PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx von Braig et al. (Nat Commun; 2017, 8: 14188) und Thiele et al. (Front Immunol; 2018, 9: art.6) gezeigt, dass in Kapillargefäßen von Muskelgewebe das Leukozytenrolling und die -Adhärenz durch mCRP erhöht wird, nicht aber durch pCRP. Wahrscheinlich wird die lokale molekulare Entzündungskaskade mit der Bildung von mCRP verstärkt. Die Autoren gehen davon aus, dass die Konformation- sänderung von CRP der Schlüssel im Verständnis von vaskulären inflammatorischen Pathomechanismen stellvertretend für Krankheiten ist, deren Auslöser Gefäßverengungen oder Verschlüsse sind (z.B. beim Herzinfarkt, Schlaganfall). CRP ist eines der wenigen Plasmamoleküle, deren Konzentration mehr als hundertfach ansteigen kann. Dies wird ausgelöst durch Gefäßverschlüsse wie bei Herzinfarkt oder Schlaganfall, aber auch durch eine akute Infektion, Sepsis, Brandverletzung, ein schweres Trauma, eine akute Pankreatitis oder Operationen. Dabei steigt die CRP-Konzentration nach einem der o.g. Ereignisse mit einer Verzögerung von mehreren Stunden an. Um ca. 48 Stunden wird z.B. nach einem Herzinfarkt ein Peak beobachtet, während in den Tagen danach der CRP-Spiegel kontinuierlich sinkt. Die individuelle CRP-Responderrate, Ausmaß und Dauer sind sehr unterschiedlich. Unabhängig voneinander wiesen die Forschungsgruppen um Lucchesi (Barrett et al, J Pharmacol Exp Ther 2002;303(3):1007-1013) und Pepys (Griselli et al, J Exp Med 1999;190(12):1733-1740; Gill et al, J Cereb Blood Flow Metab 2004;24(11):1214- 1218) bei Kaninchen bzw. Ratten eine proödematöse und pronekrotische Wirkung von CRP bei Herzinfarkt und Schlaganfall nach. Aus evolutionärer Sicht ist neben einer gewissen antibakteriellen Wirkung die Funktion von CRP die Markierung von nekrotischen und pronekrotischen Zellen, um sie dann mit Hilfe von Komplementproteinen und Phagozyten zu entsorgen und die Gewebsregeneration einzuleiten. Für die Heilung äußerer Wunden ist dieser Mechanismus unabdingbar, für die Heilung innerer, aseptischer Wunden wie Herzinfarkt oder Schlaganfall hingegen, sind überschießende CRP-Konzentrationen möglicherweise kontraproduktiv, mit anderen Worten: Auf diese Art von Verletzung bzw. Wunden ist die Evolution nicht eingestellt. Die molekularen Mechanismen der proinflammatorischen Wirkung von CRP an der Zelloberfläche sind in groben Zügen bekannt. Im Falle einer lokalen Verletzung folgt dort eine akute Entzündung. Es können auf zellulärer Ebene vorübergehend drei Zellpopulationen entstehen: vitale, reversibel defekte und irreversibel defekte Zellen. Die Übergänge zwischen den beiden letzteren sind fließend. CRP ist ein Trigger des

PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Zelluntergangs bzw. der Nekrose, und es hängt wahrscheinlich von der CRP-Menge vor Ort ab, wie hoch der Anteil an reversibel geschädigten Zellen ist, der den “point of no return“ erreicht. Der natürliche Ligand von CRP, das Lyso-Phosphatidylcholin (LPC), ist bei vitalen Zellen als Bestandteil der Zellmembran praktisch nicht vorhanden. Kommt es indes zu einer Zellschädigung, wird LPC durch eine spezielle Phospholipase, ein weiteres akute-Phase-Protein, an der Zelloberfläche erzeugt. Es handelt sich dabei um die sekretorische Phospholipase A2 Typ IIa (sPLA2 IIa). Je mehr CRP vorhanden ist, desto mehr CRP-Moleküle binden an die neu entstehenden LPC-Moleküle. Zellen in einem Infarktareal sind meist schlecht mit Sauerstoff und Nährstoffen versorgt und schalten Ihren Stoffwechsel daher von der Atmungskette auf die Glykolyse um, was zu einer Verarmung an Energieäquivalenten führt. Ansonsten würde das neu entstehende LPC sofort wieder repariert werden. Mit der Bindung an die pronekrotische Zelle bzw. an LPC erfährt CRP eine Konformationsänderung, und es wird die Entzündungskaskade in Gang gesetzt, die nun die Bindung des Komplementproteins C1q an CRP ermöglicht. Daraufhin läuft die Komplementkaskade bis C4 und Faktor H ab. Die Folge ist die Invasion von Monozyten und die Induktion von proinflammatorischen Zytokinen, die ihrerseits in der Leber die Synthese von CRP ankurbeln. Das „Abräumen“ von toten bzw. nicht mehr voll funktionsfähigen Zellen, z.B. durch Phagozyten, ist ein essentieller Mechanismus für die Einleitung der Gewebsregeneration und Wundheilung. Der Normalwert für CRP im Blut von Menschen variiert von Person zu Person, liegt im Median bei ungefähr 0,8 mg CRP pro Liter Blut, kann aber im Fall von akuten oder chronischen Entzündungsreaktionen (z.B. bakterielle Infektionen, oder nach einem Herzinfarkt) auf deutlich über 100 mg CRP pro Liter Blut steigen. Da die Halbwertszeit von CRP im Blut (ca.19 Stunden) konstant und damit unabhängig vom gesundheitlichen Zustand des Patienten ist, ist allein die Syntheserate von CRP für die Regulation des CRP-Spiegels im Blut verantwortlich (Pepys & Hirschfield, J. Clin. Invest., 2003, 111: 1805-1812). Die stark erhöhte Synthese an CRP bei akuten pathologischen Konditionen stellt folglich besondere Anforderungen an therapeutische Ansätze zur CRP-Entfernung von Patienten (Risikopatienten oder Akut-Patienten), da eine erhebliche Menge an CRP entfernt werden muss, um den CRP-Spiegel im Blut auf Normalwerte zu senken. Schäden am Herzen nach einem Herzinfarkt oder am Gehirn nach einem Schlaganfall werden durch CRP und nachfolgende Komplementwirkung noch vergrößert.

PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Im Wesentlichen sind drei Wege zur Aufhebung der Wirkung von CRP bekannt: • die Hemmung der CRP-Synthese • die Eliminierung von CRP aus dem Blutkreislauf • die pharmakologische Blockade von CRP Eine effektive Hemmung der CRP-Synthese ist mit Hilfe von Antisense- Oligonukleotiden möglich, welche die CRP-Synthese in der Leber hemmen (Noveck et al J Am Heart Assoc. 2014; doi.org/10.1161/JAHA.114001084). Gezeigt wurde dies an gesunden Probanden, die nach einer Injektion von Endotoxin hohe Plasmaspiegel an CRP aufwiesen. Allerdings wurde der Wirkstoff ISIS-CRPRx in 6 Dosen über 22 Tage vorab verabreicht. Offensichtlich ist das Oligonukleotid nicht zur Absenkung akuter CRP-Konzentrationen geeignet, wie sie bei Herzinfarkt oder Schlaganfall auftreten können. Eine Elimination des CRP aus dem Blutkreislauf bzw. Blutplasma gelingt mittels einer selektiven Apherese durch Verwendung eines CRP-Adsorbers. Die Praktikabilität und Effizienz eines CRP-Apheresesystem bei akuten Entzündungen wurde zuvor in einem in einem Infarktmodell am Schwein gezeigt (Sheriff et al., Journal of Clinical Apheresis 2015; 30: 15-21. doi.org/10.1002/jca.21344). Mittels eines CRP-Adsorbers wurde nach Auslösung des Infarktes die CRP-Menge im Blut der Tiere abgesenkt. Die anschließende kardiologische Untersuchung im MRT und der Histologie belegte ein deutlich kleineres Infarktareal und weniger Narbengewebe in der Behandlungs- gruppe im Vergleich zu den Kontrolltieren. Bisherige Befunde einer Pilotstudie an Patienten mit Herzinfarkt bestätigten die positive Wirkung der CRP-Apherese (Ries et al. C-reactive protein apheresis as anti-inflammatory therapy in acute myocardial infarction: Results of the CAMI-1 study. Front Cardiovasc Med 2021; 8:591741). Das Infarktareal ist bei Patienten mit CRP-Apherese signifikant kleiner. Mit der Absenkung der CRP-Konzentration im Blut wird demnach wahrscheinlich die Menge an CRP an ischämischen bzw. pronekrotischen Zellen z.B. eines Infarktareals reduziert, mit der Folge, dass weniger Bindungsplätze für Komplementproteine bereit stehen. Dem nur vorgeschädigten, aber reversiblen Teil des betroffenen inflammatorischen Gewebes gelingt die Regeneration. Ob dieser regenerative, durch Absenkung der CRP-Konzentration bei anderen Geweben als Muskelzellen ebenso stattfindet, ist unbekannt, aber wahrscheinlich. Der spezifische CRP-Adsorber ist als Medizinprodukt prinzipiell dort einsetzbar, wo im Zuge einer vorzugsweise akuten Entzündung oder Erkrankung mit hohen CRP-

PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Spiegeln die Elimination von CRP von therapeutischem Nutzen ist. Das Verfahren ist auf Grund der medizintechnischen Voraussetzungen allerdings nicht immer dort anwendbar, wo die Absenkung von funktionell aktivem CRP bzw. CRP-Blutspiegeln gewünscht ist. Die Anwendung extrakorporaler Aphereseverfahren wie CRP- Apherese, Immunadsorption oder Lipidapherese bedarf eines erheblichen medizintechnischen Aufwandes. Hierin liegt eine gewisse technische Limitation in der Praktikabilität des Verfahrens. Die pharmakologische Blockade von CRP ist die dritte therapeutische Option zur Eindämmung der Wirkung von CRP auf vorgeschädigte Zellen oder Gewebe, wie es von Herzinfarkt oder Schlaganfall bekannt ist. Der Wirkstoff 1,6-Bis(phosphocholin)- hexan blockiert CRP in vivo. Mittels des sich aus dem natürlichen Liganden Phosphocholin ableitenden Wirkstoffs gelang in einem Experiment an Ratten der Nachweis, dass eine Blockade von CRP zu einem verringerten Volumen des künstlich erzeugten Herzinfarktes führt (Pepys et al, Nature 2006; 440(7088):1217- 1221). Allerdings wurde der CRP-Blocker für seine Wirksamkeit bereits vor dem ausgelösten Herzinfarkt verabreicht und nicht unmittelbar danach. Für die Akutbehandlung eines Infarktes sollte der Wirkstoff seine Wirkung sofort oder zumindest in wenigen Minuten entfalten. Ein Wirkstoff/Medikament, welcher/welches direkt CRP als therapeutisches Target hat, ist derzeit nicht verfügbar. In der U.S-Patentanmeldung US 2016/0131661 A1 werden Phosphocholin-Konjugate zur Behandlung und Vorbeugung von Atherosklerose und zum Nachweis von Anti- Phosphocholin-Antikörpern (IgM) beschrieben, die mit kardiovaskulären Erkrankungen verbunden sind. Die Konjugate enthalten Schlitzschnecken- Hämocyanin- (KLH), Bovinserumalbumin- (BSA) oder HSA-Trägerproteine und werden zur Bindung an IgM–Antikörper eingesetzt. Ein Zusammenhang zwischen dem CRP-Spiegel, den Anti-Phosphocholin-Antikörpern oder der Intima-Media-Dicke, die zur Bestimmung des Fortschreitens der Atherosklerose dient, konnte in den Versuchsbeispielen nicht beobachtet werden. Aufgabe der vorliegenden Erfindung ist daher die Bereitstellung eines Medikaments zur Bindung und/oder Neutralisation von CRP in vivo, insbes. im Blutkreislauf, insbesondere zur Behandlung und/oder Prävention von akuten oder chronischen Erkrankungen, die durch einen erhöhten CRP-Spiegel assoziiert sind und/oder verursacht werden. Diese Aufgabe wird durch die technische Lehre der unabhängigen Ansprüche der vorliegenden Erfindung gelöst. Weitere vorteilhafte Ausgestaltungen der Erfindung

PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx ergeben sich aus den abhängigen Ansprüchen, der Beschreibung sowie den Beispielen. Der Erfinder hat überraschenderweise gefunden, dass ein C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder eine pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Bindung und/oder Neutralisation von C-reaktivem Protein im Blut geeignet ist, wobei das C-reaktives Protein bindende Phosphocholin-Konjugat ein kovalent an Humanserumalbumin gebundenes Phosphocholin oder Phosphocholin-Derivat umfasst. Damit ist das besagte Konjugat oder eine pharmazeutische Formulierung davon besonders geeignet zur Behandlung und/oder Prävention von akuten oder chronischen Erkrankungen, die mit einem erhöhten CRP-Spiegel assoziiert sind und/oder durch ihn verursacht werden. Kurzbeschreibung Die vorliegende Erfindung betrifft ein C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin- Konjugat oder eine pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung als Medikament zur Bindung und/oder Neutralisation von C-reaktivem Protein im Blut, wobei das C-reaktives Protein bindende Phosphocholin-Konjugat ein an Human- serumalbumin (HSA) kovalent gebundenes 4-Aminophenylphosphocholin (APPC) umfasst. Der Erfinder hat herausgefunden, dass CRP-bindende APPC-HSA-Konjugate der vorliegenden Erfindung effizient CRP in biologischen Flüssigkeiten binden und damit besonders zur Behandlung von Erkrankungen geeignet sind, die mit einem erhöhten CRP-Spiegel assoziiert und/oder durch ihn verursacht werden. Insbesondere sind die hierin beschriebenen APPC-HSA-Konjugate zur Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen geeignet, die durch ein C-reaktives Protein-Blutspiegel von >>5 mg/L verursacht und/oder damit assoziiert sind. Ein besonderer Vorteil des erfindungsgemäßen CRP-bindenden APPC-Konjugats liegt in dessen schneller Verteilung im Blutkreislauf und in den interstitiellen Räumen, wodurch das besagte Konjugat besonders zur akuten Behandlung von Erkrankungen, wie Infarkten oder Schlaganfällen geeignet ist. Die APPC-HSA-Konjugate der vorliegenden Erfindung umfassen ein 4-Aminophenyl- phosphocholin, das unter physiologischen Bedingungen an CRP bindet, sodass die

PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Konzentration an freiem CRP im Blutkreislauf abnimmt. Vorzugsweise binden die APPC-HSA-Konjugate der vorliegenden Erfindung monomeres CRP und/oder pentameres CRP. Die erfindungsgemäßen APPC-HSA-Konjugate besitzen die Struktur der allgemeinen Formel (I): wobei L eine Bindung oder einen Linker darstellt; m eine Zahl zwischen 1 und 100 umfasst; und HSA für Humanserumalbumin steht. Ein weiterer Aspekt der vorliegenden Erfindung betrifft eine pharmazeutische Zusammensetzung umfassend das erfindungsgemäße APPC-HSA-Konjugat, einen pharmazeutisch verträglichen Träger, ein Hilfsstoff und/oder ein Verdünnungsmittel. In einer weiteren Ausführungsform kann das erfindungsgemäße APPC-HSA- Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon in Kombination mit extrakorporalen Verfahren zur Senkung des CRP-Spiegels, wie Dialyse oder Apherese verwendet werden. In einer weiteren Ausführungsform kann das erfindungsgemäße APPC-HSA- Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon in Kombination mit mindestens einen Komplementblocker zur Behandlung von Erkrankungen verwendet werden, die durch einen erhöhten CRP-Spiegel assoziiert und/oder verursacht werden. Beschreibung der Erfindung Definitionen: Der Begriff "Linker", wie er hier verwendet wird, umfasst molekulare Fragmente, die in der Lage sind, das 4-Aminophenylphosphocholin an der aromatischen Amino- Gruppe mit dem Humanserumalbumin als Trägermolekül zu verbinden. Genauer

PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx gesagt, verbindet der Linker das 4-Aminophenylphosphocholin so mit dem Humanserumalbumin, dass die Phosphocholin-Gruppe endständig ist und daher in der Lage ist, das CRP zu binden. Somit besteht die Funktion des Linkers darin, einen speziellen Abstand zwischen dem Phosphocholin und dem HSA-Trägermolekül herzustellen, zu erhalten und/oder zu überbrücken. Der Begriff "Humanserumalbumin" oder "HSA" oder "Humanalbumin", wie er hier verwendet wird, umfasst die menschliche Form des globulären, im Blut vorkommenden Proteins Albumin. Das in den Konjugaten der vorliegenden Erfindung verwendete Humanserumalbumin kann natürlichen Ursprungs oder synthetisch hergestellt worden sein. Der Begriff "physiologische Bedingungen", wie er hier verwendet wird, bezieht sich auf eine Temperatur, einen pH-Wert, einen osmotischen Druck, eine Osmolalität, oxidativen Stress, eine Elektrolytkonzentration, eine Konzentration eines kleinen organischen Moleküls wie Glucose, Milchsäure, Pyruvat, Nährstoffkomponenten, andere Metaboliten und dergleichen, eine Konzentration eines anderen Moleküls wie Sauerstoff, Karbonat, Phosphat und Kohlendioxid sowie Zelltypen und Nährstoffverfügbarkeit, die am Ort der Verabreichung oder am Gewebe oder Organ am Ort der Wirkung auf ein Subjekt als innerhalb eines normalen Bereichs liegend angesehen werden würden. Vorzugsweise beziehen sich die physiologischen Bedingungen auf die im menschlichen Organismus herrschenden Bedingungen einer Temperatur von 37 °C, einschließlich pathophysiologischen Randbedingungen wie Fieber (Temperatur 37,5 °C – 42 °C), einem pH-Wert von 7,4, einschließlich einer lokalen Variation von 5.0 bis 8.5, etwa bei einer Wunde oder einer Krankheit, und einem osmotischen Druck von ungefähr 300 mosmol/kg. Der Betriff „biologische Flüssigkeit“, wie hierin verwendet, bezieht sich auf wässrige Lösungen, die in Säugetieren und vorzugsweise Menschen auftreten und CRP enthalten, wie z.B. Zerebrospinalflüssigkeit, Peritonealflüssigkeit, Pleura- Flüssigkeit, Aszites-Flüssigkeit, Blut, Blutplasma, Leber-Extrakte und Interstitia- lflüssigkeit. Der Begriff "CRP-bindend", wie er hier verwendet wird, bedeutet, dass die hierin beschriebenen APPC-HSA-Konjugate in der Lage sind, über ihre endständige Phosphocholin-Gruppe mit C-reaktivem Protein zu reagieren und/oder es zu binden und/oder mit dem CRP einen Komplex zu bilden.

PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Der Begriff "Neutralisation", wie er hier verwendet wird, bezieht sich auf die Verhinderung der proinflammatorischen Wirkung von CRP sowie die Aktivierung des Komplementsystems und/oder die Interaktion mit immunkompetenten Zellen. Neutralisation kann somit erreicht werden, indem die Bindung von CRP an Phosphocholin und/oder Phospholipid-Bestandteile zerstörter körpereigener Zellen unterdrückt, oder die Komplementaktivierung verhindert, oder die Bindung an Fresszellen unterbunden wird. Der Begriff "Komplementblocker" oder "Komplementinhibitor", wie er hier verwendet wird, bezieht sich auf Medikamente, die die Aktivität einzelner Komponenten des Komplementsystems oder des gesamten Komplementsystems reduzieren und/oder inhibieren. Komplementblocker oder Komplementinhibitoren binden demnach an Plasmaproteine, wie das C3 und/oder das C5-Plasmaprotein an molekular definierten Stellen und verhindern somit die Komplementaktivierung. Der Begriff "postoperativer Zustand", wie er hier verwendet wird, bezieht sich auf den Zustand eines Patienten nach einem operativen Eingriff (von einem Chirurgen durchgeführte, invasive Intervention in den Körper des Patienten) einschließlich Gefäßverengungen, thromboembolische Erkrankungen und Verletzungsfolgen der Muskulatur und des Bewegungsapparates. Die vorliegende Erfindung betrifft ein C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin- Konjugat oder eine pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung als Medikament zur Bindung und/oder Neutralisation von C-reaktivem Protein im Blut, wobei das C-reaktives Protein bindende Phosphocholin-Konjugat an Human- serumalbumin kovalent gebundenes 4-Aminophenylphosphocholin umfasst. Das 4-Aminophenylphosphocholin ist kovalent so an das Humanserumalbumin gebunden, dass eine endständige Phosphocholin-Gruppe mit der unten abgebildeten Struktur entsteht, wobei die gestrichelte Linie die kovalente Bindung an das HSA darstellt. Vorzugsweise ist das 4-Aminophenylphosphocholin an eine Carbonsäure-Gruppe einer Seitenkette einer Aminosäure, Glutaminsäure oder Asparaginsäure, des HSA

PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx gebunden. Somit betrifft die vorliegende Erfindung ein C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder eine pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung als Medikament zur Bindung und/oder Neutralisation von C-reaktivem Protein im Blut, wobei das C-reaktives Protein bindende Phosphocholin- Konjugat ein an einen Carbonsäure-Rest des Humanserumalbumin kovalent gebundenes 4-Aminophenylphosphocholin umfasst. Das 4-Aminophenylphosphocholin kann entweder direkt oder über einen Linker an das HSA gebunden sein. Die vorliegende Erfindung betrifft somit auch ein C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder eine pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung als Medikament zur Bindung und/oder Neutralisation von C-reaktivem Protein im Blut, wobei das C-reaktives Protein bindende Phosphocholin-Konjugat ein direkt an Human-Serumalbumin kovalent gebundenes 4-Aminophenylphosphocholin umfasst. In einer bevorzugten Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder eine pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung als Medikament zur Bindung und/oder Neutralisation von C-reaktivem Protein im Blut, wobei das C-reaktives Protein bindende Phosphocholin-Konjugat die Struktur der allgemeinen Formel (I) aufweist: wobei L eine Bindung oder einen Linker darstellt; m eine Zahl zwischen 1 und 100 umfasst; und HSA für Humanserumalbumin steht. In den hier beschriebenen Phosphocholin-Konjugaten der Formel (I) ist –L– als ein Linker oder eine Einfachbindung definiert und Bestandteil des Phosphocholin- Fragments. Somit ist der Linker –L– an das aromatische Amin und an die Carbonylgruppe des Humanserumalbumins gebunden bzw. bildet eine peptidische Bindung zwischen dem aromatischen Amin und der Carbonylgruppe des Humanserumalbumins. In einer bevorzugten Ausführungsform, in der –L– ein Linker ist, sind mindestens zwei Kohlenstoffatome des Linkers zwischen dem aromatischen Amin und der Carbonylgruppe des HSA angeordnet. Der Linker kann eine PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx aliphatische Kette sein, wobei die aliphatische Kette optional eine eingefügte aromatische Kette enthält, oder die aliphatische Kette optional 0 bis 10 Heteroatome enthält. Der Linker enthält bevorzugt 2 bis 40 Kohlenstoffatome (einschließlich der Kohlenstoffatome der optionalen Seitenketten), mehr bevorzugt 2 bis 30, mehr bevorzugt 2 bis 20, mehr bevorzugt 2 bis 14, mehr bevorzugt 2 bis 12 und noch mehr bevorzugt 2 bis 10 Kohlenstoffatome. Die kürzeste Atomkette zwischen dem aromatischen Amin und dem HSA besteht bevorzugt aus 2 bis 14 Atomen, mehr bevorzugt aus 2 bis 12 Atomen, mehr bevorzugt aus 2 bis 10 Atomen und noch mehr bevorzugt aus 2 bis 8 Atomen. Falls die kürzeste Kette (kürzest mögliche Verbindung zwischen dem aromatischen Amin und dem HSA) aus 2 bis 6 Atomen besteht, sind diese vorzugsweise Kohlenstoffatome. Falls die kürzeste Kette aus 4 bis 8 Atomen besteht, kann die Kette 1, 2 oder 3 Heteroatome enthalten, die ausgewählt sind aus O, N und S. Falls die kürzeste Kette aus 9 bis 14 Atomen besteht, kann die Kette 1, 2, 3, 4, 5 oder 6 Heteroatome enthalten, die ausgewählt sind aus O, N und S. Ebenso bevorzugt ist ein Linker –L– oder eine kürzeste Atomkette, die vollständig oder teilweise fluoriert ist. Der Linker -L- kann einen 3-gliedrigen oder einen 4-gliedrigen oder einen 5-gliedrigen oder einen 6-gliedrigen gesättigten Karbozyklus oder einen 5-gliedrigen teilweise ungesättigten (und nicht aromatischen) Karbozyklus oder einen 4-gliedrigen oder einen 5-gliedrigen oder einen 6-gliedrigen gesättigten Sauerstoffheterozyklus oder einen 4-gliedrigen oder einen 5-gliedrigen oder einen 6-gliedrigen gesättigten Stickstoffheterozyklus oder einen 6-gliedrigen aromatischen Karbozyklus enthalten. Der Linker kann ebenfalls Amid- (–NH–CO–, –CO–NH–) und/oder Harnstoffreste und bevorzugt nur ein Amid- oder nur ein Harnstoffrest enthalten. Der Linker kann zudem Substituenten, vorzugsweise zwei Substituenten, wie R ¹⁰ und R ¹¹ , oder vier Substituenten, wie R ¹⁰ , R ¹¹ , R ¹⁵ und R ¹⁴ enthalten, die die hier beschriebene Bedeutung haben und vorzugsweise ausgewählt sind aus: –F, –Cl, –CH3, –C2H5, –C3H7, –C5H9, –C6H13, –OCH3, –OC2H5, –CH2F, –CHF2, –CF3, –C(O)–NH2, –SCH3, –SC2H5, –NHC(O)CH3, –N(CH3)2, und –N(C2H5)2; Wenn der Linker –L– fluoriert ist, dann sind mehr als zwei F-Substituenten bevorzugt. PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Vorzugsweise ist der Linker ausgewählt aus: –CH2–, –(CH2)2–, –(CH2)3–, –(CH2)4–, –(CH2)5–, –(CH2)6–, –(CH2)7–, –(CH2)8–, –(CH2)9–, –(CH2)10–, –CF2–, –(CF2)2–, –(CF2)3–, –(CF2)4–, –(CF2)5–, –(CF2)6–, –(CF2)7–, –(CF2)8–, –(CF2)9–, –(CF2)10–, –(CH2)2–O–(CH2)2–, –CH2–O–(CH2)3–, –(CH2)3–O–CH2–, –CH2–O–(CH2)2–, –(CH2)2–O–CH2–, –(CH2)3–O–(CH2)2–, –(CH2)2–O–(CH2)3–, –(CH2)4–O–CH2–, –CH2–O–(CH2)4–, –L ^a –, –L ^a –L ^e –, –L ^a –L ^b –L ^e –, –L ^a –L ^b –L ^d –L ^c –L ^e – und –L ^a –L ^d –L ^e –; wobei –L ^a – ausgewählt ist aus: –(CH2)o–, –(CF2)o–, –(CH2–CH2–O)o–C2H4–, R ¹⁰ ; –L ^b – und –L ^c – unabhängig voneinander ausgewählt sind aus: –O–, PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx , ; R ⁹ und R ¹⁸ unabhängig voneinander ausgewählt sind aus: –CH3, –C2H5, –C3H7 und –C(O)CH3; PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx R ¹⁰ , R ¹¹ , R ¹² , R ¹³ , R ¹⁴ , R ¹⁵ , R ¹⁶ , R ¹⁷ , R ¹⁹ , R ²⁰ , R ²¹ und R ²² unabhängig voneinander ausgewählt sind aus: –H, –F, –Cl, –CH3, –C2H5, –C3H7, –C5H9, –OCH3, –OC2H5, –CH2F, –CHF2, –CF3, –C(O)–NH2, –SCH3, –NHC(O)CH3, –N(CH3)2 und –N(C2H5)2; o, q, p1 und p2 unabhängig voneinander eine ganze Zahl sind, ausgewählt aus 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 und 10. Ebenso bevorzugt ist ein Linker –L– ausgewählt aus: , wobei a eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 und 10 ist, b eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3 und 4 ist. In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder eine pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung als Medikament zur Bindung und/oder Neutralisation von C-reaktivem Protein im Blut, wobei das C-reaktives Protein bindende Phosphocholin-Konjugat die Struktur der allgemeinen Formel (II) aufweist: wobei m eine Zahl zwischen 1 und 100 umfasst; und HSA für Humanserumalbumin steht. Der Erfinder hat überraschenderweise herausgefunden, dass das molekulare Verhältnis m von 4-Aminophenylphosphocholin zu Humanserumalbumin entscheidend ist für die Bindung des APPC-HSA-Konjugats an CRP und die Inhibierung und/oder Blockierung des APPC-HSA-Konjugat-CRP-Komplexes an das Komplementprotein C1q. Dadurch wird die Komplementaktivierung unterdrückt, bei PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx der Proteine gebildet werden können, die lokal Zellen und Gewebe zerstören können. Diese Proteine können in Kooperation mit Immunzellen ihre Zytotoxiziät verstärken, Zellverbände schädigen und Zellen töten („membrane attack complex“), aber auch lokal Bakterien abtöten. Im Übermaße können aktivierte Komplementproteine oder -peptide auch einen systemischen anaphylaktischen Schock auslösen (C3a, C4a, C5a = Anaphylatoxine). Die hierin beschriebenen APPC-HSA-Konjugate sind in der Lage, so an das CRP zu binden, dass eine anschließende Komplexierung mit dem Komplementprotein C1q nicht mehr oder nur in geringerem stattfindet. Dadurch wird die proödematöse und pronekrotische Wirkung von CRP bei Erkrankungen wie Herzinfarkt und Schlaganfall gestoppt, verringert oder gar ausgesetzt. Letztlich kann so die Ausbreitung von Schäden und Narben im ischämischen Gewebe gestoppt und eine Infarktnarbe nach Herzinfarkt verringert oder gänzlich verhindert werden. Vorzugsweise beträgt das molekulare Verhältnis m von 4-Aminophenyl- phosphocholin zu Humanserumalbumin in den Konjugaten der allgemeinen Formel (I) und (II) zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Vorzugsweise beträgt das molekulare Verhältnis m von 4-Aminophenyl- phosphocholin zu Humanserumalbumin in den Konjugaten der allgemeinen Formel (I) und (II) zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5. Vorzugsweise beträgt das molekulare Verhältnis m von 4-Aminophenyl- phosphocholin zu Humanserumalbumin in den Konjugaten der allgemeinen Formel (I) und (II) ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20. Um die Aggregation von CRP-gebundenen Phosphocholin-Konjugaten zu unterbinden und damit das Risiko einer Glomerulonephritis zu minimieren, ist das molekulare Verhältnis m von 4-Aminophenylphosphocholin zu Humanserumalbumin im APPC-HSA-Konjugat in den Konjugaten der allgemeinen Formel (I) und (II) vorzugsweise nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10. Die hier beschriebenen APPC-HSA-Konjugate können aus Phosphocholin und Humanserumalbumin mit den aus dem Stand der Technik bekannten Methoden zur Synthese von Peptidkonjugaten hergestellt werden. Humanserumalbumin weist eine dem Fachmann bekannte Vielzahl an funktionellen Gruppen auf, über die das Phosphocholin kovalent gebunden werden kann. Diese funktionelle Gruppe kann u.a. eine primäre Aminogruppe eines Lysinrestes sein, die mit einem Aktivester reagiert, eine Carboxylgruppe eines Glutamat- oder Aspartat-Restes oder eine Thiolgruppe eines Cysteinrestes. Insbesondere Peptidkupplungsreagenzien wie Carbodiimide (einschließlich Dicyclohexylcarbodiimid (DCC), Diisopropylcarbodiimid (DIC) und 1-Ethyl-3-(3- dimethylaminopropyl)carbodiimid (EDC)), Phosphoniumsalze (einschließlich BOP- Reagenz, PyBOP, PyBrOP und PyOxim), Immoniumsalze (einschließlich BOMI und BDMP), Aminiumsalze (einschließlich HBTU, TBTU, HATU, HCTU und TATU), Uroniumsalze (einschließlich TNTU, TPTU, TOTU, TDBTU, COMU, COMBU, TOMBU und TSTU), Imidazoliumsalze (einschließlich CBMIT, BOI, CIP, CIB und CMBI) oder Carbonyldiimidazol sind für die kovalente Bindung des APPC an eine funktionelle Gruppe der Aminosäureseitenkette des HSA geeignet. Ebenfalls für die Kupplung von APPC an HSA sind Aktivester geeignet. Bevorzugte Aktivester sind N-(γ-Maleimidobutyryloxy) sulfosuccinimidester (sulfo-GMBS), Succinimidyl (4-iodacetyl) aminobenzoat (sulfo-SIAB), Succinimidyl-3- (bromacetamido)propionat (SBAP), Disuccinimidylglutarat (DSG), Disuccinimidyl– adipat (DSA), 2-Pyridyldithiol-tetraoxatetradecan-N-hydroxysuccinimid (PEG-4- SPDP), Bis-(4-nitrophenyl)adipat und Bis-(4-nitrophenyl)succinat. In Abwesenheit eines Linkers kann das 4-Aminophenylphosphocholin direkt an eine Carboxylgruppe eines Glutamat- oder Aspartat-Restes mit einem Peptidkupplungs- reagenz kovalent gebunden werden. Für die Einbringung eines Linkers kann zunächst eine funktionelle Gruppe des HSA (Carboxylat) oder das aromatische Amin des APPC mit einem Peptidkupplungsreagenz oder Aktivester aktiviert und anschließend mit dem Linker zur Reaktion gebracht werden. Der Erfinder hat herausgefunden, dass die hierin beschriebenen APPC-HSA- Konjugate effizient CRP im Blutkreislauf binden und damit besonders zur PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Behandlung von Erkrankungen geeignet sind, die durch einen erhöhten CRP-Spiegel assoziiert und/oder verursacht werden. Ein erhöhter CRP-Spiegel bedeutet hierin ein C-reaktives Protein-Blutspiegel von vorzugsweise >5 mg/L, noch bevorzugter von >10 mg/L, noch bevorzugter von >15 mg/L, noch bevorzugter von >20 mg/L, noch bevorzugter von >25 mg/L, noch bevorzugter von >30 mg/L, noch bevorzugter von >50 mg/L, noch bevorzugter von >75 mg/L, noch bevorzugter von >100 mg/L, noch bevorzugter von >150 mg/L und am bevorzugtesten von > 200 mg/L zu einem beliebigen Zeitpunkt der Erkrankung. Somit betrifft die vorliegende Erfindung ein C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder eine pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen, die durch einen C-reaktives Protein-Blutspiegel von >5 mg/L verursacht und/oder assoziiert sind, wobei das C-reaktives Protein bindende Phosphocholin-Konjugat ein an Humanserumalbumin (HSA) kovalent gebundenes 4-Aminophenylphosphocholin umfasst. In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen, die durch einen C-reaktives Protein-Blutspiegel von >5 mg/L verursacht und/oder assoziiert sind, die Struktur der allgemeinen Formel (I), wobei L und m die hierin beschriebenen Bedeutungen haben. Vorzugsweise ist L ein Linker ausgewählt aus: , wobei a eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 und 10 ist, b eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3 und 4 ist. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen, die durch einen C-reaktives Protein-Blutspiegel von >5 mg/L verursacht und/oder assoziiert sind, die Struktur der allgemeinen Formel (II), wobei m die hierin beschriebene Bedeutung hat. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. Zu den Erkrankungen, die durch einen erhöhten CRP-Spiegel assoziiert und/oder verursacht werden, gehört jedoch nicht Atherosklerose. Bei der Atherosklerose wird regelmäßig kein erhöhter CRP-Spiegel von >20 mg/L im Blut beobachtet. Somit betrifft die vorliegende Erfindung ein C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder eine pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen, die durch einen C-reaktives Protein-Blutspiegel von >20 mg/L verursacht und/oder assoziiert sind, wobei das C-reaktives Protein bindende Phosphocholin-Konjugat ein an PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Humanserumalbumin (HSA) kovalent gebundenes 4-Aminophenylphosphocholin umfasst, wobei die Erkrankung nicht Atherosklerose ist. In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen, die durch einen C-reaktives Protein-Blutspiegel von >20 mg/L verursacht und/oder assoziiert sind, die Struktur der allgemeinen Formel (I), wobei L und m die hierin beschriebenen Bedeutungen haben. Vorzugsweise ist L ein Linker ausgewählt aus: , wobei a eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 und 10 ist, b eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3 und 4 ist. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen, die durch einen C-reaktives Protein-Blutspiegel von >20 mg/L verursacht und/oder assoziiert PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx sind, die Struktur der allgemeinen Formel (II), wobei m die hierin beschriebene Bedeutung hat. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. Bei den Erkrankungen, die durch einen erhöhten CRP-Spiegel assoziiert und/oder verursacht werden, handelt es sich vorzugsweise um akute Erkrankungen, bei denen ein erhöhter CRP-Spiegel (wie er hier beschrieben ist) im Patienten innerhalb von 1 bis 5 Tagen beobachtbar ist. Vorzugsweise werden diese Erkrankungen durch einen Anstieg des CRP-Spiegels von >20 mg/L innerhalb von 1 bis 5 Tagen assoziiert und/oder verursacht. Vorzugsweise werden diese Erkrankungen durch einen Anstieg des CRP-Spiegels von >20 mg/L innerhalb von 1 bis 4 Tagen assoziiert und/oder verursacht. Vorzugsweise werden diese Erkrankungen durch einen Anstieg des CRP-Spiegels von >20 mg/L innerhalb von 1 bis 3 Tagen assoziiert und/oder verursacht. Vorzugsweise werden diese Erkrankungen durch einen Anstieg des CRP-Spiegels von >20 mg/L innerhalb von 1 bis 2 Tagen assoziiert und/oder verursacht. Somit betrifft die vorliegende Erfindung ein C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder eine pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen, die durch einen akuten Anstieg des C-reaktives Protein-Blutspiegel von >20 mg/L verursacht und/oder assoziiert sind, wobei das C-reaktives Protein bindende Phosphocholin- Konjugat ein an Humanserumalbumin (HSA) kovalent gebundenes 4-Aminophenyl- phosphocholin umfasst. PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen, die durch einen akuten Anstieg des C-reaktives Protein-Blutspiegel von >20 mg/L verursacht und/oder assoziiert sind, die Struktur der allgemeinen Formel (I), wobei L und m die hierin beschriebenen Bedeutungen haben. Vorzugsweise ist L ein Linker ausgewählt aus: , wobei a eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 und 10 ist, b eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3 und 4 ist. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen, die durch einen akuten Anstieg des C-reaktives Protein-Blutspiegel von >20 mg/L verursacht und/oder assoziiert sind, die Struktur der allgemeinen Formel (II), wobei m die hierin beschriebene Bedeutung hat. PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. Zu den Erkrankungen, die mit einem erhöhten CRP-Spiegel assoziiert und/oder dadurch verursacht werden gehören u.a. Tumorerkrankungen, Entzündungs- erkrankungen, Stoffwechselerkrankungen, Autoimmunerkrankungen, Atemwegs- erkrankungen, Herz-Kreislauf-Erkrankungen, postoperative Zustände und Infektionserkrankungen. Somit betrifft die vorliegende Erfindung ein C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder eine pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen ausgewählt aus Tumorerkrankungen, Entzündungserkrankungen, Stoffwechselerkrankungen, Autoimmunerkrankungen, Atemwegserkrankungen, Herz-Kreislauf-Erkrankungen, postoperative Zustände und Infektionserkrankungen, wobei das C-reaktives Protein bindende Phosphocholin-Konjugat ein an Humanserumalbumin (HSA) kovalent gebundenes 4-Aminophenylphosphocholin umfasst. Die vorliegende Erfindung betrifft auch ein Verfahren zur Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen ausgewählt aus Tumorerkrankungen, Entzündungserkrankungen, Stoffwechselerkrankungen, Autoimmunerkrankungen, Atemwegserkrankungen, Herz-Kreislauf-Erkrankungen, postoperative Zustände und Infektionserkrankungen in einem Patienten, wobei dem Patienten ein C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder eine pharmazeutische Zusammensetzung davon verabreicht wird, um den CRP-Spiegel im Blut des Patienten zu senken. PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Die Behandlung als auch die Prophylaxe von Herz-Kreislauf-Erkrankungen wie z.B. Herzinfarkt, Herz-Kreislauf-Stillstand und Schlaganfall sind bevorzugt. In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen ausgewählt aus Tumorerkrankungen, Entzündungserkrankungen, Stoffwechselerkrankungen, Autoimmunerkrankungen, Atemwegserkrankungen, Herz-Kreislauf-Erkrankungen, postoperative Zustände und Infektionserkrankungen, die Struktur der allgemeinen Formel (I), wobei L und m die hierin beschriebenen Bedeutungen haben. Vorzugsweise ist L ein Linker ausgewählt aus: , wobei a eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 und 10 ist, b eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3 und 4 ist. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen ausgewählt aus Tumorerkrankungen, Entzündungserkrankungen, Stoffwechselerkrankungen, Autoimmunerkrankungen, Atemwegserkrankungen, Herz-Kreislauf-Erkrankungen, postoperative Zustände und Infektionserkrankungen, die Struktur der allgemeinen Formel (II), wobei m die hierin beschriebene Bedeutung hat. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. Vorzugsweise betrifft das hierin beschriebene C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon die Behandlung und/oder Prävention von Tumorerkrankungen ausgewählt aus Adenokarzinom, choroidales Melanom, akute Leukämie, akustisches Neurinom, ampulläres Karzinom, Analkarzinom, Astrocytom, Basalzellenkarzinom, Bauchspeicheldrüsenkrebs, Desmoid-Tumor, Blasenkrebs, Bronchialkarzinom, Brustkrebs, Burkitt-Lymphom, Korpuskrebs, CUP-Syndrom (Karzinom unbekannten Ursprungs), Darmkrebs, Dünndarmkrebs, Dünndarmtumore, Eierstockkrebs, endometriales Karzinom, Ependymom, epitheliale Krebsformen, Ewing-Tumore, gastrointestinale Tumore, Magenkrebs, Gallenblasenkrebs, Gallenblasenkarzinome, Uteruskrebs, Zervixkrebs, Zervix, Glioblastome, gynäkologische Tumore, Ohr-, Nasen- und Halstumore, hämatologische Neoplasien, Haarzellenleukämie, Harnröhrenkrebs, Hautkrebs, Haut-Hodenkrebs, Hirntumore (Gliome), Hirnmetastasen, Hodenkrebs, Hypophysentumor, Karzinoide, Kaposi-Sarkom, Kehlkopfkrebs, Keimzellentumor, Knochenkrebs, Darmkarzinom, Kopf- und Halstumore (Tumore des Ohren-, Nasen- und Halsbereichs), Kolonkarzinom, Kraniopharyngiome, Mundkrebs (Krebs im Mundbereich und an den Lippen), Krebs des zentralen Nervensystems, Leberkrebs, Lebermetastasen, Leukämie, Augenlidtumor, Lungenkrebs, Lymphknotenkrebs (Hodgkin/Non-Hodgkin), PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Lymphome, Magenkrebs, malignes Melanom, maligne Neoplasie, maligne Tumore des Gastrointestinaltrakts, Brustkarzinom, Mastdarmkrebs, Medulloblastome, Melanom, Meningiome, Hodgkin-Krankheit, Mykosis fungoides, Nasenkrebs, Neurinom, Neuroblastom, Nierenkrebs, Nierenzellkarzinome, non-Hodgkin- Lymphome, Oligodendrogliom, Ösophaguskarzinom, osteolytische Karzinome und osteoplastische Karzinome, Osteosarkome, Ovarialkarzinom, Pankreaskarzinom, Peniskrebs, Plasmocytom, Prostatakrebs, Rachenkrebs, Mastdarmkarzinom, Retinoblastom, Vaginalkrebs, Schilddrüsenkarzinom, Schneeberger-Krankheit, Speiseröhrenkrebs, Spinaliome, T-Zellen-Lymphom (Mykosis fungoides), Thymom, Tubenkarzinom, Augentumore, Harnröhrenkrebs, urologische Tumor, urotheliales Karzinom, Vulvakrebs, Auftreten von Warzen, Weichteiltumore, Weichteilsarkom, Wilmstumor, Zervixkarzinom und Zungenkrebs. Vorzugsweise betrifft das hierin beschriebene C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon die Behandlung und/oder Prävention von Autoimmunerkrankungen ausgewählt aus Asthma, Diabetes, rheumatische Erkrankungen, AIDS, Abstoßung transplantierter Organe und Gewebe, Rhinitis, chronisch-obstruktive Lungenkrankheiten, Osteoporose, Colitis ulcerosa, Sinusitis, Lupus erythematodes, rekurrierende Infektionen, atopische Dermatitis / Ekzeme und berufsbedingte Allergien, Nahrungsmittelallergien, Arzneimittelallergien, schwere anaphylaktische Reaktionen, Anaphylaxie, Manifestationen allergischer Krankheiten, primäre Immunschwäche, Antikörpermangelzustände, Zell-vermittelte Immunschwäche, schwere kombinierte Immunschwäche, DiGeorge-Syndrom, Hyper-IgE-Syndrom, Wiskott-Aldrich- Syndrom, Ataxia teleangiectasia, Immun-vermittele Krebsformen, Leukozyten- Defekte, Autoimmunkrankheiten, systemischer Lupus erythematodes, rheumatoide Arthritis (RA), Multiple Sklerose (MS), Immun-vermittelter oder Typ 1-Diabetes mellitus, Immun-vermittelte Glomerulonephritis, Sklerodermie, perniziöse Anämie, Alopezie, Pemphigus, Pemphigus vulgaris, Myasthenia gravis, entzündliche Darmerkrankungen, Morbus Crohn, Psoriasis, Autoimmun-Schilddrüsen- erkrankungen, Hashimoto-Thyreoditis, Dermatomyositis, Goodpasture-Syndrom, Myasthenia gravis pseudoparalytica, Ophthalmia sympathica, phakogene Uveitis, chronisch-aggressive Hepatitis, primäre biliäre Zirrhose, autoimmunhämolytische Anämie und Morbus Werlhof. Vorzugsweise betrifft das hierin beschriebene C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon die Behandlung und/oder Prävention von Infektionskrankheiten ausgewählt aus AIDS, PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx alveoläre Echinokokkose (AHD, Echinokokkose), Amöbiasis (Entamoeba histolytica- Infektion), Angiostrongylus-Infektion, Anisakiase, Anthrax, Babesiose (Babesia- Infektion), Balantidium-Infektion (Balantidiose), Baylisascaris-Infektion (Waschbärspulwurm), Bilharzia (Schistosomiasis), Blastocystis hominis-Infektion (Blastomykose), Borreliose, Botulismus, Brainerd-Diarrhöe, Brucellose, BSE (Bovine Spongiforme Encephalopathie), Candidiasis, Capillariasis (Capillaria- Infektion), CFS (chronisches Ermüdungssyndrom), Chagas-Krankheit (Amerikanische Trypanosomiasis), Windpocken (Varicella zoster-Virus), Chlamydia pneumoniae-Infektion, Cholera, chronisches Ermüdungssyndrom, CJD (Creutzfeldt-Jakob-Krankheit), Clonorchiasis (Clonorchis-Infektion), LMC (Larva migrans cutanea, Hakenwurm-Infektion), Kokzidioidomykose, Konjunktivitis, Coxsackievirus A16 (Hand-, Maul- und Klauenseuche), Kryptokokkose, Cryptosporidium-Infektion (Kryptosporidiose), Culex-Stechmücke (Vektor des West- Nil-Virus), Larva migrans cutanea (LMC), Cyclosporose (Cyclospora-Infektion), Cysticercose (Neurocysticercose), Cytomegalovirus-Infektion, Dengue / Dengue- Fieber, Dipylidium-Infektion (Hunde- und Katzenflohbandwurm), Ebola-Virus hämorrhagisches Fieber, Echinokokkose (Alveoläre Echinokokkose), Encephalitis, Entamoeba coli-Infektion, Entamoeba dispar-Infektion, Entamoeba hartmanni- Infektion, Entamoeba histolytica-Infektion (Amöbiasis), Entamoeba polecki- Infektion, Enterobiasis (Madenwurm-Infektion), Enterovirus-Infektion (Non-Polio), Epstein-Barr-Virus-Infektion, Escherichia coli-Infektion, lebensmittelbedingte Infektion, Maul- und Klauenseuche, fungale Dermatitis, Gastroenteritis, Streptokokken-Erkrankung der Gruppe A, Streptokokken-Erkrankung der Gruppe B, Morbus Hansen (Lepra), Hantavirales Pulmonares Syndrom, Befall mit Kopfläusen (Pedikulose), Helicobacter pylori-Infektion, hämatologische Krankheit, Hendra- Virus-Infektion, Hepatitis (HCV, HBV), Herpes zoster (Gürtelrose), HIV-Infektion, humane Ehrlichiose, humane Parainfluenza-Virus-Infektion, Influenza, Isosporiose (Isospora-Infektion), Lassa-Fieber, Leishmaniose, Kala-azar (Kala-azar-, Leishmania-Infektion), Lepra, Läuse (Kleiderläuse, Kopfläuse, Filzläuse), Lyme- Krankheit, Malaria, vom Marburg-Virus ausgelöstes hämorrhagisches Fieber, Masern, Meningitis, von Stechmücken übertragene Krankheiten, Mycobacterium avium-Komplex (MAC)-Infektion, Naegleria-Infektion, nosokomiale Infektionen, nicht-pathogenene intestinale Amöben-Infektion, Onchozerkose (Flußblindheit), Opistorchose (Opisthorchis-Infektion), Parvovirus-Infektion, Pest, PCP (Pneumocystis carinii-Pneumonie), Polio, Q-Fieber, Tollwut, Respiratorische Syncytial-Virus (RSV)-Infektion, rheumatisches Fieber, Rifttal-Fieber, Flußblindheit (Onchozerkose), Rotavirus-Infektion, Spulwurm-Infektion, Salmonellose, Salmonella enteritidis, Krätze, Shigellose, Gürtelrose, Schlafkrankheit, Pocken, PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Streptokokken-Infektion, Bandwurm-Infektion (Taenia-Infektion), Tetanus, toxisches Schocksyndrom, Tuberkulose, Geschwüre (Magengeschwür), Tal-Fieber, Vibrio parahaemolyticus-Infektion, Vibrio vulnificus-Infektion, virales hämorrhagisches Fieber, Warzen, über das Wasser übertragene Infektionskrankheiten, West-Nil-Virus-Infektion (West-Nil-Encephalitis), Keuchhusten, Gelbfieber, Tuberkulose, Lepra und durch Mykobakterien verursachte Meningitis. Vorzugsweise betrifft das hierin beschriebene C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon die Behandlung und/oder Prävention von Entzündungserkrankungen ausgewählt aus entzündliche Erkrankungen des zentralen Nervensystems (ZNS), entzündliche rheumatische Erkrankungen, entzündliche Erkrankungen der Blutgefäße, entzündliche Erkrankungen des Mittelohrs, entzündliche Darmerkrankungen, entzündliche Erkrankungen der Haut, entzündliche Erkrankung Uveitis und entzündliche Erkrankungen des Kehlkopfes. Vorzugsweise betrifft das hierin beschriebene C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon die Behandlung und/oder Prävention von Atemwegserkrankungen ausgewählt aus Asthma Bronchiale, pädiatrisches Asthma, schweres Asthma, akuter Asthma-Anfall, chronische Bronchitis, COPD (chronisch obstruktive pulmonale Erkrankung) und Interstitielle Lungenerkrankungen, wie Pneumonien, Strahlen-induzierte Pneumonitis oder Fibrose, Kollagenosen, wie beispielsweise Lupus erythematodes, systemische Sklerodermie oder Sarkoidose, Granulomatosen, wie beispielsweise Morbus Boeck, idiopathische interstitielle Pneumonie oder idiopathische pulmonäre Fibrose (IPF). Vorzugsweise betrifft das hierin beschriebene C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon die Behandlung und/oder Prävention von Stoffwechselerkrankungen ausgewählt aus Adrenogenitales Syndrom, Alkaptonurie, Alpha-1-Antitrypsinmangel, Diabetes mellitus (Zuckerkrankheit), Erythropoetische Protoporphyrie (Erkrankung aus der Gruppe der Porphyrien), Galaktosämie, Hypophosphatasie (Rathbuin-Syndrom), Hypothyreose (Schilddrüsenunterfunktion), Ketoazidose, Ketose (Acetonämie, Acetonurie), Lesch-Nyhan-Syndrom (Hyperurikämie-Syndrom oder Hyperurikose), Methylmalonazidurie ( MMA ), Myoadenylatdeaminase-Mangel (MADD), Morbus Addison (Hypadrenokortizismus), Morbus Conn (Hyperaldosteronismus), Morbus Cushing, Morbus Fabry, Morbus Gaucher, Morbus Hunter (Mukopolysaccharidose PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Typ II), Mukoviszidose (zystische Fibrose), Phenylketonurie, Porphyrien, Thesaurismose (Speicherkrankheit) und Urikopathie (Gicht). Vorzugsweise betrifft das hierin beschriebene C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon die Behandlung und/oder Prävention des Zustandes nach Operationen, nach Organ- und Gewebs- und Knochenmarktransplantationen, nach plastisch-chirurgischen Operationen, insbesondere solche mit systemischer Anästhesie, nach therapeutischer Bestrahlung mit unterschiedlichen äußeren physikalischen Quellen (wie α-, ß-, γ-, Positronen) sowie der Diagnostik und Therapie mit in vivo verabreichten Radionukliden-Medikamenten. In einer bevorzugten Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder eine pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung von Ischämie. Durch eine Ischämie wird der zelluläre Stoffwechsel behindert oder unterbunden. Die durch Drosselung oder Unterbrechung des Blutstroms bewirkte Ischämie geht mit einem Sauerstoffmangel im betroffenen Gebiet einher. Dies kann bis zu einer Nekrose und zu einem Infarkt führen. In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Ischämie, die Struktur der allgemeinen Formel (I), wobei L und m die hierin beschriebenen Bedeutungen haben. Vorzugsweise ist L ein Linker ausgewählt aus: , wobei a eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 und 10 ist, b eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3 und 4 ist. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Ischämie, die Struktur der allgemeinen Formel (II), wobei m die hierin beschriebene Bedeutung hat. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen ausgewählt aus Herz-Kreislauf-Stillstand, Schlaganfall und Pankreatitis, die Struktur der allgemeinen Formel (I), wobei L und m die hierin beschriebenen Bedeutungen haben. Vorzugsweise ist L ein Linker ausgewählt aus: PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx , wobei a eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 und 10 ist, b eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3 und 4 ist. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen ausgewählt aus Herz-Kreislauf-Stillstand, Schlaganfall und Pankreatitis, die Struktur der allgemeinen Formel (II), wobei m die hierin beschriebene Bedeutung hat. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder eine pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Autoimmunerkrankungen, wobei die Autoimmunerkrankung ausgewählt ist aus rheumatoider Arthritis, entzündliche Darmerkrankung, Lupus, Asthma, Diabetes, rheumatische Erkrankungen, AIDS, Abstoßung transplantierter Organe und Gewebe, Rhinitis, chronisch-obstruktive Lungenkrankheiten, Osteoporose, Colitis ulcerosa, Sinusitis, Lupus erythematodes, rekurrierende Infektionen, atopische Dermatitis / Ekzeme und berufsbedingte Allergien, Nahrungsmittelallergien, Arzneimittelallergien, schwere anaphylaktische Reaktionen, Anaphylaxie, Manifestationen allergischer Krankheiten, primäre Immunschwäche, Antikörpermangelzustände, Zell-vermittelte Immunschwäche, schwere kombinierte Immunschwäche, DiGeorge-Syndrom, Hyper- IgE-Syndrom, Wiskott-Aldrich-Syndrom, Ataxia teleangiectasia, Immun-vermittele Krebsformen, Leukozyten-Defekte, Multiple Sklerose (MS), Immun-vermittelter oder Typ 1-Diabetes mellitus, Immun-vermittelte Glomerulonephritis, Sklerodermie, perniziöse Anämie, Alopezie, Pemphigus, Pemphigus vulgaris, Myasthenia gravis, entzündliche Darmerkrankungen, Morbus Crohn, Psoriasis, Autoimmun- Schilddrüsenerkrankungen, Hashimoto-Thyreoditis, Dermatomyositis, Goodpasture- Syndrom, Myasthenia gravis pseudoparalytica, Ophthalmia sympathica, phakogene Uveitis, chronisch-aggressive Hepatitis, primäre biliäre Zirrhose, autoimmunhämolytische Anämie und Morbus Werlhof; und wobei das C-reaktives Protein bindende Phosphocholin-Konjugat ein an Humanserumalbumin (HSA) kovalent gebundenes 4-Aminophenylphosphocholin umfasst. In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen von Infektionserkrankungen, wobei die Infektionserkrankungen durch Bakterien, Viren, Prionen, Parasiten, Pilze verursacht, induziert, initiiert und/oder verstärkt und/oder durch irritative, traumatische, metabolische, allergische, autoimmunologische oder idiopathische Ursachen ausgelöst werden, die Struktur der allgemeinen Formel (I), wobei L und m die hierin beschriebenen Bedeutungen haben. Vorzugsweise ist L ein Linker ausgewählt aus: PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx , wobei a eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 und 10 ist, b eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3 und 4 ist. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Infektionserkrankungen, wobei die Infektionserkrankungen durch Bakterien, Viren, Prionen, Parasiten, Pilze verursacht, induziert, initiiert und/oder verstärkt und/oder durch irritative, traumatische, metabolische, allergische, autoimmunologische oder idiopathische Ursachen ausgelöst werden, die Struktur der allgemeinen Formel (II), wobei m die hierin beschriebene Bedeutung hat. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen von Infektionserkrankungen, wobei die Infektionserkrankung eine durch Coronaviren, insbesondere SARS-CoV-2 ausgelöste Erkrankung ist, die Struktur der allgemeinen Formel (I), wobei L und m die hierin beschriebenen Bedeutungen haben. Vorzugsweise ist L ein Linker ausgewählt aus: , wobei a eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 und 10 ist, b eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3 und 4 ist. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung in der Behandlung und/oder Prävention von Infektionserkrankungen, wobei die Infektionserkrankung eine durch Coronaviren, insbesondere SARS-CoV-2 ausgelöste Erkrankung ist, die Struktur der allgemeinen Formel (II), wobei m die hierin beschriebene Bedeutung hat. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. Der Zusammenhang zwischen den erfindungsgemäß zu behandelnden Indikationen und den erhöhten CRP-Spiegeln im Blut, d.h. CRP-Spiegel von 20 mg/L und mehr (z.B. 20 mg/L bis 100 mg/L) ist dem Fachmann bekannt. Dass die Senkung des CRP-Spiegels im Blut durch eine Apheresebehandlung zur Prophylaxe und Behandlung der hierin beschriebenen Indikationen eingesetzt werden kann, haben die Erfinder bereits wissenschaftlich in früheren Publikationen belegt. Die vorliegende Patentanmeldung belegt nun wissenschaftlich, dass die offenbarten 4-Aminophenylphosphocholin-Humanserumalbumin-Konjugate (APPC-HSA- Konjugate) die CRP-Spiegel senken und damit zur Prophylaxe und/oder Behandlung der hierin beschriebenen Erkrankungen eingesetzt werden können. Da aufgrund der neuerlichen Prämisse der FDA Tierversuche nach Möglichkeit vermieden werden sollen, da sich gezeigt hat, dass die mit Tieren gewonnenen Daten oftmals nicht auf den Menschen übertragbar sind, ist es inzwischen fast unmöglich geworden, von einer Ethikkommission einen Tierversuch genehmigt zu bekommen, der den in-vivo-Beleg der Bindung eines Wirkstoffs an CRP nachweisen soll. Dies gilt für alle Tierarten, also auch für Nager wie Mäuse und Ratten. PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Um dem Erfordernis der Patentämter hinsichtlich ausreichender Offenbarung und ausreichendem Beleg der erfinderischen Tätigkeit nachzukommen, wurde die in-vivo- Situation bestmöglich nachgestellt. Zudem schränkt bereits die Verwendung von humanem Serumalbumin die Durchführung von Tierversuchen ein und bei einem Mausversuch hätte dann ein Mausserumalbumin-Konjugat hergestellt und getestet werden müssen mit dem fraglichen Ergebnis, ob diese Daten auf die Humanserumalbumin-Konjugate und den Menschen hätten übertragen werden können. Somit wurde in Beispiel 6 das humane System durch Verwendung von humanem Blutplasma nachgestellt und die Bindung der hierin offenbarten APPC-HSA- Konjugate nachgewiesen. Figur 5 zeigt anschaulich die CRP-Bindung an die erfindungsgemäßen APPC-HSA-Konjugate in einer konzentrationsabhängigen Weise. Die Bindung von CRP im Blutplasma und damit die Blockade von CPR im Blut steigt reproduzierbar mit der Konzentration an APPC-HSA-Konjugat als auch mit der Anzahl an APPC-Molekülen in einem APPC-HSA-Konjugat. Dieser Versuch ist damit aussagekräftiger als ein Tierversuch mit z.B. Mäusen unter Verwendung eines APPC-Mausserumalbumin-Konjugates. In einer weiteren Ausführungsform kann das hierin beschriebene APPC-HSA- Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon in Kombination mit extrakorporalen Verfahren zur Senkung des CRP-Spiegels, wie Dialyse oder Apherese verwendet werden. Bei diesen Verfahren wird das CRP aus Blutplasma affinitätschromatographisch mit CRP-bindendem Material beladenen Säulen entfernt. Die Kombination ist nützlich zur Behandlung besonders hoher CRP-Spiegel von über 550 mg/L. Somit betrifft die vorliegende Erfindung ein C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder eine pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung als Medikament zur Bindung und/oder Neutralisation von C-reaktivem Protein im Blut in Kombination mit einem Apherese- oder Dialyseverfahren zur Senkung des C-reaktives Protein-Spiegels, wobei das C-reaktives Protein bindende Phosphocholin-Konjugat ein an Humanserumalbumin (HSA) kovalent gebundenes 4- Aminophenylphosphocholin umfasst. In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindende Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung als Medikament zur Bindung und/oder Neutralisation von C-reaktivem PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Protein im Blut in Kombination mit einem Apherese- oder Dialyseverfahren zur Senkung des C-reaktives Protein-Spiegels die Struktur der allgemeinen Formel (I), wobei L und m die hierin beschriebenen Bedeutungen haben. Vorzugsweise ist L ein Linker ausgewählt aus: , wobei a eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 und 10 ist, b eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3 und 4 ist. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung als Medikament zur Bindung und/oder Neutralisation von C-reaktivem Protein im Blut in Kombination mit einem Apherese- oder Dialyseverfahren zur Senkung des C-reaktives Protein-Spiegels die Struktur der allgemeinen Formel (II), wobei m die hierin beschriebene Bedeutung hat. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. Ein weiterer Aspekt der vorliegenden Erfindung betrifft pharmazeutische Zusammensetzungen zur Verwendung als Medikament zur Bindung und/oder Neutralisation von C-reaktivem Protein im Blut umfassend ein C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-HSA-Konjugat, wobei das C-reaktives Protein bindende Phosphocholin-Konjugat ein an Humanserumalbumin (HSA) kovalent gebundenes 4-Aminophenylphosphocholin umfasst. Zur Verwendung als Medikament zur Bindung und/oder Neutralisation von C-reaktivem Protein im Blut kann die pharmazeutische Formulierung weiter pharmazeutisch verträgliche Träger, Hilfsstoffe und/oder Verdünnungsmittel umfassen. Die hier beschriebenen pharmazeutischen Zusammensetzungen können in einem herkömmlichen festen oder flüssigen Träger oder Verdünnungsmittel und einem herkömmlichen pharmazeutisch hergestellten Hilfsstoff in geeigneter Dosierung in bekannter Weise zubereitet werden. Die hier beschriebenen pharmazeutischen Zusammensetzungen werden typischerweise zusammen mit geeigneten verträglichen Trägern verabreicht, die im Hinblick auf die beabsichtigte Verabreichungsform ausgewählt werden, z.B. als Pulver zur Konstitution, Gelen, Elixieren, dispergierbaren Granulaten, Sirupen, Suspensionen und dergleichen, und in Übereinstimmung mit konventionellen pharmazeutischen Praktiken. Ebenfalls inbegriffen sind Zubereitungen in fester Form, die dazu bestimmt sind, kurz vor der Verwendung in eine flüssige Form überführt zu werden. Zu diesen flüssigen Formen gehören Lösungen, Suspensionen und Emulsionen. Die hier beschriebenen pharmazeutischen Zusammensetzungen können subkutan, durch Spray, durch Injektion, intramuskulär, als Suppositorium oder trans(epi)dermal verabreicht. PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Die hierin beschriebenen C-reaktives Protein bindende Phosphocholin-Konjugate sowie die hierin beschriebenen pharmazeutischen Zusammensetzungen davon sind vorzugsweise für die Behandlung des Menschen gedacht können aber auch bei Tieren eingesetzt werden und insbesondere bei Pferden und vorzugsweise Reit- und Dressurpferden. In einer bevorzugten Ausführungsform wird das in der hierin beschriebenen pharmazeutischen Zusammensetzung enthaltene C-reaktives Protein bindende APPC-HSA-Konjugat in einem Bereich von 1 mg/kg bis 100 mg/kg, vorzugsweise 2 mg/kg bis 100 mg/kg, vorzugsweise 5 mg/kg bis 100 mg/kg, vorzugsweise 10 mg/kg bis 100 mg/kg pro Körpergewicht pro Tag verabreicht. In einer bevorzugten Ausführungsform umfasst die pharmazeutische Zusammensetzung zur Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen, die durch einen erhöhten CRP-Spiegel assoziiert und/oder verursacht werden das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat mit der Struktur der allgemeinen Formel (I), wobei L und m die hierin beschriebenen Bedeutungen haben und das C-reaktives Protein bindende APPC-HSA-Konjugat in einem Bereich von 1 mg/kg bis 100 mg/kg, vorzugsweise 2 mg/kg bis 100 mg/kg, vorzugsweise 5 mg/kg bis 100 mg/kg, vorzugsweise 10 mg/kg bis 100 mg/kg pro Körpergewicht pro Tag verabreicht wird. Vorzugsweise ist L ein Linker ausgewählt aus: , wobei a eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 und 10 ist, b eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3 und 4 ist. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. In einer bevorzugten Ausführungsform umfasst die pharmazeutische Zusammensetzung zur Behandlung und/oder Prävention von Erkrankungen, die durch einen erhöhten CRP-Spiegel assoziiert und/oder verursacht werden das C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat mit der Struktur der allgemeinen Formel(II), wobei m die hierin beschriebene Bedeutung hat und das C- reaktives Protein bindende APPC-HSA-Konjugat in einem Bereich von 1 mg/kg bis 100 mg/kg, vorzugsweise 2 mg/kg bis 100 mg/kg, vorzugsweise 5 mg/kg bis 100 mg/kg, vorzugsweise 10 mg/kg bis 100 mg/kg pro Körpergewicht pro Tag verabreicht wird. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform kann das hierin beschriebene APPC- HSA-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon in Kombination mit mindestens einen Komplementblocker zur Bindung und/oder Neutralisation von C-reaktivem Protein im Blut verwendet werden. Vorzugsweise inhibiert der Komplementblocker das/die Komplementprotein(e) C3 und/oder C5, indem er an PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx eine aktive Stelle des/der Komplementproteins C3 und/oder C5 bindet. Der Komplementblocker verhindert zusätzlich die Komplementaktivierung, wodurch Ausbreitung von Schäden und Narben im ischämischen Gewebe gestoppt und eine Infarktnarbe nach Herzinfarkt verringert oder gänzlich verhindert werden. Somit betrifft die vorliegende Erfindung ebenfalls ein C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat oder eine pharmazeutische Formulierung zur Verwendung als Medikament zur Bindung und/oder Neutralisation von C-reaktivem Protein im Blut umfassend ein C-reaktives Protein bindendes Phosphocholin-Konjugat, wobei das C- reaktives Protein bindende Phosphocholin-Konjugat ein an Humanserumalbumin kovalent gebundenes 4-Aminophenylphosphocholin umfasst, in Kombination mit mindestens einen Komplementblocker. In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindende Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung als Medikament zur Bindung und/oder Neutralisation von C-reaktivem Protein im Blut in Kombination mit mindestens einen Komplementblocker die Struktur der allgemeinen Formel (I), wobei L und m die hierin beschriebenen Bedeutungen haben. Vorzugsweise ist L ein Linker ausgewählt aus: , wobei a eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 und 10 ist, b eine ganze Zahl ausgewählt aus 1, 2, 3 und 4 ist. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. In einer bevorzugten Ausführungsform besitzt das C-reaktives Protein bindende Phosphocholin-Konjugat oder die pharmazeutische Zusammensetzung davon zur Verwendung als Medikament zur Bindung und/oder Neutralisation von C-reaktivem Protein im Blut in Kombination mit mindestens einen Komplementblocker die Struktur der allgemeinen Formel (II), wobei m die hierin beschriebene Bedeutung hat. Vorzugsweise beträgt m zwischen 1 und 100, noch bevorzugter zwischen 1 und 50, noch bevorzugter zwischen 1 und 30, noch bevorzugter zwischen 1 und 20, noch bevorzugter zwischen 2 und 15 und am bevorzugtesten zwischen 5 und 10. Ebenfalls bevorzugt ist, wenn m zwischen 35 und 40, noch bevorzugter zwischen 30 und 35, noch bevorzugter zwischen 25 und 30, noch bevorzugter zwischen 20 und 25, noch bevorzugter zwischen 15 und 20, noch bevorzugter zwischen 10 und 15, noch bevorzugter zwischen 5 und 10 und am bevorzugtesten zwischen 1 und 5 liegt. Ebenso ist bevorzugt, wenn m ungefähr 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19 oder 20 beträgt. Weiterhin ist bevorzugt, wenn m nicht größer als 3, noch bevorzugter nicht größer als 4, noch bevorzugter nicht größer als 5, noch bevorzugter nicht größer als 6, noch bevorzugter nicht größer als 7, noch bevorzugter nicht größer als 8, noch bevorzugter nicht größer als 9, noch bevorzugter nicht größer als 10 ist. PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Figurenbeschreibung Figur 1 ELISA zur Bindung von CRP an APPC-HSA mit steigender CRP- Konzentration. Mittels eines MAK gegen humanes CRP wurde die Menge gebundenem CRP detektiert. Figuren 2 und 3 Konzentrationsabhängige Blockade der Bindung von huCRP an die fixierte HSA-APPC Matrix durch die Prüfsubstanzen. Die Werte sind Mittelwerte (Mw) aus drei unabhängigen Versuchsansätzen (in zwei Ansätzen lagen nur die Ergebnisse aus Doppelbestimmungen vor). Das Meßsignal, die optische Dichte, wurde über eine Referenzkurve umgerechnet in CRP-Mengen (mg/ml). Figur 4 SDS-Gel der HSA-APPC Konstrukte. M: Größenmarker, H1 – H5: Konstrukte, HM: HSA Figur 5 CRP-Blockierung durch HSA-APPC Konstrukte Figur 5 zeigt, dass die Blockade konzentrationsabhängig ist, sowohl in Bezug auf die eingesetzte Menge an HSA-APPC als auch von der Menge der APPC Moleküle pro HSA Molekül. Das Ergebnis zeigt durch die größtmögliche Nachahmung des humanen in vivo-Blutsystems deutlich, dass auch in der in vivo-Situation im humanen Blutplasma eine Blockade der CRP-Bindung erreicht werden kann und dass es keine relevanten Störfaktoren gibt. PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Beispiele Abkürzungen APPC: 4-Aminophenylphosphocholin, Ligand für CRP BSA: Bovines Serumalbumin CRP: C Reaktives Protein ELISA: Enzyme-Linked Immuno Sorbent Assay APPC- HSA: humanes Serumalbumin, gekoppelt mit APPC IgG: Immunglobulin G Kav.: Kavität MAK. Monokloaler Antikörper gegen CRP MTP: Mikrotiterplatte PBS: Phosphat gepufferte physiologische Kochsalzlösung POD-anti Maus: Peroxidase, gekoppelt an einen Sekundärantikörper gegen murines IgG S: Laborschüttler für MTP TMB: 3,3‘,5,5‘ Tetramethylbenzidin, Substrat für die POD, Farbreagenz Tween20: Detergenz, Handelsname Beispiel 1: Synthese eines APPC-HSA-Konjugats aus dem Stand der Technik Das APPC-HSA-Konjugat wurde nach der Vorschrift aus Journal of Immunological Methods 293 (2004) 1– 11 hergestellt. Dazu wurden 4 mg Humanserumalbumin mit 4 mg 4-Aminophenylphosphocholin (APPC) in 0,1 M MES-Puffer (pH 4,5) in Gegenwart von 2 mg 1-Ethyl-3-(3-dimethylaminopropyl)carbodiimid (EDC) gekuppelt. Die Reaktionsmischung wurde anschließend 2 Stunden bei Raumtemperatur inkubiert Das HSA-Konjugat wurde dann bei 4 °C gegen PBS-Puffer (pH 7,4) dialysiert. Beispiel 2: Synthese von APPC-HSA-Konjugaten mit unterschiedlicher APPC- Beladung APPC-HSA-Konjugate mit einer APPC-Beladung von 1:1 bis 50:1 wurden, wie in Beispiel 1 beschrieben, synthetisiert, wobei die Ausgangskonzentration von APPC entsprechend angepasst worden ist. Das molekulare Verhältnis von 4-Aminophenyl- phosphocholin zu Humanserumalbumin wurde mittels MALDI bestimmt. PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Beispiel 3: ELISA zur Bestimmung der CRP-Bindung der APPC-HSA-Konjugate Polystyrol-Mikrotiterplatten wurden über Nacht bei 4 °C bis 8 °C mit APPC-HSA- Konjugaten in 0,1 M Carbonat/Hydrogencarbonat-Puffer bei pH 9,6 inkubiert. Endvolumen aller Wells betrug dabei 100 µL. Die Platten wurden doppelt mit Phosphatpuffer (PBS) gewaschen und freie Bindungsstellen anschließend mit 2%iger HSA-Lösung in PBS (200 µL per Well) blockiert. CRP-enthaltende Proben (Plasma oder Seren) wurden entsprechend in Assaypuffer verdünnt und für 1 Stunde bei Raumtemperatur inkubiert. Für die Erstellung der Bindungskurve wurden CRP- Standardlösungen mit definierter Konzentration hergestellt und verwendet (siehe Tabelle 1). Danach wurden die Platten erneut mit PBS gewaschen und das gebundene CRP durch Inkubation mit biotinyliertem monoklonalen Antikörper 5G4 gegen menschliches CRP (verdünnt in Assaypuffer für 60 min) detektiert. Nachfolgend wurden die Wells mit in Veronalpuffer gelöster polymerisierter Peroxidase inkubiert und die Peroxidase-Aktivität mit 3,3',5,5'-Tetramethylbenzidin sichtbar gemacht. Die Reaktion wurde nach 10 Minuten durch Zugabe von 2 molarer Schwefelsäure beendet und die Extinktion bei 450 nm mit einem Plattenleser gemessen. Tab.1: Protokoll für HSA-APPC und Bindung von CRP PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Tab.2: Optische Dichte (OD) der CRP-Menge. Die OD wurde mittels eines üblichen MTP-Reader (96 well) unmittelbar nach Schritt 6 gemessen. Dargestellt sind die MW aus zwei Einzelmessungen. Beispiel 4: In diesem Beispiel wird gezeigt, wie die Prüfsubstanzen (HSA-APPC-Konstrukte bzw. acetylierte HSA-APPC-Konstrukte mit unterschiedlichen Mengen an APPC pro HSA Molekül) die Bindung von huCRP an die fixierte BSA-APPC-Matrix blockieren. Die auf der Wandung von Mikrotiterplatten fixierte BSA-APPC-Matrix simuliert in dieser Form den nach Apoptose aussehenden Zustand von ischämischen Zellen, bei denen die zur CRP-Bindung bereiten natürlichen Phosphocholin-Moleküle auf der Zelloberfläche zugänglich sind. Nur in diesem Zustand sind die Zellen durch CRP angreifbar. PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Die Kopplung von APPC an HSA bzw. acHSA erfolgte gemäß Beispiel 1 mit unterschiedlichen und steigenden Konzentrationen an APPC. Im Ergebnis der Synthese lagen dann Prüfsubstanzen mit Relationen von HSA zu APPC vor: 1:5, 1:20, 1: 40 und 1:80 (letztere nicht dargestellt). Bei der Bindung von huCRP im Referenzsystem (s. Fig.1) wird mit 2.500 ng CRP/ml die Bindungskapazität der BSA-APPC-Matrix weitgehend ausgeschöpft (das molare Verhältnis von betrug dabei BSA:APPC 1:3,6). Findet nun die CRP-Bindung an die Matrix in Gegenwart der Prüfsubstanzen statt, reduziert sich die Bindung von huCRP an die Matrix konzentrationsabhängig. In Fig. 2 und 3 ist die prozentuale Verringerung der CRP-Bindung an die fixierte Matrix, bezogen auf das Referenzsystem (ohne Prüfsubstanzen, 100%). Die Experimente wurden in Mikrotiterplatten durchgeführt gemäß Beispiel 3. Die Experimente wurden sowohl mit HSA-APPC als auch mit acetyliertem HSA- APPC durchgeführt, bei letzterem mit ähnlichen Ergebnissen. Tab.3A. Experimente mit HSA-APPC-Matrix PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Tab.3B. Experimente mit HSA-APPC-Matrix (Figur 2) Tab.4A. Experimente mit acetylierter HSA-APPC-Matrix Tab.4B. Experimente mit acetylierter HSA-APPC-Matrix (Figur 3) PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx Beispiel 5 HSA wurde mit verschiedenen Mengen an APPC gekoppelt. Die folgende Tabelle zeigt die durchschnittliche Anzahl an APPC-Molekülen pro HSA-Molekül. Die Konstrukte wurden auf ein SDS-Gel aufgetragen. Dabei ist die Größenzunahme durch das APPC deutlich zu erkennen (s. Fig.4). Beispiel 6 In einem weiteren Ansatz wurde HSA mit verschiedenen Mengen an APPC gekoppelt. Die Anzahl an APPC-Molekülen pro HSA-Molekül lag bei 5, 20, 40 und 80. Um die humane in vivo-Situation möglichst genau nachzustellen, wurde im folgenden Versuch humanes Blutplasma eingesetzt. Im humanen Blutplasma befinden sich alle relevanten Faktoren des Blutes, wodurch in großer Annäherung die humane in vivo-Situation nach gestellt wird. Das am Mikrotiterplattenboden fixierte BSA-APPC simuliert die Zelloberfläche der geschädigten Zelle. Gemessen wird die Blockade der CRP-Bindung durch die Konstrukte. Der Versuch wurde dreimal durchgeführt. Humanes Blutplasma mit 100 ng/mL CRP wurde mit unterschiedlichen Mengen von diesen HSA-APPC-Konstrukten 1:1 (vol:vol) versetzt und in einem BSA-APPC-ELISA eingesetzt. CRP ohne Zusatz und CRP gemischt mit HSA wurde als Kontrolle PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx eingesetzt. Die Blockierung der CRP-Bindung ohne Zusatz wurde als Ausgangspunkt genommen, um die Blockadewirkung der Konstrukte zu berechnen. Wie Figur 5 zeigt, ist die Blockade konzentrationsabhängig. Tab.6 PEN-P04423WO07 Patentanmeldung (final).docx