voreingestellten Parameter genutzt. Die voreingestellten generellen Parameter sind: Max target sequences = 100; Short queries = “Automatically adjust parameters for short input sequences”; Expect Threshold = 10; Word size = 28; Automatically adjust parameters for short input sequences = 0. Die entsprechenden voreingestellten Scoring Parameter sind: Match/Mismatch Scores = 1,-2; Gap Costs = Linear. In einer bevorzugten Ausführungsform ist das Verfahren dadurch gekennzeichnet, dass das CS-Enzym die in SEQ ID NO: 4 angegebene oder eine dazu homologe Aminosäuresequenz besitzt, wobei eine zu SEQ ID NO: 4 homologe Aminosäuresequenz eine Sequenzidentität von mindestens 50%, bevorzugt mindestens 70% und insbesondere bevorzugt mindestens 80% zu SEQ ID NO: 4 und gleichzeitig Cysteatsynthase-Enzymaktivität aufweist. Cysteatsynthase-Enzymaktivität kann, wie oben im CS- Aktivitätstest definiert, nachgewiesen werden. Aminosäuresequenzen homologer CS-Enzyme können in der NCBI- Datenbank (National Center for Biotechnology Information) mit dem Suchbegriff „cysteate synthase“ oder mit dem Unterprogramm „Protein BLAST“ durch Eingabe der Aminosäuresequenz SEQ ID NO: 4 gefunden werden. Zum CS-Enzym aus Methanoscarcina acetivorans homologe Enzyme sind bevorzugt ausgewählt aus Methanocella paludicola (NCBI Nr.: WP_012900738.1), Methanolinea mesophila (NCBI Nr.: WP_245249687.1), Methanosarcina barkeri (NCBI Nr.: WP_011308449.1), Methanoculleus marisnigri (NCBI Nr.: WP_011842967.1). Bei der „Protein BLAST“ Suche nach Genen für CS-Enzyme finden sich homologe Proteinsequenzen aus einer Vielzahl von Bakterien aus der Domäne der Archaebakterien, worunter auch thermophile Organismen (Wachstum bei Temperaturen >50°C bis zu 110°C) sind. Deren Enzyme haben üblicherweise ebenfalls Aktivitätsoptima >50°C. Von der Erfindung sind auch CS-Enzyme aus der Domäne der Archaebakterien mit Aktivitätsoptimum >50°C umfasst. Für den Vergleich von Proteinsequenzen wird das Programm „Protein BLAST“, auf der Seite http://blast.ncbi.nlm.nih.gov/, genutzt. Dieses Programm greift auf den blastp-Algorithmus zurück. Als Algorithmus-Parameter für ein Alignment zweier oder mehrerer Proteinsequenzen wurden die voreingestellten Parameter genutzt. Die voreingestellten generellen Parameter sind: Max target sequences = 100; Short queries = “Automatically adjust parameters for short input sequences”; Expect Threshold = 10; Word size = 3; Automatically adjust parameters for short input sequences = 0. Die voreingestellten Scoring Parameter sind: Matrix = BLOSUM62; Gap Costs = Existence: 11 Extension: 1; Compositional adjustments = Conditional compositional score matrix adjustment. Bevorzugt ist das Verfahren dadurch gekennzeichnet, dass es sich beim CS-Enzym nicht um ein Fusionsprotein handelt. Der Begriff Fusionsprotein bedeutet, dass die für ein Protein oder einen Teil eines Proteins kodierende DNS-Sequenz im Labor mit einer oder mehreren DNS-Sequenzen, die für ein weiteres Protein oder einen Teil eines weiteren Proteins codieren, im Leserahmen fusioniert wird und somit für ein verändertes (verlängertes) Protein kodiert, wie es so in der Natur nicht vorkommt. Dabei können die fusionierten DNS-Sequenzen am 5‘- Ende, am 3‘-Ende, bzw. sowohl am 5‘- und 3‘-Ende angebracht werden. Es ist auch denkbar, die fusionierte DNS-Sequenz innerhalb der für das Protein codierenden Sequenz einzufügen (z.B. als Verbindung zwischen zwei Domänen eines Proteins). Das Fusionsprotein wird auch als Hybrid oder Hybridenzym bezeichnet. Das bedeutet, dass das erfindungsgemäße Protein mit Cysteatsynthase-Enzymaktivität nur durch die cds des betreffenden Gens codiert wird und die CS-cds nicht durch der CS-cds zusätzlich hinzugefügte Sequenzen verlängert wird. Ein Protein, dessen cds mit einer Nucleotidsequenz fusioniert wurde, welche für eine Proteinsequenz codiert, die während der Proteinbiosynthese oder bei der posttranslationalen Modifikation wieder abgespalten wird, wie z.B. einer die Protein-Sekretion vermittelnden Export-Signalsequenz, ist nicht vom Begriff Fusionsprotein umfasst. Der Begriff Fusionsprotein bezieht sich im Rahmen der Erfindung immer auf das reife Protein. Im Rahmen der Erfindung bezeichnet die Produktion des CS- Enzyms durch Anzucht eines CS-Enzym-Produktionsstammes die Produktion des CS-Enzyms als enzymatisch aktives Protein ohne Rückfaltung und bevorzugt ohne Rückgriff auf die Expression als Fusionsprotein. Besonders bevorzugt ist die Produktion des CS-Enzyms aus M. acetivorans durch Anzucht eines CS-Enzym- Produktionsstammes als enzymatisch aktives Protein ohne Rückfaltung und ohne Rückgriff auf die Expression als Fusionsprotein, wobei zur Herstellung des Produktionsstammes ein Wirtsstamm der Art Escherichia coli verwendet wird. Insbesondere bevorzugt ist die Produktion des CS-Enzyms aus M. acetivorans durch Anzucht des in Beispiel 3 beschriebenen Produktionsstammes E. coli JM105 x pCSma-pKKj. Das durch Anzucht des Produktionsstammes gewonnene CS-Enzym kann im erfindungsgemäßen Verfahren entweder als nicht weiter aufgearbeitete Kulturbrühe eingesetzt werden oder als Zellsuspension nach Reisolierung der Zellen aus der Kulturbrühe, z.B. durch Zentrifugation oder Filtration. Weiterhin kann das CS-Enzym in Form eines Zellhomogenats nach mechanischem Aufschluss der Zellsuspension oder in Form chemisch permeabilisierter Zellen (z.B. durch Chloroform) eingesetzt werden oder aber auch als Zellextrakt nach Abtrennung partikulärer Bestandteile aus dem Zellhomogenat oder auch als z.B. chromatographisch gereinigtes Enzym. Bevorzugt ist die Verwendung des CS-Enzyms als nicht weiter aufgearbeitete Kulturbrühe, insbesondere bevorzugt Fermenterbrühe, als Zellsuspension nach Reisolierung der Zellen aus der Kulturbrühe oder aber als Zellhomogenat nach mechanischem Aufschluss der Zellsuspension oder in Form chemisch permeabilisierter Zellen (z.B. durch Chloroform). Besonders bevorzugt ist die Verwendung des CS-Enzyms als Zellsuspension nach Reisolierung der Zellen aus der Kulturbrühe oder als Zellhomogenat, insbesondere bevorzugt als Zellhomogenat. In einer bevorzugten Ausführung wird nach Anzucht eines CS- Enzym-Produktionsstammes CS-Enzym als Zellhomogenat hergestellt und direkt im erfindungsgemäßen Biotransformationsverfahren als CS-Enzym eingesetzt. Eine mögliche bevorzugte Ausführung ist in Beispiel 3 der vorliegenden Erfindung offenbart. Grundsätzlich sind alle denkbaren Salze der schwefligen Säure im Verfahren zur Herstellung von L-Cysteinsäure für die Reaktion geeignet, darunter die bekannten Salze Na ₂ SO ₃ , K ₂ SO ₃ , (NH ₄ ) ₂ SO ₃ , NaHSO ₃ (bzw. dessen Anhydrid Na ₂ S ₂ O ₅ ) oder auch KHSO ₃ . Denkbar ist außerdem die Verwendung von gasförmigem Schwefeldioxid, das Anhydrid der schwefligen Säure, das in den Reaktionsansatz eingebracht werden kann, wo es zur schwefligen Säure H ₂ SO ₃ hydratisiert und je nach pH in einem Gleichgewicht mit den deprotonierten Formen HSO ₃ - und SO ₃ ^2- vorliegt. Bevorzugt ist die Verwendung von Na ₂ SO ₃ , K ₂ SO ₃ , (NH ₄ ) ₂ SO ₃ , NaHSO ₃ (bzw. dessen Anhydrid Na ₂ S ₂ O ₅ ), KHSO ₃ , besonders bevorzugt von Na ₂ SO ₃ , NaHSO ₃ (bzw. dessen Anhydrid Na ₂ S ₂ O ₅ ) und (NH ₄ ) ₂ SO ₃ und insbesondere bevorzugt von Na ₂ SO ₃ und NaHSO ₃ (bzw. dessen Anhydrid Na ₂ S ₂ O ₅ ). In einer speziell bevorzugten Ausführung wird als Salz der schwefligen Säure im Verfahren zur Herstellung von L-Cysteinsäure Na ₂ SO ₃ oder NaHSO ₃ (bzw. dessen Anhydrid Na ₂ S ₂ O ₅ ) eingesetzt. Entsprechend Gleichung (1) wird bei der Reaktion von OPS zu L- Cysteinsäure Phosphorsäure in stöchiometrischen Mengen freigesetzt, was im Verlauf der Reaktion zu einer Absenkung des pH-Werts im Ansatz führen kann. Da ein zu niedriger pH- Wert die Aktivität des CS-Enzyms beeinträchtigt, muss ein zu starkes Absinken des pH-Werts verhindert werden. Dies kann passiv durch einen geeigneten hochkonzentrierten Puffer im Ansatz erfolgen oder auch aktiv durch eine Mess- und Regeleinheit bewerkstelligt werden. Bevorzugt ist die aktive pH-Kontrolle (wie z.B. in Beispiel 6 beschrieben) durch eine Mess- und Regeleinheit, die bei Abweichung des pH-Wertes vom Sollwert durch Zudosierung einer Lauge oder Säure den gewünschten pH-Wert wieder einstellt (sog. pH-Stat Methode). Die Reaktionstemperatur wird zwischen 5°C und 80°C gewählt. Bevorzugt ist eine Reaktionstemperatur zwischen 10°C und 60°C, besonders bevorzugt zwischen 15°C und 50°C und insbesondere bevorzugt zwischen 20°C und 40°C. Die Reaktion kann bei einem pH zwischen 4,0 und 9,0, bevorzugt bei einem pH zwischen 5,0 und 8,5, besonders bevorzugt bei einem pH zwischen 5,5 und 8,0 und insbesondere bevorzugt bei einem pH zwischen 6,0 und 7,5 durchgeführt werden. Als Lösemittel für das Verfahren zur Herstellung von L- Cysteinsäure wird bevorzugt Wasser verwendet. Das erfindungsgemäße Verfahren zur Herstellung von L- Cysteinsäure kann in diskontinuierlicher oder kontinuierlicher Weise betrieben werden. Im diskontinuierlichen Betrieb (Batch Betrieb) werden dem Ansatz im Verlauf der Reaktion alle Reaktanden zugeführt und nach Beendigung der Reaktion der Ansatz aufgearbeitet. Im kontinuierlichen Betrieb wird das CS- Enzym als stationäre Phase vorgelegt, z.B. in einem Membranreaktor oder an einen Träger immobilisiert und das Substrat OPS und ein Salz der schwefligen Säure als mobile Phase zudosiert. Die Kontaktzeit der mobilen Phase mit der stationären Phase wird dabei so eingestellt, dass das Substrat OPS mit dem Salz der schwefligen Säure zum Produkt L- Cysteinsäure abreagieren kann. Bevorzugt ist der diskontinuierliche (Batch) Betrieb. Die Konzentration des Salzes der schwefligen Säure wird im Ansatz vorzugsweise so gewählt, dass es mindestens in äquimolarer Konzentration zu OPS vorliegt, bevorzugt mindestens in 1,5-fach molarem Überschuss, besonders bevorzugt in mindestens 2-fach molarem Überschuss und insbesondere bevorzugt in mindestens fünffach molarem Überschuss zu OPS vorliegt. Die OPS Konzentration im Ansatz beträgt bevorzugt mindestens 80 mg/L, besonders bevorzugt mindestens 1 g/L und insbesondere bevorzugt mindestens 5 g/L. Bevorzugt ist das Verfahren zur Herstellung von L-Cysteinsäure dadurch gekennzeichnet, dass die molare Ausbeute an L- Cysteinsäure bezogen auf die eingesetzte molare Menge OPS mindestens 60%, besonders bevorzugt mindestens 80% und insbesondere bevorzugt mindestens 90% beträgt. Das erfindungsgemäße Verfahren ist für die Anwendung im industriellen Maßstab geeignet. Bevorzugt ist ein Ansatzvolumen >10 ml, besonders bevorzugt >1L und insbesondere bevorzugt >100 L. Entgegen dem Stand der Technik wurde überraschend gefunden, dass rekombinant in einem CS-Enzym-Produktionsstamm heterolog hergestelltes CS-Enzym ohne Rückfaltung (Renaturierung) und bevorzugt ohne Rückgriff auf einen Fusionspartner in einem Zellhomogenat enzymatisch aktiv und in einer bisher nicht bekannten Biotransformation zur effizienten Produktion von L- Cysteinsäure geeignet ist. Zu diesem Zweck kann durch Kultivierung z.B. fermentativ hergestelltes OPS aus dem Zellkulturüberstand der Anzucht eines OPS-Produktionstammes mit bevorzugt unterdrückter Aktivität des SerB-Enzyms oder kommerziell erhältliches OPS mit einem Salz der schwefligen Säure nach Gleichung (1) zur Reaktion gebracht werden. Bevorzugt ist weiterhin ein Verfahren zur Herstellung von Taurin, dadurch gekennzeichnet, dass die erfindungsgemäß hergestellte L-Cysteinsäure decarboxyliert wird. Die Decarboxylierung von L-Cysteinsäure zu Taurin erfolgt nach Gleichung (2): (2) L-Cysteinsäure -> Taurin + CO ₂ Insbesondere bevorzugt ist das Verfahren zur Herstellung von Taurin dadurch gekennzeichnet, dass die im erfindungsgemäßen Verfahren hergestellte L-Cysteinsäure direkt, d.h. ohne weitere Aufarbeitungs-, Reinigungs- oder Isolierungsschritte zur Herstellung von Taurin weiterverwendet wird, wie beispielsweise in den Beispielen 8 und 9 der vorliegenden Erfindung offenbart. Die Decarboxylierung von L-Cysteinsäure zu Taurin kann chemisch erfolgen oder enzymatisch katalysiert in einer Biotransformation. Bekannt ist die nicht als nachhaltig anzusehende thermische Decarboxylierung bei hohen Temperaturen unter Metallkatalyse, die allerdings darunter leidet, dass sie energieintensiv ist und ein hoher Anteil an Nebenprodukten entsteht. Bevorzugt handelt es sich bei der Decarboxylierungsreaktion um eine Biotransformation, wobei L- Cysteinsäure enzymatisch zu Taurin decarboxyliert wird. Zur Herstellung von Taurin durch enzymatische Decarboxylierung kann die im erfindungsgemäßen Verfahren hergestellte L- Cysteinsäure direkt als Reaktionsansatz ohne weitere Aufarbeitungsschritte eingesetzt werden. Es besteht jedoch auch die Möglichkeit, vor der enzymatischen Decarboxylierung partikuläre Biomasse, z.B. durch Zentrifugation, aus dem Reaktionsansatz abzutrennen oder L-Cysteinsäure vorher aus dem Reaktionsansatz zu isolieren. Bevorzugt ist die direkte Verwendung des L-Cysteinsäure enthaltenden Reaktionsansatzes oder aber die Verwendung des L- Cysteinsäure enthaltenden Reaktionsansatzes nach Abtrennung partikulärer Biomasse. Besonders bevorzugt ist die direkte Verwendung des L- Cysteinsäure enthaltenden Reaktionsansatzes ohne weitere Aufarbeitungsschritte, wie z.B. in Beispiel 8 zur Herstellung von Taurin offenbart. Zur enzymatisch katalysierten Decarboxylierung von L- Cysteinsäure zu Taurin nach Gleichung (2) sind Enzyme aus der Klasse der L-Cysteinsulfinsäure Decarboxylasen (CSAD, EC 4.1.1.29), der Aspartat-1-Decarboxylasen (EC 4.1.1.11) oder Glutamat Decarboxylasen (EC 4.1.1.15) geeignet. Bevorzugt ist das Verfahren zur Herstellung von Taurin dadurch gekennzeichnet, dass die Decarboxylierung mittels einer zur Enzymklasse EC 4.1.1.29 zählenden Cysteinsulfinsäure- Decarboxylase (CSAD-Enzym) erfolgt. CSAD-Enzyme sind dafür bekannt, dass sie entsprechend Gleichung (3) L- Cysteinsulfinsäure zu Hypotaurin decarboxylieren. (3) L-Cysteinsulfinsäure -> Hypotaurin + CO ₂ In unterschiedlichem Ausmaß sind diese Enzyme in der Lage, auch L-Cysteinsäure als Substrat zu Taurin zu decarboxylieren. Wie u.a. in den Beispielen 8 und 9 gezeigt, ist z.B. das CSADcc-Enzym aus Cyprinus carpio (Karpfen) dazu geeignet, L- Cysteinsäure entsprechend Gleichung (2) zu Taurin zu decarboxylieren. CSAD-Enzyme findet man hauptsächlich in Metazoen (vielzellige Tiere), darunter in Säugetieren wie z.B. im Menschen (Homo sapiens), im Rind (Bos taurus), in der Ratte (Rattus norvegicus), in der Maus (Mus musculus), aber auch in Fischen, wie z.B. im Karpfen (Cyprinus carpio). Auch in Einzellern sind Enzyme mit CSAD-Aktivität zu finden wie in Algen, z.B. aus der Gattung Synechococcus, außerdem auch in Bakterien oder Pilzen. Bevorzugt sind CSAD-Enzyme aus Säugetieren, ausgewählt aus Mensch (Homo sapiens), Rind (Bos taurus), Ratte (Rattus norvegicus) oder Maus (Mus musculus) sowie aus Fischen, wie z.B. aus Karpfen (Cyprinus carpio). Besonders bevorzugt sind CSAD-Enzyme aus dem Menschen (Homo sapiens), der Ratte (Rattus norvegicus) oder dem Karpfen (Cyprinus carpio). Insbesondere bevorzugt stammt das CSAD-Enzym aus dem Karpfen (Cyprinus carpio) und wird als CSADcc bezeichnet. Die der CSADcc-Aminosäuresequenz zugrundeliegende DNS-Sequenz ist zugänglich in der NCBI Datenbank unter der Genbank Sequence ID: AB220585.1 (cds: nt 82 – 1584). Aus der korrespondierenden Aminosäuresequenz wird bevorzugt eine für die Expression im konkret gewählten Mikroorganismus (wie beispielsweise E. coli) codon-optimierte CSADcc-cds DNS-Sequenz abgeleitet (beispielsweise für E. coli angegeben in SEQ ID NO: 5, nt 31 – 1530, kodierend für ein Protein mit der Aminosäuresequenz SEQ ID NO: 6). Für die Codon-Optimierung stehen öffentlich zugängliche Software-Programme zur Verfügung, wie z.B. die in Beispiel 7 verwendete Eurofins Genomics GENEius Software. Bevorzugt ist das Verfahren zur Herstellung von Taurin dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der Aminosäuresequenz des CSAD-Enzyms um SEQ ID NO. 6 handelt. Bevorzugt wird das CSAD-Enzym, besonders bevorzugt CSADcc, rekombinant durch einen Mikroorganismen-Produktionsstamm hergestellt. Die Herstellung des CSAD-Enzyms durch rekombinante Produktion in einem E. coli-Produktionsstamm ist beispielsweise in Beispiel 7 offenbart. Die CSAD-cds wird in bekannter Weise in einen Expressionsvektor, z.B. den Vektor pKKj (siehe Beispiel 3), kloniert und ein Genkonstrukt, z.B. pCSADcc-pKKj (Fig. 4) hergestellt. Zur Herstellung eines Produktionsstammes wird das die CSAD-cds enthaltene Genkonstrukt z.B. pCSADcc-pKKj in ebenfalls bekannter Weise in einen Mikroorganismen-Wirtsstamm, z.B. den Stamm E. coli JM105, transformiert und der resultierende Produktionsstamm z.B. E. coli JM105 x pCSADcc-pKKj in ebenfalls bekannter Weise zur Herstellung des CSAD-Enzyms verwendet. Die Herstellung des CSAD-Enzyms kann dabei für Laborzwecke im Schüttelkolbenmaßstab erfolgen (wie beispielsweise in Beispiel 7 beschrieben) oder in bekannter Weise auch durch Fermentation. CSAD-Enzyme enthalten Pyridoxalphosphat (PLP, CAS Nr. 54-47-7) als Cofaktor. Die Supplementierung des Anzuchtmediums oder auch von Biotransformationsansätzen zur Umwandlung von L- Cysteinsäure zu Taurin mit PLP bietet daher eine Möglichkeit zur Verfahrensverbesserung. Da PLP zur Familie der B6-Vitamine gehört, eignet sich auch die Supplementierung mit anderen Vertretern der Vitamin B6-Familie wie z.B. Pyridoxin (CAS Nr. 65-23-6), Pyridoxal (CAS Nr. 66-72-8) oder Pyridoxamin (CAS Nr. 85-87-0) zur Verfahrensverbesserung. Das durch Anzucht im Schüttelkolben oder durch Fermentation gewonnene CSAD-Enzym, bevorzugt CSADcc, kann entweder als nicht weiter aufgearbeitete Kulturbrühe eingesetzt werden oder aber auch als Zellsuspension nach Reisolierung der Zellen durch z.B. Zentrifugation. Weiterhin kann das CSAD-Enzym, bevorzugt CSADcc in Form eines Zellhomogenats nach mechanischem Aufschluss der Zellsuspension oder in Form chemisch permeabilisierter Zellen (z.B. durch Chloroform) eingesetzt werden oder aber auch als Zellextrakt nach Abtrennung partikulärer Bestandteile aus dem Zellhomogenat oder auch als z.B. chromatographisch gereinigtes Enzym. Bevorzugt ist die Verwendung des CSAD-Enzyms als Zellsuspension nach Reisolierung der Zellen aus der Kulturbrühe, wie z.B. in den Beispielen 7 und 8 beschrieben. Die Biotransformation von L-Cysteinsäure zu Taurin durch das CSAD-Enzym wird unter pH- und Temperaturbedingungen durchgeführt, die eine effiziente Decarboxylierung von L- Cysteinsäure zu Taurin ermöglichen. Bevorzugt ist ein pH- Bereich zwischen pH 5,0 und 9,0 und ein Temperaturbereich zwischen 20°C und 70°C, bei dem die Biotransformation durchgeführt wird. Die Biotransformation zur Herstellung von Taurin aus L- Cysteinsäure kann in diskontinuierlicher oder kontinuierlicher Weise betrieben werden. Im diskontinuierlichen Betrieb (Batch Betrieb) werden dem Ansatz im Verlauf der Reaktion alle Reaktanden zugeführt und nach Beendigung der Reaktion der Ansatz aufgearbeitet. Im kontinuierlichen Betrieb wird das CSAD-Enzym als stationäre Phase vorgelegt, z.B. in einem Membranreaktor oder an einen Träger immobilisiert, und das Substrat L-Cysteinsäure als mobile Phase zudosiert. Die Kontaktzeit der mobilen Phase mit der stationären Phase wird dabei so eingestellt, dass das Substrat L-Cysteinsäure zum Produkt Taurin abreagieren kann. Bevorzugt ist der diskontinuierliche (Batch) Betrieb. Die L-Cysteinsäure-Konzentration in der Biotransformation zur Herstellung von Taurin beträgt bevorzugt mindestens 80 mg/L, besonders bevorzugt mindestens 1 g/L, insbesondere bevorzugt mindestens 5 g/L. Bevorzugt ist das Verfahren zur Herstellung von Taurin dadurch gekennzeichnet, dass die molare Ausbeute an Taurin bezogen auf die eingesetzte molare Menge L-Cysteinsäure mindestens 60%, bevorzugt mindestens 80%, besonders bevorzugt mindestens 90% und insbesondere bevorzugt mindestens 95% beträgt. Bevorzugt laufen die Verfahrensschritte zur Herstellung von L- Cysteinsäure (Biotransformation 1) und zur Herstellung von Taurin sequenziell, d.h. nacheinander ab. In einer alternativ bevorzugten Ausführungsform ist das Verfahren zur Herstellung von Taurin dadurch gekennzeichnet, dass alle Verfahrensschritte in einem Reaktionsansatz stattfinden. Wenn alle Verfahrensschritte in einem Reaktionsansatz stattfinden, spricht man auch von einem Eintopf-Verfahren bzw. einer Eintopfreaktion. Beispiel 9 der vorliegenden Erfindung offenbart eine Möglichkeit der Durchführung einer solchen Eintopfreaktion, bei der die erfindungsgemäße Biotransformation von OPS zu L- Cysteinsäure nach Gleichung (1) und die Biotransformation von L-Cysteinsäure zu Taurin nach Gleichung (2) gleichzeitig, d.h. in einem Reaktionsansatz, ablaufen, wobei OPS mit einem Sulfit (Salz der schwefligen Säure) in Gegenwart des CS- und CSAD- Enzyms zur Reaktion gebracht wird. Dabei entsteht in der ersten Reaktion L-Cysteinsäure, welche „in situ“ durch CSAD- Enzym zu Taurin decarboxyliert wird. Die Produktverteilung von L-Cysteinsäure und Taurin wird bestimmt durch die Aktivität des CS-Enzyms im Verhältnis zu der des CSAD-Enzyms. Bei ausreichender Dosierung des CSAD-Enzyms kann die L- Cysteinsäure quantitativ zu Taurin umgewandelt werden. Bevorzugt ist ein Verfahren, bei dem das eingesetzte OPS zu L- Cysteinsäure und Taurin umgewandelt wird, wobei die aufsummierte molare Ausbeute von L-Cysteinsäure und Taurin mehr als 60 %, besonders bevorzugt mehr als 70 % und insbesondere bevorzugt mehr als 80 % beträgt. Das Verfahren zur Herstellung von L-Cysteinsäure und die Decarboxylierung zu Taurin in einem Reaktionsansatz durchzuführen, ist insbesondere wirtschaftlich gesehen von Interesse. Es ist auch denkbar, dass im Sinne eines Metabolic Engineering-Ansatzes die Expression der Gene für die Cysteatsynthase, bevorzugt CSma, und die L-Cysteinsulfinsäure- Decarboxylase, bevorzugt CSADcc, im OPS-Produktionsstamm erfolgt und Taurin durch Anzucht eines solchen Produktionsstammes in Gegenwart einer Schwefelquelle, bevorzugt eines Sulfits (Salz der schwefligen Säure) produziert wird. Ebenso ist es denkbar, dass die Expression der Gene für die Cysteatsynthase, bevorzugt CSma, und die L- Cysteinsulfinsäure-Decarboxylase, bevorzugt CSADcc, gemeinsam in einem Stamm erfolgt und die Zellen aus der Anzucht dieses Stammes in Gegenwart eines Sulfits mit OPS zur Reaktion gebracht werden, wobei als Endprodukt Taurin entsteht. Bevorzugt ist ein Biotransformationsverfahren zur Herstellung von Taurin, bei dem die Verfahrenskomponenten OPS, das CS- Enzym und das CSAD-Enzym getrennt hergestellt werden. Taurin kann entweder ohne weitere Aufarbeitungsschritte direkt weiterverwendet oder aber mittels bekannter Methoden angereichert oder gereinigt werden. Solche Methoden sind dem Fachmann z.B. aus Verfahren zur Isolierung von Aminosäuren bekannt. Sie umfassen z.B. Filtration, Zentrifugation, Extraktion, Adsorption, Ionenaustauscher-Chromatographie, Präzipitation, Kristallisation. Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist die Verwendung der entstandenen L-Cysteinsäure in einem Verfahren zur Herstellung von Taurin. Gegenüber den bekannten chemischen Verfahren zur Herstellung von Taurin aus fossilen Rohstoffen ermöglicht die Verwendung der im erfindungsgemäßen Verfahren hergestellten L- Cysteinsäure zur Herstellung von Taurin ein biotechnologisches Verfahren aus pflanzlichen Rohstoffen. Ein biotechnologisches Verfahren zur Herstellung von Taurin ist wegen des nachhaltigen Produktionsprozesses vor allem für Anwendungen im Lebensmittel-, Futtermittel- oder Kosmetikbereich von Interesse. Die Erfindung wird durch die folgenden Beispiele weiter erläutert, ohne durch sie beschränkt zu werden:

Beispiel 1: Herstellung einer serB-Deletionsmutante in Escherichia coli Verwendet wurde der Stamm Escherichia coli K12 W3110 (käuflich erhältlich unter der Stammnummer DSM 5911 bei der DSMZ Deutsche Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH). Ziel der Geninaktivierung war die kodierende Sequenz des serB- Gens aus E. coli. Die DNS-Sequenz der cds des serB-Gens aus E. coli K12 (SEQ ID NO: 1, nt 67 bis nt 1032), kodierend für ein Protein mit der Aminosäuresequenz SEQ ID NO: 2, ist zugänglich in der NCBI (National Center for Biotechnology Information) Gendatenbank mit der Gene-ID 948913. Das E. coli serB-Gen wurde mit der Red ^® /ET ^® -Technologie der Fa. Gene Bridges GmbH, wie unten detailliert aufgeführt, inaktiviert (beschrieben im Anwenderhandbuch des „Quick and Easy E. coli Gene Deletion Kit“, siehe „Technical Protocol, Quick & Easy E. coli Gene Deletion Kit, by Red ^® /ET ^® Recombination, Cat. No. K006, Version 2.3, Juni 2012 und darin zitierter Literatur, z.B. Datsenko und Wanner, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 97 (2000): 6640-6645). Dazu wurden die Plasmide pKD13, pKD46 und pCP20 verwendet: - Das 3,4 kb große Plasmid pKD13 (Fig. 1) ist offenbart in der „GenBank“ Gendatenbank unter der Zugangsnummer AY048744.1. - Das 6,3 kb große Plasmid pKD46 (Fig. 2) ist offenbart in der „GenBank“ Gendatenbank unter der Zugangsnummer AY048746.1. - Das 9,4 kb große Plasmid pCP20 ist offenbart in Cherepanov und Wackernagel, Gene 158 (1995): 9–14. Zur Inaktivierung des serB-Gens in E. coli W3110 durch homologe Rekombination mit dem Lambda Red System wurden folgende Schritte durchgeführt: 1. E. coli W3110 wurde mit dem Plasmid pKD46 (sog. „Red Recombinase“ Plasmid, Fig. 2) transformiert und ein Ampicillin-resistenter Klon isoliert, bezeichnet als W3110 x pKD46. 2. Ein serB-spezifisches, zu dessen Inaktivierung geeignetes DNS-Fragment, wurde in einer PCR-Reaktion („Phusion ^TM High- Fidelity“ DNS-Polymerase, Thermo Scientific ^TM ) mit DNS des Plasmids pKD13 (Fig. 1) und den Primern serb-1f (SEQ ID NO: 7) und serb-2r (SEQ ID NO: 8) hergestellt. Bei der PCR- Reaktion entstand ein 1,4 kb PCR-Produkt, das am 5‘- und am 3‘-Ende jeweils einen DNS-Abschnitt von 30 nt enthielt, der spezifisch für das serB-Gen aus E. coli W3110 war. Darüber hinaus enthielt das PCR-Produkt die Expressionskassette des in pKD13 enthaltenen Kanamycin Resistenzgens und, jeweils flankierend zum 5‘- und 3‘-Ende der Kanamycin Expressionskassette, sog. „FRT direct repeats“ (bezeichnet als „FRT1“ und „FRT2“ in Fig. 1), kurze DNS-Abschnitte, die in einem späteren Arbeitsschritt zur Entfernung des Antibiotikamarkers Kanamycin als Erkennungssequenz für die „FLP Rekombinase“ (enthalten auf dem Plasmid pCP20) dienten. Primer serb-1f enthielt 30 Nukleotide (nt) aus dem 5‘- Bereich des serB-Gens (nt 67-96 in SEQ ID NO: 1) und daran angeschlossen 20 nt spezifisch für das Plasmid pKD13 (bezeichnet als „pr-1“ in Fig. 1). Primer serb-2r enthielt 30 nt aus dem 3‘-Bereich des serB- Gens (nt 1006–1035 in SEQ ID NO: 1, in revers komplementärer Form) und daran angeschlossen 20 nt spezifisch für das Plasmid pKD13 (bezeichnet als „pr-2“ in Fig. 1). 3. Das 1,4 kb große PCR-Produkt wurde isoliert und mit der dem Fachmann geläufigen nur methylierte DNS schneidenden Restriktionsendonuclease Dpn I behandelt, um restliche pKD13 Plasmid-DNS zu entfernen. Nicht-methylierte DNS aus der PCR- Reaktion wird dabei nicht abgebaut. 4. Das 1,4 kb große, für das serB-Gen spezifische und eine Expressionskassette für das Kanamycin Resistenzgen enthaltende PCR-Produkt wurde in E. coli W3110 x pKD46 transformiert und auf LBkan-Glycin-Platten bei 30°C Kanamycin-resistente Klone isoliert. LBkan-Glycin-Platten enthielten LB-Medium (10 g/L Trypton von GIBCO ^TM , 5 g/L Hefeextrakt von BD Biosciences, 5 g/L NaCl), 1,5% Agar, 15 mg/L Kanamycin (Sigma-Aldrich) und 1 g/L Glycin (Sigma- Aldrich). 5. Vier der erhaltenen Kanamycin-resistenten Klone wurden auf LBkan-Glycin-Platten gereinigt (d.h. Isolieren eines Klons durch Vereinzeln) und in einer PCR-Reaktion überprüft, ob die Kanamycin-Resistenz Kassette korrekt im serB-Gen integriert worden war. Die für die PCR-Reaktion („Phusion ^TM High-Fidelity“ DNS- Polymerase, Thermo Scientific ^TM ) verwendete genomische DNS wurde mit einem DNS-Isolierungskit (Qiagen) aus Zellen der Anzucht von Kanamycin-resistenten Klonen von E. coli W3110 x pKD46 in LBkan-Glycin-Medium (10 g/L Trypton, 5 g/L Hefeextrakt, 5 g/L NaCl, 15 mg/L Kanamycin, 1 g/L Glycin) isoliert. Dabei diente genomische DNS des E. coli W3110 Wildtyp Stammes als Kontrolle. Die für die PCR-Reaktion verwendeten Primer waren serb-3f (SEQ ID NO: 9, das serB-Gen 5‘-flankierend, nt 1-22 in SEQ ID NO: 1) und serb-4r (SEQ ID NO: 10, das serB-Gen 3‘-flankierend, nt 1066-1085 in SEQ ID NO 1, in revers komplementärer Form). E. coli W3110 Wildtyp DNS ergab bei der PCR-Reaktion ein DNS-Fragment von 1,1 kb, wie für das intakte Gen erwartet. Die vier untersuchten Kanamycin-resistenten Klone hingegen ergaben bei der PCR-Reaktion ein DNS-Fragment von ca. 1,6 kb, wie für den Fall erwartet, dass das 1,4 kb PCR-Produkt an den durch die Primer serb-1f und serb-2r definierten Stellen im serB-Gen integriert worden war. Dieses Ergebnis zeigte, dass am Genort des serB-Gens erfolgreich das Kanamycin-Resistenzgen integriert werden konnte und somit das serB-Gen inaktiviert worden war. Ein Klon mit inaktiviertem serB-Gen wurde ausgewählt und zur Entfernung des temperatur-sensitiven Plasmids pKD46 bei 42°C behandelt, wodurch der Stamm wieder Ampicillin-sensitiv wurde. Der Stamm erhielt die Bezeichnung W3110- ^serB::kan. 6. Zur Eliminierung des Kanamycin Selektionsmarkers wurde W3110- ^serB::kan mit dem Plasmid pCP20 transformiert und Transformanten bei 30°C selektiert. Der 9,4 kb Vektor pCP20 ist offenbart in Cherepanov und Wackernagel (1995), Gene 158: 9-14. Auf dem Vektor pCP20 ist das Gen der FLP- Rekombinase enthalten. Die FLP-Rekombinase erkennt die FRT- Sequenzen, welche die Expressionskassette des Kanamycin- Resistenzgens flankieren, und bewirkt die Entfernung der Kanamycin Expressionskassette. Dazu wurden die bei 30°C erhaltenen Klone bei 37°C inkubiert. Unter diesen Bedingungen wurde zum einen die Expression der FLP- Rekombinase induziert und zum zweiten die Replikation des pCP20 Vektors unterbunden. Das Resultat dieses Schrittes waren Klone, in denen zum einen das serB-Gen inaktiviert worden war und die zum anderen wieder sensitiv gegen Kanamycin waren (sog. „Curing“ des Antibiotika Selektionsmarkers). Die Entfernung der Kanamycin-Kassette aus dem Genom der ^serB-Mutanten ermöglicht die Einführung weiterer Mutationen, um Doppel- oder auch Mehrfachmutanten herzustellen. W3110- ^serB::kan war nach der Behandlung mit dem pCP20 Plasmid wieder Kanamycin-sensitiv, was wie folgt überprüft wurde: - durch Plattieren auf LB-Glycin und LBkan-Glycin-Platten: Wachstum auf LB-Glycin-Platten war positiv, während auf LBkan-Glycin-Platten kein Wachstum mehr beobachtet werden konnte, was auf die erfolgreiche Entfernung der Kanamycin-Kassette aus dem Genom hindeutete. - durch PCR-Reaktion: Dazu wurde von den Kanamycin-sensitiven Klonen genomische DNS isoliert (Qiagen DNS-Isolierungskit) und in einer PCR-Reaktion („Phusion ^TM High-Fidelity“ DNS-Polymerase, Thermo Scientific ^TM ) mit den Primern serb-3f (SEQ ID NO: 9) und serb-4r (SEQ ID NO: 10) eingesetzt. E. coli W3110 Wildtyp DNS ergab bei der PCR-Reaktion ein DNS-Fragment von 1,1 kb, wie für das intakte serB-Gen erwartet. Der Kanamycin-sensitive Klon hingegen ergab bei der PCR- Reaktion ein DNS-Fragment von ca. 250 nt, was der erwarteten Größe der nach der homologen Rekombination verbliebenen 5‘- und 3‘-Fragmente des inaktivierten serB- Gens entsprach. Der aus diesem Schritt isolierte Stamm erhielt die Bezeichnung E. coli W3110- ^serB. Dieser Stamm zeichnete sich dadurch aus, dass er ein inaktiviertes serB-Gen enthielt, und dass dieser Stamm wieder sensitiv gegen das Antibiotikum Kanamycin war. Beispiel 2: Herstellung von OPS Herstellung im Schüttelkolben: OPS wurde durch Anzucht des Stammes E. coli W3110- ^serB im Schüttelkolben hergestellt. Zum Vergleich wurde die OPS- Produktion des WT-Stammes E. coli W3110 untersucht. Als Vorkultur für die Kultivierung im Schüttelkolben wurden jeweils 3 ml LB-Glycin-Medium (10 g/L Trypton, 5 g/L Hefeextrakt, 10 g/L NaCl, 0,1 g/L Glycin) mit den Stämmen E. coli W3110 und E. coli W3110- ^serB beimpft und bei 30°C und 135 rpm für 16 h in einem Schüttler inkubiert. Hauptkultur: Anschließend wurde ein Teil der jeweiligen Vorkultur in einen 300 ml Erlenmeyerkolben (mit Schikane) mit 30 ml SM1-Medium, enthaltend 15 g/L Glucose, 5 mg/L Vitamin B1 (Sigma-Aldrich), je 0,1 g/L der Aminosäuren L-Isoleucin, D,L- Methionin, L-Threonin und 0,5 g/L Glycin (alle Sigma-Aldrich) überführt. Zusammensetzung des SM1-Mediums: 12 g/L K ₂ HPO ₄ , 3 g/L KH ₂ PO ₄ , 5 g/L (NH ₄ ) ₂ SO ₄ , 0,3 g/L MgSO ₄ x 7 H ₂ O, 0,015 g/L CaCl ₂ x 2 H ₂ O, 0,002 g/L FeSO ₄ x 7 H ₂ O, 1 g/L Na ₃ Citrat x 2 H ₂ O, 0,1 g/L NaCl; 1 ml/L Spurenelementlösung. Zusammensetzung der Spurenelementlösung: 0,15 g/L Na ₂ MoO ₄ x 2 H ₂ 0, 2,5 g/L H ₃ BO ₃ , 0,7 g/L CoCl ₂ x 6 H ₂ 0, 0,25 g/L CuSO ₄ x 5 H ₂ 0, 1,6 g/L MnC12 x 4 H20, 0,3 g/L ZnSO4 x 7 H20. Die Hauptkulturen wurden mit so viel Vorkultur beimpft, dass eine anfängliche Zelldichte OD ₆₀₀ /ml (optischen Dichte der Hauptkultur, gemessen bei 600 nm) von jeweils 0,3/ml eingestellt wurde. Davon ausgehend wurden die 30 ml-Ansätze für 24 h bei 30°C und 135 rpm inkubiert. Nach 24 h wurden Proben entnommen und die Zelldichte OD ₆₀₀ /ml sowie der OPS-Gehalt sowohl im Kulturüberstand wie im Zellpellet bestimmt. Dazu wurden jeweils 2 ml der Zellkultur 5 min bei 13000 rpm zentrifugiert (Heraeus ^TM Fresco ^TM 21 Zentrifuge). Die Zellkulturüberstände wurden direkt durch HPLC auf den Gehalt an OPS untersucht. Die Zellpellets wurden in jeweils 2 ml H ₂ O aufgenommen und Zellextrakte hergestellt. Dazu wurde der Zellhomogenisator FastPrep-24 ^TM 5G der Fa. MP Biomedicals verwendet. Je 2 x 1 ml der in H ₂ O suspendierten Zellpellets wurden in vom Hersteller vorgefertigten 1,5 ml Röhrchen mit Glaskugeln („Lysing Matrix B“) aufgeschlossen (3 x 20 sec bei einer Schüttelfrequenz von 6000 rpm mit jeweils 30 sec Pause zwischen den Intervallen). Die erhaltenen Zellhomogenate wurden jeweils vereinigt und 5 min bei 13000 rpm zentrifugiert, um einen Zellextrakt herzustellen. Der Zellextrakt wurde durch HPLC auf den Gehalt an OPS untersucht. Das Ergebnis ist in Tabelle 1 zusammengefasst. Tab.1: Anzucht der Stämme E. coli W3110 und E. coli W3110- ^serB und HPLC-Analyse des OPS-Gehalts von Zellkulturüberstand und Zellextrakt HPLC-Analytik von OPS, L-Cysteinsäure und Taurin: Zur quantitativen Bestimmung der in den Beispielen analysierten Verbindungen wurde eine jeweils für OPS, L-Cysteinsäure und Taurin kalibrierte HPLC-Methode eingesetzt, wobei alle zur Kalibrierung verwendeten Referenzsubstanzen kommerziell erhältlich waren (Sigma-Aldrich). Verwendet wurde ein HPLC- Gerät der Fa. Agilent, Modell 1260 Infinity II, ausgerüstet mit einer aus der Analytik von Aminosäuren bekannten Vorsäulenderivatisierung mit o-Phtaldialdehyd (OPA- Derivatisierung) vom gleichen Hersteller. Zum Nachweis der OPA-derivatisierten Produkte von OPS, L-Cysteinsäure und Taurin war das HPLC-Gerät mit einem Fluoreszenzdetektor ausgerüstet. Der Detektor war eingestellt auf eine Excitationswellenlänge von 330 nm und eine Emissionswellenlänge von 450 nm. Des Weiteren verwendet wurde eine Luna® C18(2) Säule der Fa. Phenomenex, Länge 250 mM, innerer Durchmesser 4,6 mm, Partikelgröße 5 µm, im Säulenofen auf 40°C temperiert. Laufmittel A: 25 mM Na-Phosphat, pH 6,0. Laufmittel B: Methanol. Die Trennung erfolgte im Gradientenmodus: 0 – 10 min, 1% - 15% Laufmittel B, gefolgt von 15 min 15% Laufmittel B, bei einer Flussrate von 1,0 ml/min. Retentionszeit von L- Cysteinsäure: 6,95 min. Retentionszeit von OPS: 7,65 min. Retentionszeit von Taurin: 21,9 min. Herstellung von OPS durch Fermentation: OPS wurde durch Fermentation des Stammes E. coli W3110- ^serB hergestellt. Vorkultur 1: 20 ml LB-Glycin-Medium wurden in einem 100 ml Erlenmeyerkolben mit dem Stamm E. coli W3110- ^serB beimpft und 7 h auf einem Schüttler (150 rpm, 32°C) inkubiert. Vorkultur 2: Anschließend wurde die Vorkultur 1 vollständig in 100 ml SM1- Medium, supplementiert mit 10 g/L Glucose, 10 g/L Hefeextrakt, 0,3 g/L D,L-Methionin, 1 g/L Glycin, und 5 mg/L Vitamin B1 überführt. Die Kultur wurde in einem Erlenmeyerkolben (1 L Volumen) bei 32°C für 17 h bei 150 rpm geschüttelt (Infors Truhenschüttler). Nach dieser Inkubation lag die Zelldichte OD ₆₀₀ /ml bei 5,7/ml. Hauptkultur: Die Fermentation wurde in einem Fermenter des Typs „DASGIP ^® Parallel Bioreactor Systems für die Mikrobiologie“ der Firma Eppendorf durchgeführt. Es wurden Kulturgefäße mit 1,81 Gesamtvolumen verwendet. Das Fermentationsmedium (600 ml) enthielt 10 g/L Glucose, 5 g/L Hefeextrakt, 5 g/L (NH ₄ ) ₂ SO ₄ , 5 g/L KH ₂ PO ₄ , 0,5 g/L NaC1, 0,225 g/L CaCl ₂ x 2 H ₂ O, 1,2 g/L MgSO ₄ x 7 H ₂ O, 0,075 g/L FeSO ₄ x 7 H ₂ O, 1 g/L Na ₃ Citrat x 2 H ₂ O, 1 g/L Glycin, 1 g/L L-Threonin, 0,018 g/L Vitamin Bl, 0,09 g/L Vitamin B6 und 10 ml Spurenelementlösung (siehe Schüttelkolbenanzucht). Der pH-Wert im Fermenter wurde zu Beginn durch Zupumpen einer 25% NH ₄ OH-Lösung auf 7,0 eingestellt. Während der Fermentation wurde der pH-Wert durch automatische Korrektur mit 25% NH ₄ OH, bzw. 4 M H ₃ PO ₄ auf einem Wert von 7.0 gehalten. Schaumbekämpfung erfolgte durch automatische Zudosierung von 4 % v/v Struktol J673 in H ₂ O (Schill & Seilacher). Zum Animpfen wurden 60 ml der Vorkultur 2 in das Fermentergefäß gepumpt. Das Anfangsvolumen betrug somit etwa 660 ml. Die Kulturen wurden zu Beginn mit 400 rpm gerührt und mit einer Belüftungsrate von 2 vvm (Vol. Luft pro Vol. Kulturmedium pro min) einer über einen Sterilfilter entkeimten Druckluft begast. Unter diesen Startbedingungen war die Sauerstoff-Sonde vor der Inokulation auf 100% Sättigung kalibriert worden. Der Soll-Wert für die O2-Sättigung während der Fermentation wurde auf 30% eingestellt. Nach Absinken der O ₂ -Sättigung unter den Soll-Wert wurde eine Regulationskaskade gestartet, um die O ₂ -Sättigung wieder an den Soll-Wert heranzuführen. Dabei wurde zunächst die Gaszufuhr kontinuierlich erhöht (auf max. 5 vvm) und anschließend die Rührgeschwindigkeit (auf max. 1.600 rpm) kontinuierlich gesteigert. Die Fermentation wurde bei einer Temperatur von 32°C durchgeführt. Sobald der Glucose-Gehalt im Fermenter von anfänglich 10 g/L auf ca. 2 g/L abgesunken war, erfolgte eine kontinuierliche Zudosierung einer 56% (w/w) Glucose-Lösung. Die Fütterungsrate wurde so eingestellt, dass die Glucosekonzentration im Fermenter 2 g/L fortan nicht mehr überstieg. Die Glucose- Bestimmung erfolgte mit einem Glucoseanalysator der Firma YSI (Yellow Springs, Ohio, USA). 23 h nach Beginn der Fermentation wurde der Fermentationsansatz mit 3,5 ml einer 200 g/L Glycinlösung in H ₂ O aufgestockt. Die Fermentationsdauer betrug 53 h. 23 h, 30 h, 47 h und 53 h nach Start der Fermentation wurden Proben vom Fermentationsansatz entnommen und von einem Aliquot die Zelldichte OD ₆₀₀ /ml bestimmt. Ein weiteres Aliquot wurde jeweils 5 min bei 80°C inkubiert, zentrifugiert und vom Zellkulturüberstand der Gehalt von OPS durch HPLC bestimmt. Zelldichte und OPS-Gehalt sind in Tabelle 2 zusammengefasst. Tab. 2: Zeitlicher Verlauf von Zelldichte und OPS-Gehalt der Fermentation des Stammes E. coli W3110- ^serB Beispiel 3: Herstellung von CSma-Enzym Verwendet wurde Cysteatsynthase aus Methanosarcina acetivorans (CSma). Die Aminosäuresequenz des CSma-Enzyms ist zugänglich in der NCBI Datenbank unter der Zugangs-ID WP_048066469. Aus der Aminosäuresequenz wurde eine für die Expression in E. coli codon-optimierte DNS-Sequenz abgeleitet (öffentlich zugängliche Eurofins Genomics GENEius Software) und synthetisch hergestellt (Eurofins Genomics). Die synthetisch hergestellte DNS hatte die in SEQ ID NO: 3 offenbarte Sequenz und enthielt die cds des Gens, im Folgenden als CSma-cds bezeichnet (SEQ ID NO: 3), kodierend für ein Protein mit der in SEQ ID NO: 4 offenbarten Aminosäuresequenz und bezeichnet als CSma. Für Klonierungszwecke enthielt die synthetisch hergestellte DNS am 5‘-Ende eine EcoRI Schnittstelle und am 3‘-Ende eine HindIII Schnittstelle. Zur Herstellung des zur rekombinanten Expression der CSma-cds geeigneten Vektors pCSma-pKKj (Fig. 3) wurde die synthetisch hergestellte DNS mit EcoRI und HindIII geschnitten und in bekannter Weise als EcoRI/HindIII-Fragment in den mit EcoRI und HindIII geschnittenen Vektor pKKj kloniert. Der Expressionsvektor pKKj, offenbart in EP2670837A1 (Wacker Anmeldung), ist ein Derivat des Expressionsvektors pKK223-3. Die DNS-Sequenz von pKK223-3 ist offenbart in der GenBank Gendatenbank unter der Zugangsnummer M77749.1. Aus dem 4,6 kb Plasmid wurden ca. 1,7 kb entfernt (bp 262 – 1947 der in M77749.1 offenbarten DNS-Sequenz), wodurch der 2,9 kb Expressionsvektor pKKj entstand. Zur Expression der CSma-cds in E. coli wurde der Vektor pCSma- pKKj in bekannter Weise in den Stamm E. coli K12 JM105 transformiert. Der Stamm E. coli K12 JM105 ist käuflich erhältlich unter der Stammnummer DSM 3949 bei der DSMZ Deutsche Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH. Klone der Transformation wurden auf LBamp Platten selektiert. LBamp enthielt 10 g/l Trypton, 5 g/l Hefeextrakt, 5 g/l NaCl, 15 g/l Agar und 100 mg/L Ampicillin (Sigma-Aldrich). Ein Klon wurde ausgewählt und in einer Schüttelkolbenanzucht kultiviert. Der CSma produzierende Stamm erhielt die Bezeichnung E. coli JM105 x pCSma-pKKj. Die Expression der CSma-cds erfolgte in E. coli JM105 x pCSma-pKKj in bekannter Weise unter Kontrolle des mit der CSma-cds funktionell verknüpften, IPTG-induzierbaren tac-Promotors (IPTG: Isopropyl-ß-Thiogalactosid, Sigma-Aldrich). Anzucht im Schüttelkolben: Vom Stamm E. coli JM105 x pCSma-pKKj wurde in LBamp-Medium eine Vorkultur hergestellt (Anzucht bei 37°C und 120 rpm über Nacht, Infors Truhenschüttler). Zwei ml Vorkultur (OD ₆₀₀ 3,4/ml) wurden als Inokulum einer Hauptkultur (0,3 L Erlenmeyerkolben) von 50 ml SM1-Medium (Beispiel 2), supplementiert mit 15 g/L Glucose; 5 g/L Pepton (Oxoid); 2,5 g/L Hefeextrakt; 0,005 g/L Vitamin B1 (Sigma- Aldrich); 5 mg/L Pyridoxalphosphat (PLP, Sigma-Aldrich) und 100 mg/L Ampicillin, verwendet. Die Hauptkultur wurde in einem Truhenschüttler (Infors) bei 30°C und 140 rpm geschüttelt. Nach 4 h Inkubationsdauer wurde eine Zelldichte OD ₆₀₀ von 2,0 erreicht. Dann wurde der Induktor IPTG (Sigma-Aldrich, 0,4 mM Endkonzentration) zugegeben und die Anzucht für weitere 20 h in einem Truhenschüttler (Infors) bei 30°C und 140 rpm fortgesetzt. Bei Beendigung der Anzucht betrug die Zelldichte OD ₆₀₀ 3,1/ml. Die Zellen aus der Schüttelkolbenanzucht wurden durch Zentrifugation isoliert (10 min 15000 rpm, Sorvall Zentrifuge RC5C, ausgestattet mit einem SS34 Rotor). Zur Herstellung einer Zellsuspension wurde das Zellpellet aus 50 ml Schüttelkolbenanzucht in 2 ml 100 mM K-Phosphat, pH 7,0; 100 mM KCl (KPi7,0-Puffer) aufgenommen und zur Herstellung eines Zellhomogenats verwendet. Die Herstellung eines Zellhomogenats unter Verwendung des Zellhomogenisators FastPrep-24TM 5G der Fa. MP Biomedicals erfolgte wie in Beispiel 2 beschrieben. Das erhaltene Zellhomogenat (2 ml Volumen) wurde ohne weitere Aufarbeitung für die Biotransformation von OPS zu L- Cysteinsäure (Beispiel 5) verwendet. Der Proteingehalt des Zellhomogenats wurde mit einem Qubit 3.0 Fluorometer der Fa. Thermo Fisher Scientific unter Einsatz des „Qubit ^® Protein Assay Kits“ nach Angaben des Herstellers bestimmt. Der Proteingehalt des Zellhomogenats aus der Schüttelkolbenanzucht betrug 5,3 mg/ml. Beispiel 4: Herstellung von L-Cysteinsäure aus kommerziell erhältlichem OPS und Na2SO3 durch Biotransformation mit CSma-Enzym Zwei Ansätze wurden parallel durchgeführt: Ansatz 1: In einem 100 ml Erlenmeyerkolben wurden 8,15 ml KPi7,0-Puffer vorgelegt und nacheinander 1 ml einer 0,2 M Lösung von Na ₂ SO ₃ in KPi7,0-Puffer-Puffer, 0,5 ml CSma Zellhomogenat aus der Schüttelkolbenanzucht (Beispiel 3) und 350 µl einer 0,2 M Lösung von OPS (Sigma-Aldrich) in KPi7,0- Puffer zugegeben. Das Ansatzvolumen betrug 10 ml. Ansatz 2: Der Ansatz (Vergleichsansatz ohne Na ₂ SO ₃ ) hatte die gleiche Zusammensetzung wie Ansatz 1. Anstelle der Na ₂ SO ₃ - Lösung erhielt Ansatz 21 ml KPi7,0-Puffer-Puffer. Beide Ansätze wurden in einem Truhenschüttler (Infors) bei 30°C und 140 rpm inkubiert. Nach 1 h, 2 h und 4 h wurden jeweils 1 ml der Ansätze 5 min bei 80°C inkubiert, zentrifugiert und der Überstand durch HPLC analysiert. Der zeitliche Verlauf der Produktion von L-Cysteinsäure aus OPS ist in Tabelle 3 dargestellt. Tab. 3: Zeitlicher Verlauf der Produktion von L-Cysteinsäure durch Biotransformation von OPS und Na ₂ SO ₃ mit CSma- haltigem Zellhomogenat Beispiel 5: Herstellung von L-Cysteinsäure aus OPS-haltigem Kulturüberstand aus der Schüttelkolbenanzucht und Na2SO3 durch Biotransformation mit CSma- Enzym In einem 100 ml Erlenmeyerkolben wurden 9 ml Zellkulturüberstand aus der Schüttelkolbenanzucht des Stammes E. coli W3110- ^serB (Beispiel 2) mit einem Gehalt an OPS von 113,6 mg/L vorgelegt und 0,3 ml 3 M KCl, 0,5 ml 0,2 M Na ₂ SO ₃ in KPi7,0-Puffer sowie 1 ml CSma-Zellhomogenat aus der Schüttelkolbenanzucht (Beispiel 3) zugegeben. Das Ansatzvolumen betrug 10,8 ml. Der Ansatz wurde in einem Truhenschüttler (Infors) bei 30°C und 140 rpm inkubiert. Zu Beginn und nach 6 h Inkubationsdauer wurden jeweils 1 ml des Ansatzes 5 min bei 80°C inkubiert, zentrifugiert und der Überstand durch HPLC auf den Gehalt an OPS und L-Cysteinsäure analysiert. Der zeitliche Verlauf der Reaktion ist in Tabelle 4 zusammengefasst. Die molare Ausbeute an L-Cysteinsäure, bezogen auf die eingesetzte molare Menge OPS, betrug 97,6 % Tab. 4: Zeitlicher Verlauf der Produktion von L-Cysteinsäure aus OPS-haltigem Zellkulturüberstand und Na ₂ SO ₃ durch Katalyse mit CSma-haltigem Zellhomogenat Beispiel 6: Präparative Herstellung von L-Cysteinsäure durch Biotransformation von OPS bei konstantem pH OPS-Substrat: 10 ml Fermenterbrühe aus der Fermentation des Stammes E. coli W3110- ^serB (Beispiel 2) wurden zentrifugiert (10 min 15000 rpm, Sorvall Zentrifuge RC5C, ausgestattet mit einem SS34 Rotor) und der OPS-Gehalt im Fermentationsüberstand durch HPLC bestimmt. Der OPS-Gehalt betrug 5,6 g/L. CSma-Homogenat: Zellhomogenat des Stammes E. coli JM105 x pCSma-pKKj wurde aus 2 x 50 ml Schüttelkolbenanzucht hergestellt, wie in Beispiel 3 beschrieben. Das Homogenat wurde mit 15 µl 500 mg/L PLP supplementiert. Das Gesamtvolumen des Homogenats betrug 4 ml. Biotransformationsansatz: Ein doppelwandiges, nach unten sich konisch verjüngendes 50 ml thermostatisierbares Reaktionsgefäß (Zubehör zum Titrator TitroLine alpha, Schott) wurde über eine Schlauchverbindung an einen Thermostaten (Lauda) angeschlossen und auf 30°C temperiert. Der Reaktionsansatz enthielt 6 ml OPS-haltigen Fermentationsüberstand mit einem OPS-Gehalt von 5,6 g/L, 4 ml CSma-Homogenat, 0,2 ml 3 M KCl, 0,1 ml 0,1 M DTE (Dithioerythrol, Sigma-Aldrich), sowie 0,3 ml einer 1 M Lösung von Na ₂ SO ₃ in KPi7,0-Puffer. Das Ansatzvolumen betrug 10,6 ml. Die OPS-Konzentration im Ansatz betrug 17,1 mM (0,18 mmol OPS in 10,6 ml Ansatzvolumen). Der Ansatz wurde mit einem Magnetrührer gerührt. Der Ansatz wurde weiterhin mit einer pH- Elektrode (Mettler Toledo) ausgestattet, welche mit einer pH- Kontrolleinheit (Titrator TitroLine alpha, Schott) verbunden war, die nach den Vorgaben des Herstellers im pH-Stat Modus betrieben wurde. Unter pH-Stat Bedingungen wurde der pH im Reaktionsgefäß während der gesamten Laufzeit der Reaktion konstant beim eingestellten pH 7,0 gehalten durch Zudosierung von 0,5 M NaOH aus einer mit der Kontrolleinheit verbundenen Bürette. Die Reaktionsdauer betrug 4 h. Da dem Ansatz zur Konstanthaltung des pH-Werts 7,0 aus der Bürette 0,5 M NaOH zugeführt wurde, betrug das Ansatzvolumen nach 4 h Reaktionsdauer 13,0 ml. 2 h und 4 h nach Start der Reaktion wurden je 50 µl Aliquots des Ansatzes entnommen und der Gehalt an OPS und L-Cysteinsäure durch HPLC analysiert. Der zeitliche Reaktionsverlauf ist in Tabelle 5 zusammengefasst. Nach 4 h Reaktionsdauer betrug der L-Cysteinsäure Gehalt im Ansatz 2399,6 mg/L (14,2 mM), was bei einem Ansatzvolumen von 13,0 ml einer absoluten molaren Ausbeute von 0,18 mmol L-Cysteinsäure entsprach. OPS war vollständig verbraucht. Bezogen auf die eingesetzte Menge OPS von 0,18 mmol entsprach dies einer Ausbeute von 100 %. Tab. 5: Mittels HPLC nachgewiesene Menge an OPS und L- Cysteinsäure in Abhängigkeit von der Reaktionszeit, wobei ein OPS-haltiger Fermentationsüberstand, Na ₂ SO ₃ und ein CSma-haltiges Zellhomogenat aus der Schüttelkolbenanzucht eingesetzt wurden Beispiel 7: Rekombinante Produktion der CSADcc aus Cyprinus carpio (Karpfen) in E. coli CSADcc-Gen: Die aus der mRNS abgeleitete cDNS-Sequenz der Cysteinsulfinsäure-Decarboxylase (CSAD) aus Cyprinus carpio (Karpfen) ist in der NCBI-Datenbank (National Center for Biotechnology Information) unter der Genbank Sequence ID: AB220585.1 (cds: nt 82 – 1584) offenbart. Aus der korrespondierenden Aminosäuresequenz wurde eine für die Expression in E. coli codon-optimierte DNS-Sequenz abgeleitet (öffentlich zugängliche Eurofins Genomics GENEius Software) und synthetisch hergestellt (Eurofins Genomics). Die synthetisch hergestellte DNS hatte die in SEQ ID NO: 5 offenbarte Sequenz und enthielt die cds des Gens, im Folgenden als CSADcc-cds bezeichnet (SEQ ID NO: 5, nt 31 - 1530), kodierend für ein Protein mit der in SEQ ID NO: 6 offenbarten Aminosäuresequenz und bezeichnet als CSADcc. Für Klonierungszwecke enthielt die synthetisch hergestellte DNS am 5‘-Ende eine EcoRI Schnittstelle (SEQ ID NO: 5, nt 25 bis 30) und am 3‘-Ende eine HindIII Schnittstelle (SEQ ID NO: 5, nt 1532 bis 1537). Vektor pCSADcc-pKKj: Zur Herstellung des zur rekombinanten Expression der CSADcc- cds geeigneten Vektors pCSADcc-pKKj (Fig. 4) wurde die synthetisch hergestellte DNS mit EcoRI und HindIII geschnitten und in bekannter Weise als EcoRI/HindIII-Fragment in den mit EcoRI und HindIII geschnittenen Vektor pKKj (siehe Beispiel 3) kloniert. Dadurch wurde der Vektor pCSADcc-pKKj erhalten. Zur Expression der CSADcc-cds in E. coli wurde der Vektor pCSADcc- pKKj in bekannter Weise in den Stamm E. coli K12 JM105 transformiert. Klone der Transformation wurden auf LBamp Platten selektiert. Ein Klon wurde ausgewählt und in einer Schüttelkolbenanzucht kultiviert. Der CSADcc produzierende Stamm erhielt die Bezeichnung E. coli JM105 x pCSADcc-pKKj. Die Expression der CSADcc-cds erfolgte in E. coli JM105 x pCSADcc-pKKj analog wie in Beispiel 3 für E. coli JM105 x pCSma-pKKj beschrieben durch Anzucht im Schüttelkolben. Anzucht im Schüttelkolben: 10 ml einer Vorkultur (OD ₆₀₀ 3,1/ml) wurden als Inokulum einer Hauptkultur (1 L Erlenmeyerkolben) von 100 ml SM1-Medium, supplementiert mit 15 g/L Glucose; 5 g/L Pepton; 2,5 g/L Hefeextrakt; 0,005 g/L Vitamin B1; 5 mg/L Pyridoxalphosphat und 100 mg/L Ampicillin, verwendet. Anzucht und Induktion der Hauptkultur erfolgten wie in Beispiel 3 beschrieben. Die Zellen aus 100 ml der Schüttelkolbenanzucht (OD ₆₀₀ 7,1/ml) wurden durch Zentrifugation isoliert und das Zellpellet in 4 ml KPi7,0-Puffer aufgenommen. Die Zellsuspension wurde direkt für Biotransformationsversuche verwendet. Beispiel 8: Herstellung von Taurin aus L-Cysteinsäure durch Biotransformation In einem 100 ml Erlenmeyerkolben wurden 9 ml des Ansatzes aus Beispiel 5 mit einem Gehalt von 84,5 mg/L L-Cysteinsäure (Tabelle 4) vorgelegt und 1 ml Zellsuspension des CSADcc- Enzyms aus Beispiel 7 zugegeben. Das Ansatzvolumen betrug 10 ml. Der Ansatz wurde in einem Truhenschüttler (Infors) bei 37°C und 140 rpm inkubiert. Nach 2 h wurde 1 ml des Ansatzes 5 min 80°C inkubiert, zentrifugiert und der Überstand durch HPLC analysiert. Die eingesetzte L-Cysteinsäure war vollständig verbraucht worden. Die gebildete Menge Taurin betrug 66,4 mg/L. Beispiel 9: Herstellung von Taurin aus OPS durch Biotransformation In einem 100 ml Erlenmeyerkolben wurden 9 ml eines Ansatzes aus der Schüttelkolbenanzucht des Stammes E. coli W3110- ^serB (Beispiel 2) mit einem Gehalt von 94,7 mg/L OPS vorgelegt und 0,5 ml einer 0,2 M Lösung von Na ₂ SO ₃ in KPi7,0-Puffer-Puffer, 1 ml CSma Zellhomogenat aus der Schüttelkolbenanzucht (Beispiel 3) sowie 1 ml Zellsuspension des CSADcc-Enzyms (Beispiel 7) zugegeben. Das Ansatzvolumen betrug 11,5 ml. Der Ansatz wurde in einem Truhenschüttler (Infors) bei 30°C und 140 rpm inkubiert. Nach 4 h wurde 1 ml des Ansatzes 5 min 80°C inkubiert, zentrifugiert und der Überstand durch HPLC analysiert. Das eingesetzte OPS war vollständig verbraucht. Gleichzeitig waren 34,4 mg/L L-Cysteinsäure und 40,4 mg/L Taurin gebildet worden. In den Figuren verwendete Abkürzungen: bla: Gen, das Resistenz gegenüber Ampicillin verleiht (ß- Lactamase) kanR: Gen, das Resistenz gegenüber Kanamycin verleiht ORI: Replikationsursprung („origin of replication“) pr-1: Bindungsstelle 1 für Primer pr-2: Bindungsstelle 2 für Primer FRT1: Erkennungssequenz 1 für FLP Recombinase FRT2: Erkennungssequenz 2 für FLP Recombinase araC: araC-Gen (Repressorgen) P araC: Promotor des araC-Gens P araB: Promotor des araB-Gens Gam: Lambda Phage Gam-Rekombinationsgen Bet: Lambda Phage Bet-Rekombinationsgen Exo: Lambda Phage Exo-Rekombinationsgen ORI101: Temperatur-sensitiver Replikationsursprung RepA: Gen für das Plasmid-Replikationsprotein A Ptac: tac Promotor EcoRI: Schnittstelle für das Restriktionsenzym EcoRI HindIII: Schnittstelle für das Restriktionsenzym HindIII CSma: cds des Cysteatsynthasegens aus M. acetivora CSADcc: cds des Cysteinsulfinsäuredecarboxylasegens aus C. carpio