Login| Sign Up| Help| Contact|

Patent Searching and Data


Title:
PROTEIN HYDROLYSIS SYSTEM
Document Type and Number:
WIPO Patent Application WO/2002/049449
Kind Code:
A1
Abstract:
The increasing number of BSE diseases in cattle in recent years is associated with feeding animals meat meal, animal blood meal and animal bone meal. Slaughterhouse wastes from sheep (scrapie pathogens), goats (scrapie pathogens) and from cattle (BSE pathogens) are processed into meat meal, animal blood meal and into animal bone meal and are then fed to cattle. All methods used in Europe for producing meat meal, animal blood meal and animal bone meal have been proven unreliable in destroying the pathogens and thus in providing protection against the transmission of the disease (BSE). In these methods, the raw material (animal cadavers and wastes) are comminuted, heated and dried. After pressing out the fat, the material is ground into bone meal. The temperatures used for sterilizing are, however, incapable of destroying the pathogen. As a result, infectious meat-and-bone meal as well as infectious animal fat enter the feed cycle. Meat meal, animal blood meal and animal bone meal are fed to cattle, pigs, sheep, poultry and cultivated fish. The inventive method and the procedure provide a novel approach to destroying and eradicating the proteins contained in the meat meal, animal blood meal and animal bone meal and, with them, the pathogens of prion diseases. The principle is based on the chemical breakdown of the proteins into their individual parts: amino acids. Thanks to this procedure, information can no longer be transferred thereby preventing the triggering of disease. In addition, the protein involved in the disease BSE is broken down into its constituents and can no longer unleash its harmful effect. After decomposition is complete, the solution is neutralized with amino acids (rendered pH neutral by adding alkaline or acid neutralizing agents), and the amino acids are recovered as solid matter by drying. This solid matter can be used in agriculture (e.g. as an animal feed supplement) in place of present day meat meal, animal blood meal and animal bone meal.

Inventors:
KAGER ERNST (AT)
WAGNER VOLKER (DE)
Application Number:
PCT/AT2000/000348
Publication Date:
June 27, 2002
Filing Date:
December 21, 2000
Export Citation:
Click for automatic bibliography generation   Help
Assignee:
KAGER ERNST (AT)
WAGNER VOLKER (DE)
International Classes:
A23J1/00; A23J1/10; A23J3/00; A23J3/32; A23J3/34; A23K20/142; A23K20/147; (IPC1-7): A23J3/32; A23J3/04; A23J3/34; A23K1/16
Foreign References:
FR2751177A11998-01-23
DE2756739A11979-06-21
EP1021958A12000-07-26
Other References:
DATABASE WPI Section Ch Week 199721, Derwent World Patents Index; Class D13, AN 1997-227053, XP002184538
Attorney, Agent or Firm:
Kager, Ernst (Robert-Stolz-Weg 9 Unterpremstätten, AT)
Download PDF:
Claims:
Eiwei ßhydrolyseanlage Patentansprüche
1. Eine Anlage, die dadurch gekennzeichnet ist, dass Proteine, wie sie in Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl vorhanden sind, durch Auflösen in saurer oder basischer Lösung in Aminosäuren aufgetrennt und durch Neutralisation (pHneutral) und Trocknung zu prionenfreien Feststoffen umgewandelt werden.
2. Eine Anlage wie in Anspruch 1, die dadurch gekennzeichnet ist, dass zusätzlich Proteasen (z. B. Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin, Papain, Subtilisin, Elastase und Thermolysin) zur Aufspalltung eingesetzt werden.
3. Eine Anlage wie in Anspruch 1, die dadurch gekennzeichnet ist, dass Energie in Form von Wärme (z. Bspl : erhitzen auf 37 Grad C) zugeführt wird.
4. Eine Anlage wie in Anspruch 1, die dadurch gekennzeichnet ist, dass sie mit Hilfe von analytischen Kontrollen die vollständige Aufspaltung der Aminosäureketten nachweist.
5. Eine Anlage wie in Anspruch 1, die dadurch gekennzeichnet ist, dass nach einer pH Wert Einstellung durch Zusetzen von basischen oder sauren Substanzen und einer Kontrolle eine pHneutrale Lösung mit Aminosäuren entsteht.
6. Eine Anlage wie in Anspruch 1, die dadurch gekennzeichnet ist, dass nach Trocknung der phneutralen Lösung ein Feststoff entsteht, der prionenfrei ist.
Description:
Beschreibung Eiweisshydrolyseanlage Die Erfindung betrifft eine Anlage die Proteine, wie sie in Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl vorhanden sind, durch Auflösen in saurer oder basischer Lösung in Aminosäuren auftrennt. Durch anschließende Neutralisation (pH-neutral) und Trocknung wird aus der Flüssigkeit ein prionenfreier Feststoff gewonnen.

Die steigende Zahl von BSE-Erkrankungen bei Rindern in den letzten Jahren wird mit der Verfütterung von Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl in Verbindung gebracht.

Schlachtabfälle von Schafen (Scrapie-Erreger), Ziegen (Scrapie-Erreger) sowie von Rindern (BSE-Erreger) werden zu Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl verarbeitet und an Rinder verfüttert.

Alle in Europa angewendeten Verfahren zur Tiermehl-, Tierblutmehl-sowie Tierknochenmehl-Herstellung sind erwiesenermaßen nicht sicher, um die Erreger abzutöten und so einen Schutz gegen die Übertragung der Krankheit (BSE) zu bewirken. Bei diesen Verfahren wird das Rohmaterial (Tierkadaver und Abfälle) zerkleinert, erhitzt und getrocknet. Nach Abpressen des Fettes wird das Material zu Knochenmehl gemahlen. Die dabei zur Sterilisation aufgewendeten Temperaturen sind jedoch nicht in der Lage, den Erreger zu zerstören. Somit kommt infektiöses Fleischknochenmehl und ebenfalls infektiöses Tierfett in den Futterkreislauf. Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl wird an Rinder, Schweine, Schafe, Geflügel und Zuchtfische verfüttert.

Der biologisch praktisch mit dem BSE-Erreger idente Erreger der Creutzfeldt-Jakobs- Krankheit wird somit zum großen Risiko für den Menschen.

Bei dem Krankheitserreger der Prionenerkrankungen, dem sogenannten Prion, handelt es sich um eine völlig neue Art von Erreger, der sich von Bakterien und den bis heute bekannten Viren in wesentlichen Punkten unterscheidet : Prionen sind extrem resistent gegen Hitze und Chemikalien. Selbst Erhitzen auf 100 Grad C kann Prionen nicht inaktivieren, und viele der gebräuchlichen Desinfektionsmittel zeigen kaum Wirkung.

Prionen sind auch nur sehr schwer biologisch abbaubar-in der Erde überleben sie über Jahre hinweg.

Im infizierten Gehirn lässt sich ein Protein identifizieren, welches spezifisch nur bei Prionenerkrankungen beobachtet wird. Dieses Protein, das"Scrapie Prionprotein", kurz PrPSc (bei BSE auch PrPBSE genannt), ist eine abgewandelte Form des im normalen Körper vorkommenden Prionproteins PrPC.

Die beiden Proteine, das krankheitsspezifische PrPSc und das normale PrPC unterscheiden sich durch ihre unterschiedliche räumliche Struktur. Ein weiterer Unterschied besteht darin, dass PrPSc resistent ist gegen den Abbau durch Verdauungsenzyme (Verdauungsenzyme sind Proteine die z. B. im menschlichen Magen die Nahrung verdauen), während PrPC durch Behandlung mit Verdauungsenzymen vollständig zerstört wird.

Auf Grund vieler Studien ist die Wissenschaft heute zur Schlussfolgerung gekommen, dass PrPSc ein Bestandteil des Prions, des Krankheitserregers der Prionenerkrankungen ist. Man spekuliert sogar, dass PrPSc selbst den ganzen Erreger darstellt. Nach dieser Theorie bewirkt bei einer Infektion das eindringende PrPSc eine Umwandlung von PrPC in PrPSc. Das neu entstandene PrPSc kann nun seinerseits die Das Prinzip beruht auf der chemischen Zerlegung der Proteine (Eiweiße) in ihre Einzelteile, die Aminosäuren. Durch diese Methode können keine Information und somit keine Krankheit mehr übertragen bzw. ausgelöst werden.

Die Methode wird in Abbildung 1 dargestellt und wirkt wie folgt : Am Aufbau der Proteine sind 20 verschiedene Aminosäuren beteiligt. Die Abfolge dieser Aminosäuren in Proteinen nennt man Aminosäuresequenz und beschreibt sie als Primärstruktur.

Diese Primärstruktur kann durch Hydrolyse/Spaltung in wässriger Lösung durch Zugabe von Säuren oder Laugen sowie eventuell Proteasen (wie z. B. Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin, Papain, Subtilisin, Elastase und Thermolysin) zerstört werden.

Hierbei werden die Proteine in ihre Einzelbestandteile, die einzelnen Aminosäuren, zerlegt.

Neben der Primärstrukutr geht hierbei natürlich auch die räumliche Struktur (Sekundär-, Tertiär-und Quartärstruktur) verloren und somit jegliche hiermit verbundene Information und schädliche Auswirkungen.

Auch das bei der Krankheit BSE beteiligte Protein wird in seine Bestandteile zerlegt und kann somit nicht mehr seine schädliche Wirkung entfalten.

Eine dafür benötigte Anlage wird wie folgt aussehen (Abbildung 2) : Das Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl wird in entweder basischem (pH-Wert > 11 ; Hydroxidzusatz z. Bspl. Natriumhydroxid) oder saurem (Säurezusatz z. B. mit Salzsäure ; pH-Wert < 1) Wasser aufgelöst. In dieser Umgebung werden die Ketten der Proteine gespalten und in einzelne Aminosäuren aufgelöst.

Dieser Prozess kann auch durch die weitere Zugabe von Enzymen (zB. Trypsin) oder Wärme (erhitzen auf z. B. 37 Grad Celsius) unterstützt werden.

Die vollständige Aufspaltung der Aminosäureketten in einzelne Aminosäuren wird nach diesem Vorgang mittels Analyse kontrolliert (z. B. durch Aminosäureanalysatoren).

Nach der vollständigen Aufspaltung wird die Lösung mit den Aminosäuren neutralisiert (pH- neutral durch Zusetzen von basischen oder sauren Neutralisationsmitteln) und die Aminosäuren durch Trocknen als Feststoff zurückgewonnen. Dieser Feststoff kann dann anstelle des heutigen Tiermehls, Tierblutmehls sowie Tierknochenmehls in der Landwirtschaft eingesetzt werden (z. B. als Tierfutterzusatz).